Les découvertes de recherches pourraient aider à comprendre comment Parkinson se développe au niveau moléculaire

Dans une suite complexe d'expériences ils ont examiné ce qu'étaient les effets de changer un acide aminé unique dans la protéine. Les physicochemists pouvaient prouver comment cette modification minuscule touche au grippement du l'alpha-synuclein aux membranes. « Nous espérons que la conclusion de ce grippement sélecteur défectueux de membrane nous aidera à comprendre comment Parkinson se développe à un niveau moléculaire. Éventuel, ceci facilitera la conception des stratégies thérapeutiques, » donne Julia Cattani, un étudiant au doctorat, qui a joué un rôle important dans la réussite de la recherche. Les résultats de la recherche ont été indiqués dans le tourillon prestigieux de spécialiste de la publication de société chimique américaine en son édition en ligne du 16 mars 2017 ; une version imprimée est de suivre.

L'esprit humain contient de grandes quantités de la petite protéine d'alpha-synuclein. Son rôle biologique exact est encore inconnu, pourtant il est attentivement lié à la maladie de Parkinson ; la protéine « groupe en masse compacte ensemble » dans les cellules nerveuses des patients de Parkinson. L'Alpha-synuclein se compose d'un réseau de 140 acides aminés. Dans de rares cas la maladie de Parkinson est héréditaire ; là où ceci se produit une de ces 140 composantes a été remontée. Malte Drescher et son groupe de travail au département de chimie à l'université de Constance ont maintenant trouvé qu'à l'extérieur l'influence que ces changements sélecteurs de la séquence protéique peuvent avoir sur le comportement du l'alpha-synuclein. « Nous pouvons prouver que les mutations sélectrices touchent au grippement de membrane du l'alpha-synuclein sur un niveau local, » explique Malte Drescher.

Pour découvrir plus au sujet de l'influence des mutations sélectrices, le M. basé sur Constance Marta Robotta et Julia Cattani de pharmaciens a appliqué les molécules magnétiques minuscules de sonde aux places variées sur la protéine d'alpha-synuclein. Avec l'aide de la spectroscopie de résonance paramagnétique des électrons - une procédure assimilée dans la méthode à l'imagerie par résonance magnétique (MRI) utilisée dans le domaine médical - les chercheurs pouvaient mesurer la rotation de ces nanomagnets. À chaque résidu auquel l'alpha-synuclein grippe à une membrane, la rotation ralentit. De cette façon ils pouvaient découvrir avec précision quand et où un grippement aux membranes a lieu - et quand il ne fait pas. Dans le cas des acides aminés mélangés les physicochemists de Constance ont découvert un bruit du grippement de membrane du l'alpha-synuclein - un indice important pour le contexte moléculaire de la maladie de Parkinson.

« Nous sommes allés aux longueurs grandes, exécutant plus de 200 expériences spectroscopiques, les résultats dont nous comparés avec nos modèles au moyen d'un algorithme particulièrement développé de simulation. Les résultats ont certainement compensé nos efforts, » dit Julia Cattani. Le chef de projet Malte Drescher croit qu'à côté de l'engagement énorme de son personnel, un préalable important à la réussite de la recherche était, surtout, l'environnement du centre de recherches de collaboration (SFB) 969, « les principes chimiques et biologiques du proteostasis cellulaire » qui ont formé la base pour prendre en charge le projet : « La mise en réseau à un niveau interdisciplinaire et en discutant avec des collègues que nous sommes parvenus à résoudre les nombreux problèmes nous avons faits face, » met l'accent sur Malte Drescher.