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La molécule métallique offre le suivi en temps réel des plaques amyloïdes dans les patients avec Alzheimer

Une molécule métallique étant étudiée chez Rice University commence à rougeoyer quand limite aux fibrilles de protéine amyloïde du tri impliqué dans la maladie d'Alzheimer. Une fois déclenchée avec le rayonnement ultraviolet, la molécule rougeoie beaucoup plus lumineuse, qui active le suivi en temps réel des fibrilles amyloïdes pendant qu'elles totalisent dans des expériences de laboratoire.

L'ange Martí de pharmacien de riz a indiqué qu'une sonde si puissante pourrait être un avantage aux chercheurs recherchant une voie de briser les plaques amyloïdes, qui forment dans les cerveaux des patients avec Alzheimer. Le laboratoire de Martí rapporté sur la molécule de lumière-commutation dans le tourillon de la société chimique américaine. L'étudiant de troisième cycle Amir Aliyan de riz est auteur important du papier.

Martí et ses teintures d'étude d'équipe faits de composés métalliques qui luminesce une fois fixé aux fibrilles amyloïdes ou à l'ADN. Ils ont découvert que quand les composés de dipyridophenazine de rhénium grippent avec une fibrille amyloïde dans une éprouvette et sont excités avec le rayonnement ultraviolet, l'augmentation synthétique de molécules leur photoluminescence naturel par plusieurs ordres de grandeur.

« La plupart des teintures diminuent leur fluorescence sur l'excitation continue parce qu'elles photobleach, » Martí a dit. « Cette teinture fait le complet en face de, augmentant son émission encore plus chaque fois que vous l'excitez. » L'effet n'est pas presque comme intense si la molécule métallique est l'un ou l'autre de flottement dans une solution ou fixé aux boucles amyloïdes uniques, il a dit.

L'effet est vu dans deux étapes, il a dit. La sonde comporte une partie hydrophobe qui grippe naturellement à totaliser des fibrilles et émet la lumière quand elle fait, donnant à des chercheurs un signe clair que la totalisation se produit. Exciter l'ensemble et la sonde combinés avec le rayonnement ultraviolet amplifie alors le rendement lumineux davantage que cent fois.

Les chercheurs de riz soupçonnent que la spectaculaire progression se produise quand les espèces réactives de l'oxygène attaquent les acides aminés sur la bêta fibrille amyloïde qui tremperait normalement la luminescence du composé en métal.

« Notre hypothèse est celle sur l'irradiation ultra-violette, notre composé en métal (de rhénium) produit des espèces réactives de l'oxygène et elles sont plus agressives que l'oxygène moléculaire conventionnel, » Aliyan a dit. « Il y a des signaler que les composés de rhénium sont capables d'activer l'oxygène d'une forme à une forme plus agressive en solution. »

« Qui est l'une de nos théories, » Martí a ajouté. « Nous toujours ne comprenons pas bien ce qui se produit. Mais nous savons que sans compter qu'augmenter l'intensité d'émission, le composé modifie également chimiquement la protéine (amyloïde). »

Martí a dit les expériences qui ont enlevé autant l'oxygène que possible a éliminé l'effet amélioré de fluorescence. Il a dit que le laboratoire a fait un pas de nouveau au test qu'un composé métallique plus tôt a basé sur le ruthénium, qui a également montré l'émission une fois fixé aux fibrilles amyloïdes. Il n'a pas montré l'émission améliorée sous le rayonnement ultraviolet.

« Nous avons pensé que l'effet pourrait se produire avec du ruthénium et nous l'avions complet manqué, ainsi nous avons fait fonctionner une expérience de contrôle et rien ne s'est produit, » il a dit.

Cela effectue au rhénium seul complexe jusqu'ici. Il donne également à des chercheurs l'opportunité d'apprendre plus au sujet de bêtas protéines amyloïdes et les mécanismes de la totalisation, Martí a dit.

« Nous avons toujours été savoir intéressé où ces composés grippent, » à lui avons dit. « S'ils oxydent des bêta amyloïdes dans la périphérie de leur accepteur, puis en suivant la place de l'oxydation nous connaîtrons le lieu de gripper. C'est empreinte appelée. Elle nous permettra d'explorer particulièrement le grippement et comment la modification chimique de la surface de la protéine affecterait des facteurs comme la toxicité et la totalisation. »

Aliyan a dit que la sonde permet l'étude en temps réel de totalisation de protéine pendant que la sonde s'allume sur la totalisation. « À l'oeil nu, totalisation n'est pas évident, » il a dit. « Vous avez besoin d'une sonde pour suivre le procédé et pour voir si les médicaments potentiels peuvent empêcher la totalisation ou la rendre plus rapide ou plus lente. Alors vous pouvez faire fonctionner des analyses avec ou sans n'importe quel médicament et en un grand choix de conditions. On penserait s'il y a des voies de modifier la bêta totalisation amyloïde, là sont peut-être des voies de traiter le procédé. »

Source:

Rice University