I risultati della ricerca potrebbero contribuire a capire come Parkinson si sviluppa al livello molecolare

in serie complessa di esperimenti hanno esaminato che cosa gli effetti erano di cambiamento dell'amminoacido singolo nella proteina. I physicochemists potevano provare come questo cambiamento minuscolo disturba l'associazione dell'alfa-synuclein alle membrane. “Speriamo che l'individuazione di questa associazione selettivamente difettosa della membrana ci aiuti a capire come Parkinson si sviluppa ad un livello molecolare. Infine, questo faciliterà l'invenzione delle strategie terapeutiche,„ descrive Julia Cattani, uno studente di laurea, che ha svolto un ruolo principale nel successo della ricerca. I risultati della ricerca sono stati rivelati nel giornale prestigioso dello specialista della pubblicazione di società del prodotto chimico americano in sua edizione online del 16 marzo 2017; una versione della stampa è di seguire.

Il cervello umano contiene un gran quantità di piccola proteina dell'alfa-synuclein. La sua funzione biologica esatta è ancora sconosciuta, eppure è collegata molto attentamente alla malattia del Parkinson; la proteina “si agglutina insieme„ nelle cellule nervose dei pazienti di Parkinson. L'Alfa-synuclein consiste di una catena di 140 amminoacidi. In rari casi la malattia del Parkinson è ereditaria; dove questo accade una di queste 140 componenti è stata sostituita. Malte Drescher ed il suo gruppo di lavoro nel dipartimento di chimica all'università di Costanza ora ha scoperto che l'influenza questi cambiamenti selettivi nella sequenza della proteina possono avere sul comportamento dell'alfa-synuclein. “Possiamo indicare che le mutazioni selettive disturbano l'associazione della membrana dell'alfa-synuclein su un livello locale,„ spieghiamo Malte Drescher che.

Per scoprire più circa l'influenza delle mutazioni selettive, al il Dott. basato a Costanza Marta Robotta e Julia Cattani dei chimici ha applicato le molecole magnetiche minuscole della sonda ai vari posti sulla proteina dell'alfa-synuclein. Con l'aiuto della spettroscopia di risonanza paramagnetica di elettrone - una procedura simile nel metodo ad imaging a risonanza magnetica (MRI) utilizzato nel campo medico - i ricercatori potevano misurare la rotazione di questi nanomagnets. Ad ogni residuo a cui l'alfa-synuclein lega ad una membrana, la rotazione rallenta. In questo modo potevano scoprire precisamente quando e dove un'associazione alle membrane ha luogo - e quando non fanno. Nel caso degli amminoacidi scambiati i physicochemists da Costanza hanno scoperto una perturbazione dell'associazione dell'alfa-synuclein - una bugna importante della membrana per il contesto molecolare della malattia del Parkinson.

“Abbiamo fatto tutto il possibile, eseguendo oltre 200 esperimenti spettroscopici, i risultati di cui noi hanno paragonato ai nostri modelli per mezzo di un algoritmo specialmente sviluppato di simulazione. Il risultato certamente ha compensato i nostri sforzi,„ dice Julia Cattani. Il direttore di progetto Malte Drescher crede che accanto all'impegno enorme del suo personale, un presupposto importante per il successo della ricerca sia stato, soprattutto, l'ambiente del centro di ricerca di collaborazione (SFB) 969, “i principi chimici e biologici di proteostasis cellulare„ che hanno costituito la base per il patrocinio del progetto: “Rete ad un livello interdisciplinare e discutendo con i colleghi che siamo riuscito a risolvere i molti problemi abbiamo affrontato,„ sottoliniamo Malte Drescher.