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Facendo uso di RMN per studiare le proteine intrinsecamente disordinate: un'intervista con Dott. Isabella Felli

Dr. Isabella FelliTHOUGHT LEADERS SERIES...insight from the world’s leading experts

Potete fare una breve generalità delle proteine intrinsecamente disordinate (IDPs)? Nel vostro parere perché è il IDPs così significativo?

“Il IDPs„ ora è un acronimo ampiamente usato che corrisponde “alle proteine intrinsecamente disordinate.„ È il termine usato generalmente dalla comunità scientifica per riferirsi ad un'ampia varietà di proteine che non hanno una struttura stabile 3D ed invece è caratterizzato dalle alte dimensioni di mobilità locale, di disordine e di molti conformers che sono accessibili alla temperatura ambiente.

Queste sono funzionalità tutto il molto peculiari che confer loro vari vantaggi funzionali per quanto riguarda quelle hanno derivato dalla presenza di strutture ben definite 3D.

Focusing on IDPs at CERM

Mettendo a fuoco sul IDPs a CERM da AZoNetwork su Vimeo.

Perché è finora la ricerca sul IDPs dietro la ricerca sulle proteine strutturate?

Fino a circa 15 anni fa, queste proteine molto non sono state considerate, sebbene fossero esistito sempre. Un esempio è caseina, che tutti beviamo di mattina quando abbiamo nostri cappuccini, poichè è presente in latte.

Strumenti che sono stati utilizzati affinchè 50 anni determinino le strutture 3D quali i raggi x e l'attenzione RMN e attirata più verso le proteine profilatura.

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Modello strutturale della struttura profilatura della proteina del citocromo b5

Che differenze di struttura e funzione il IDPs ha sopra le proteine disordinate non-intrinseco?

Tutti abbiamo cresciuto la lettura in manuali circa come la funzione di una proteina soprattutto è collegata alla sua struttura 3D. Molti dati redatti dagli anni 50 circa le strutture 3D delle proteine sono stati depositati nella banca di dati della proteina (PDB) e spiegano molte funzionalità circa la funzione delle proteine stesse.

Questo pensiero della corrente principale ha distratto la comunità scientifica anche dall'esaminare altri generi di proteine, proteine che non hanno una struttura ben definita 3D nel loro modulo indigeno, ma che inter convertito fra varie conformazioni differenti, con le spine dorsali che sono in gran parte solvente esposto, altamente flessibili ed altamente disordinate.

Sembra molto semplice ora da dirlo, ma è abbastanza ovvio che questi vantaggi funzionali confer completamente differenti molto differenti dei beni.

IDP_ID4

Modello strutturale di proteina intrinsecamente disordinata ID4

Come la differenza fra queste due classi di proteine è stata trattata all'interno della comunità scientifica? Come le ultime tecniche di rappresentazione hanno modellato il modo che queste proteine sono state studiate?

Una cosa che ho goduto di di leggere circa in un esame dal nostro collega Vladimir Uversky, una della gente che ha aperto questo campo, era circa alcuni dei nomi che sono stati usati dagli anni 50 per riferirsi a queste proteine che non erano realmente il fuoco principale della comunità scientifica.

Ha trovato vari nomi differenti compreso “malleabile,„ “combinazioni flessibili„ e differenti dei termini “disordinati,„ “spiegato„ con “intrinsecamente,„ nativo„. Per concludere, un po'più di termini creativi sono stati usati quali “le proteine di dancing,„ “la proteina si appanna„ e “proteine che aspettano i partner.„

Era buono che circa dieci anni fa, la comunità scientifica acconsentita su un termine generale che avrebbe indicato in qualche modo largamente questa classe di proteine che non non profilatura in una struttura ben definita e stabile 3D, come siamo stati usati al pensiero prima.

Mentre mettevo a fuoco a questo proposito del IDPs, realmente sono stato impressionato da come tutto che sapessimo in gran parte è guidato dalla tecnologia che abbiamo e che possiamo sfruttare. Penso questa indagine sulle proteine alle elasticità atomiche di risoluzione un chiaro esempio.

Abbiamo potuti fare i raggi x dei cristalli da quando, essenzialmente, gli anni 50 ma, d'altra parte, noi non abbiamo avuti uno strumento realmente per misurare la dinamica a risoluzione atomica. Grazie ai raggi x ed alla struttura di determinazione RMN 3D in un modo equo facile, la comunità sono stati spinti per mettere a fuoco sempre più sullo studio delle proteine profilatura.

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2D HN e 2D spettri di nanometro di RAGGIRO acquistati per i domini intrinsecamente disordinati di CBP (CBP_ID4)

Nel corso degli anni, i dati si sono accumulati nella banca dati della proteina che spiega varie funzioni differenti ed hanno contribuito molto a migliorare la nostra conoscenza circa i beni delle proteine profilatura.

Perché RMN tiene un ruolo strategico nella caratterizzazione di IDP? Che vantaggi sono ci quel RMN consegnano che l'altra strumentazione non può?

Questa comprensione della corrente principale ha tenuto la comunità scientifica distratta anche dalla focalizzazione su molte altre proteine importanti, come più flessibili quelle. Tutti sappiamo la spettroscopia RMN non solo è usata per esaminare le informazioni strutturali, ma possiamo anche fornire varie informazioni sulla dinamica locale e sulla flessibilità, in modo da può ora svolgere così ruolo strategico nello studio sul IDPs.

Può contribuire a permettere all'accesso ad informazioni di alta risoluzione su queste proteine e contribuire a colmare una lacuna di circa 50 anni in termini di cui conosciamo circa queste proteine.

D'altra parte, per mettere a fuoco sulle proteine intrinsecamente disordinate, avete bisogno di un'alta risoluzione perché i beni delle proteine quale l'alta flessibilità, forniscono le risonanze che sono tutte molto vicine ad una un altro.

Ciò piombo tipicamente al problema di estese sovrapposizioni del inter-picco negli spettri. Di conseguenza, gli alti campi, il contrassegno isotopico e gli esperimenti adattati sono molto importanti da migliorare i metodi per studiare il IDPs.

Tutti sappiamo che che RMN è grande per la fornitura sia dello strutturale che le informazioni dinamiche e ecco perché sono una tecnica strategica in generale per studiare i sistemi altamente flessibili e dinamici, in particolare IDPs, che sono egualmente abbastanza complessi. Malgrado questo, penso che possiamo fare molto migliore se pensiamo a come questi beni urtano sui parametri RMN.

Ci mostreranno alcuni punti critici che non stiamo pensando troppo circa dovuto la focalizzazione dei più sullo studio delle proteine profilatura. Se pensiamo con attenzione all'impatto dei beni del IDPs quali le spine dorsali altamente flessibili, i protoni in gran parte esposti dell'ammide al solvente e la loro alta dinamicità, quindi possiamo fare molto più ulteriormente per migliorare gli esperimenti RMN in moda da poterci studiare noi il IDPs di complessità aumentante.

Potete fare un'introduzione nella vostra ricerca recente facendo uso di RMN per studiare il IDPs? Le che applicazioni sono ci di questa ricerca?

Il nostro interesse nel IDPs è venuto dall'esame dei beni delle rotazioni RMN. Stiamo mettendo a fuoco sull'elaborazione di nuovi metodi basati su rilevazione diretta del carbonio 13. Ciò è grazie ad una forte interazione con Bruker poiché, per mettere a fuoco su rilevazione del carbonio, la sensibilità della strumentazione è realmente importante.

Quando abbiamo cominciato mettere a fuoco sul progetto, abbiamo provato a vedere quale commputer in laboratorio ha avuto la sensibilità più ad alto tenore di carbonio. Realmente siamo stati sorpresi che più vecchia la sonda, migliore la sensibilità del carbonio.

Sebbene sorprendente allora, realmente abbia significato perché, nel corso degli anni, le sonde in gran parte sono state migliorate per la sensibilità del protone piuttosto che la sensibilità del carbonio. Quindi abbiamo usato le più vecchie sonde per i nostri primi esperimenti.

Poi, lavorando con un'interazione vicina con la gente a Bruker, con entrambi gli specialisti dell'applicazione e quelli che lavorano alla costruzione della sonda, ci hanno chiesto che cosa dovrebbe essere migliorato.

Abbiamo suggerito le nuove applicazioni e sopra molto eccitare 10 anni, per gradi, siamo riuscito a andare da una sensibilità di 200 - 1 con carbonio 13, alla sensibilità che ora abbiamo, che è 2800 - 1.

Ciò significa un miglioramento di un fattore di 14 durante meno di 10 anni. Quello definitivamente permette ad un gran quantità delle applicazioni basate su questa tecnologia. Per dare appena un'idea in termini di lasso di tempo che dovete applicare un esperimento specifico, se la sensibilità migliora da un fattore di 10, il lasso di tempo avete bisogno di siete ridotti di un fattore di 100.

Ciò significa che ora, possiamo realmente usare questi esperimenti basati su rilevazione del carbonio, che stiamo mettendo a fuoco sopra durante gli ultimi 10 anni, come strumento sistematico per studiare le proteine in generale. Quello è qualcosa che sia particolarmente utile per le proteine in cui avete bisogno di un certo strumento gratuito per gli esperimenti di rilevazione del protone.

Motivato dalla necessità per i nuovi metodi di mettere a fuoco sulle proteine paramagnetiche, abbiamo cominciato mettere a fuoco a questo proposito. Quello era tradizionalmente il fuoco di CERM. È stato iniziato da Ivano Bertini.

Ivano, Claudio e Lucia hanno vasta esperienza trattando le proteine paramagnetiche, come fanno molti dei miei colleghi qui a CERM come Paola, Mario e Roberta. Inizialmente, abbiamo fatto molto lavoro con le proteine paramagnetiche, ma d'altra parte quando studia i beni delle rotazioni, abbiamo rend contoere che questi metodi potrebbero essere interessanti, non solo per la rilevazione segnala vicino al centro paramagnetico delle proteine, ma anche, per l'esame dei sistemi molto grandi o per lo studio del IDPs, per esempio. Ciò è come siamo stato interessati nello studio sul IDPs.            

Là sul quadro, è uno spettro di RAGGIRO di alfa synuclein, che è ben noto e caratterizzato bene ed ora si è trasformato nell'ordinamento del campione standard per l'impostazione degli esperimenti sul IDPs. È molto interessante perché ha compreso nella progressione delle malattie neurodegenerative. È stato utilizzato per lo sviluppo di metodi nel nostro laboratorio.

Durante gli ultimi 10 anni, inizialmente abbiamo messo a fuoco sul nostro argomento principale di rilevazione diretta del carbonio, ma d'altra parte ci siamo avvicinati al campo del IDPs, esaminante tutti i loro beni peculiari, specialmente l'alta flessibilità, in gran parte le spine dorsali esposte solvente e l'alta dinamicità.

Abbiamo voluto sapere come questi beni urtano sugli osservabili RMN e perché, perché, se conoscete quello, quindi potete progettare i migliori esperimenti per estendere l'intervallo delle applicazioni di RMN allo studio sul IDPs.

Che cosa erano gli aspetti che abbiamo trovato importante all'interno dello studio sul IDPs?

Un problema ben noto è alta sovrapposizione del inter-picco. Abbiamo esplorato il heteronuclei (13C e 15N) il più possibile, poiché questi sono caratterizzati da un'più alta dispersione dello spostamento chimico.

Ciò era realmente la ragione per il successo degli esperimenti di rilevazione del carbonio perché, nel principale, potete campionare soltanto le variazioni chimiche heteronuclear in tutte le dimensioni degli esperimenti, massimizzante la dispersione dei picchi trasversali.

Gli altri beni peculiari sono i trattamenti chimici molto veloci di scambio dei protoni dell'ammide con il solvente. È migliore se provate a avvicinarti ai termini fisiologici quali pH neutrale e la temperatura fisica.

Spesso, se i protoni dell'ammide sono esposti al solvente, ampliano fuori oltre rilevazione a causa di questi trattamenti veloci di scambio con il solvente stessa. Di nuovo, in queste circostanze, il carbonio ha individuato gli esperimenti si trasforma in in uno strumento molto apprezzato per recuperare le informazioni che, altrimenti, sarebbero state perse solitamente appena una volta eseguite con il protone dell'ammide hanno individuato gli esperimenti.

Questo effetto dello scambio, d'altra parte, tweaking un bit le circostanze, può anche essere usato per accelerare il ripristino longitudinale dei protoni dell'ammide. Di conseguenza, possiamo sfruttare tutti i trucchi che recentemente sono stati proposti nella letteratura, per diminuire la durata degli esperimenti RMN; possiamo diminuire il tempo che dobbiamo aspettare fra l'esecuzione dei due esperimenti successivi. Ciò è il cosiddetto metodo veloce e quella può anche applicarsi allo studio sul IDPs.

Per concludere, probabilmente la misura o l'ingrediente importante per potere indirizzare lo studio sul IDPs sempre più complesso, è quella di usando gli esperimenti multidimensionali con dimensionalità superiore 3. Questo modo, possiamo spargere fuori sempre più i inter-picchi sempre più nelle dimensioni per diminuire le probabilità della sovrapposizione accidentale del inter-picco.

Per questo, vari approcci piacevoli sono stati proposti nella letteratura. Penso che quei che realmente abbiano stimolato l'uso pratico di questi esperimenti siano stati quelli che hanno dato all'utente un modo semplice di prevedere questi oggetti altamente dimensionali.

Dovrei ammettere che, personalmente, erano un po spaventoso per me; Sono usato ad occuparmi di 3D. Esaminando gli spettri 3D, sono stato rassicurato, ma quando stavo pensando ad esaminare 4D o 5D, inizialmente ero abbastanza scettico.

Egualmente è stato stimolato da questo progetto bio--RMN di accesso (www.bionmr.net) quel noi ha messo a fuoco sopra negli ultimi anni ed egualmente i ringraziamenti a, per esempio, le collaborazioni con Bernhard Brutscher e Wiktor Koźmiński che ora abbiamo installato una serie completa degli esperimenti RMN che sono basati su rilevazione del carbonio o su rilevazione del protone. Quello ora ci permette di mettere a fuoco sulle proteine complesse quanto 400 amminoacidi, per esempio.

Come può il IDPs pregiudicare la prevalenza delle malattie genetiche? Che ruolo svolgono all'interno del proteome umano e diseasome?

Abbiamo cominciato lavorare al IDPs esaminando l'alfa-synuclein, che è molto interessante. Ha compreso nell'inizio delle malattie neurodegenerative ma devo ammetterlo, in nostre mani, ero appena la proteina dell'ANIMALE DOMESTICO IDP da usare come campione standard per l'impostazione degli esperimenti RMN e provare e sviluppare i nuovi esperimenti.

Vogliamo usare tutti questi esperimenti per caratterizzare le nuove proteine. Uno dei campi generali in cui possono essere applicate è quello che abbiamo partito da, che è proteine virali. Le proteine virali hanno un genoma equo piccolo, in modo da devono fare il buon uso delle loro informazioni in termini di codifica delle funzioni specifiche connesse con i bit differenti degli amminoacidi.

L'idea di disordine e di piccoli motivi di interazione codificati appena da alcuni amminoacidi, ora citati generalmente come dimagrisce (brevi motivi lineari), è una strategia molto supplichevole affinchè un virus usi una sequenza aminoacidica equo compatta e per codificare questa sequenza con varie funzioni differenti.

Generalmente, il disordine intrinseco è molto abbondante in proteine virali e stiamo studiando due proteine, un E7 chiamato dal virus di papilloma umano - un virus oncogeno - ed un E1A chiamato dall'adenovirus, una proteina omologa a E7. Queste sono due proteine espresse nelle fasi in anticipo di infezione virale.

È stupefacente che appena queste catene abbastanza compatte del polipeptide (uno è di meno di 100 amminoacidi, l'altro meno di 300) possono impegnarsi in una varietà enorme di interazioni con le proteine della cellula ospite.

Per citare l'espressione da una i documenti di tasto a questo proposito, possono “dirottare i regolamenti delle cellule.„ Ciò è uno degli argomenti che stiamo mettendo a fuoco sopra ed ora ci accingiamo a pubblichiamo i primi risultati in materia.

Un'altra area dove questi metodi possono diventare realmente utili è lo studio sui cosiddetti linker flessibili. Abbiamo messo a fuoco a questo proposito in collaborazione con Peter Tompa. Spesso, quando esaminiamo i machineries molecolari complessi, sono costituiti spesso da parecchi moduli che profilatura, connessi da questi linker flessibili.

Ciò è il caso con molti fattori di trascrizione, per esempio. Uno di loro, CBP, è circa 2.500 amminoacidi ed i domini profilatura sono stati caratterizzati nel corso degli anni, che ha spiegato molto circa la funzione della proteina.

D'altra parte, circa la metà della catena del polipeptide non non profilatura, così in qualche modo è in uno stato intrinsecamente disordinato. Sarebbe abbastanza uno spreco se la natura avesse usato la metà della sequenza aminoacidica per comportarsi appena come corde fra le unità profilatura.

Di conseguenza, altro un progetto che stiamo mettendo a fuoco sopra è la caratterizzazione dei frammenti intrinsecamente disordinati di questa proteina, per provare e capire se realmente sono appena corde o se ci sono altri elementi funzionali codificati in questi pezzi flessibili di proteine.

Tuttavia, questo sembra essere i beni molto generali delle proteine complesse e questo piombo me all'argomento definitivo dove penso che RMN possa dare un contributo piacevole. Quello viene dallo studio sui piccoli frammenti intrinsecamente disordinati di un altro fattore di trascrizione importante, il ricevitore dell'androgeno, un argomento che abbiamo messo a fuoco sopra in collaborazione con Xavier Salvatella.

Ciò è egualmente una proteina complessa, per cui abbiamo messo a fuoco sui primi 150 amminoacidi. Sembra non così interessante, appena un po'una proteina complessa, ma, questa è la parte in cui c'è una probabilità che le cinque glutamine si espandono ed aumentano di numero, quando la malattia progredisce.

Queste malattie sono chiamate malattie del polyQ perché questi frammenti in questo primo bit che stiamo studiando, quando la malattia progredisce, sono caratterizzati da 20, 25, 30 o 35 glutamine in una riga. Questi pezzi non cristallizzano, così là molto non è conosciuto circa i loro beni di alta risoluzione e come questi sono collegati all'inizio della malattia.

Se pensate in termini di usando RMN per esaminare una parte che ha 30 Qs in una riga, all'inizio, noi pensaste non potremmo mai caratterizzarla. È una sequenza altamente ripetitiva.

In questo contesto, i metodi che hanno sviluppato di recente che fuoco sul IDPs raggiungere l'alta risoluzione e caratterizzare i sistemi flessibili, conceduti noi per caratterizzare questo primo segmento, che ha incluso queste 25 glutamine in una riga. Potete poi usare questi dati per provare a spiegare le ragioni questi amminoacidi quindi causate parecchie malattie.

Un esempio ben noto di una di queste malattie del polyQ è la malattia di Huntington. L'origine molecolare è la stessa; un frammento degli alcuni Qs che poi diventa più lungamente e più lungamente. La proteina che abbiamo messo a fuoco sopra è il frammento del N-terminale del ricevitore dell'androgeno.

La disfunzione causa la malattia chiamata SBMA (atrofia muscolare spinale e bulbare), che è una malattia rara. Ha saputo per essere collegata con l'oligomerizzazione di questi frammenti del polyQ. Più il Qs là è, di più queste le proteine tendono a cumulare invece di rimanere nel loro stato indigeno fisiologico e quella provoca la malattia.

Ciò è, ancora, un campo in cui RMN può fornire le comprensioni realmente tremende perché, naturalmente, è proteine disordinate e grazie ai metodi sviluppati di recente, uno possono sormontare le limitazioni che derivano dall'alta sovrapposizione di queste sequenze altamente ripetitive.

Stiamo mettendo a fuoco su questo progetto di rilevazione del carbonio dal 2003, quando abbiamo ottenuto la prima sonda con la sensibilità migliore per rilevazione del carbonio. Abbiamo cominciato esaminando questo argomento e, ai piccoli punti, siamo arrivato a sviluppare un intero insieme degli esperimenti multidimensionali individuati carbonio che realmente sono nella versione di Bruker.

Ciò è in collaborazione con Wolfgang Bermel, Rainer Kümmerle, che ha fa parte sempre di questo progetto in un gruppo con il mio collega Roberta Pieratelli. Ho diviso tutto il lavoro che sto parlando di con lei, in modo da dovrei darle il credito pure.

Mentre muovevamo la nostra attenzione attenta al IDPs, egualmente abbiamo messo a fuoco sui metodi che non solo sono stati basati su rilevazione del carbonio, ma provato a combinare i metodi più utili ha basato su rilevazione del protone dell'ammide ed anche finalmente, su rilevazione del protone di Hα che non è influenzata tramite lo scambio.

Ora, penso che una serie completa degli esperimenti multidimensionali sia disponibile e possa essere applicata facilmente con software recente realmente per fornire molta comprensione nello studio sul IDPs. Permette che noi studiamo equo i sistemi complessi.

Che cosa il futuro tiene per la vostra ricerca e la ricerca sul IDPs? Come utilizzerete la strumentazione RMN di Bruker nella vostra ricerca futura?

Quando abbiamo cominciato su questo argomento, i più grandi sistemi caratterizzati erano lungamente 100 - 150 amminoacidi, mentre, ora, ci sono parecchi esempi del IDPs finchè 400 amminoacidi che indicano che questo può realmente essere caratterizzato a risoluzione atomica. E così, perché non?

Forse, quando abbiamo i 1,2 gigahertz, riusciremo a pensare a caratterizzare il IDPs complesso quanto, forse, 1000 amminoacidi ed a contribuire sempre più a questo campo emozionante.

Poiché stiamo dedicando così tanto l'attenzione all'argomento di rilevazione del carbonio, sarebbe realmente grande da vedere una certa progettazione di alcuni sviluppi a 1,2 gigahertz perché il campo magnetico aumentato sarebbe stato un vantaggio ovvio.

Sarebbe molto interessante vedere come il carbonio ha individuato gli esperimenti per eseguire agli più alti campi. La rilevazione del carbonio ha una sensibilità più bassa riguardo a rilevazione del protone, ma egualmente presenta alcuni vantaggi. Per esempio, non dovete sopprimere il segnale solvente.

Ci non sono grandi effetti nocivi dall'più alta forza ionica usata generalmente per studiare un certo IDPs e così forse, sarebbe un modo semplice affinchè Bruker provi le nuove tecnologie e vedere se possiamo fare, nei prossimi 10 anni, un altro salto di un fattore di 10, che, naturalmente, molto essere apprezzato.

Dove possono i lettori trovare più informazioni?

Una generalità sulla mia attività di insegnamento e di ricerca, la mia pagina di CERM

La tecnologia RMN e le applicazioni di Bruker

Circa Dott. Isabella FelliISABELLA FELLI

Sono Isabella Felli. Sto lavorando qui a CERM dalla mia tesi dello studente non laureato nel 1993 nell'ambito della guida del professor Ivano Bertini, il mio mentore quando ho cominciato nel campo di RMN. Realmente ha creato a CERM un ambiente scientifico molto di stimolazione ed ha iniziato questa molto grande infrastruttura della ricerca da cui ora ha undici strumenti e sta consentendo l'accesso agli utenti esterni dappertutto fin, pricipalmente ad Europa, ma dappertutto.

Sono molto fiero avere una probabilità utilizzare tutti gli bei strumenti che sono disponibili qui a Firenze e, anche, partecipare a vari progetti differenti che mettono a fuoco sull'elaborazione dei metodi RMN. Egualmente sono stimolato tramite tutto il feedback che otteniamo dagli utenti esterni.

Citations

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    Bruker BioSpin - NMR, EPR and Imaging. (2020, December 17). Facendo uso di RMN per studiare le proteine intrinsecamente disordinate: un'intervista con Dott. Isabella Felli. News-Medical. Retrieved on October 24, 2021 from https://www.news-medical.net/news/20160630/Using-NMR-to-investigate-intrinsically-disordered-proteins-an-interview-with-Dr-Isabella-Felli.aspx.

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    Bruker BioSpin - NMR, EPR and Imaging. "Facendo uso di RMN per studiare le proteine intrinsecamente disordinate: un'intervista con Dott. Isabella Felli". News-Medical. https://www.news-medical.net/news/20160630/Using-NMR-to-investigate-intrinsically-disordered-proteins-an-interview-with-Dr-Isabella-Felli.aspx. (accessed October 24, 2021).

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    Bruker BioSpin - NMR, EPR and Imaging. 2020. Facendo uso di RMN per studiare le proteine intrinsecamente disordinate: un'intervista con Dott. Isabella Felli. News-Medical, viewed 24 October 2021, https://www.news-medical.net/news/20160630/Using-NMR-to-investigate-intrinsically-disordered-proteins-an-interview-with-Dr-Isabella-Felli.aspx.