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Gli scienziati trovano il modo recuperare la struttura della proteina dopo denaturazione chimica

Gli scienziati dall'università di ITMO in San Pietroburgo e dall'università ebraica a Gerusalemme hanno trovato un modo recuperare una struttura della proteina dopo la sua denaturazione chimica. Il metodo è basato su interazione elettrostatica fra profilatura, o denaturato, proteine ed allumina, che non imballato loro. Gli autori evidenziano la versatilità del metodo: funziona per entrambi i molecole e, per la prima volta mai, sistemi specifici del multiprotein - nessuno ha potuto recuperare prima le miscele degli enzimi. Ciò può contribuire a semplificare e ridurre la produzione delle proteine della droga per il trattamento di Parkinson e di Alzheimer. Lo studio è comparso nei rapporti scientifici.

Le proteine, particolarmente compreso gli enzimi come acceleratori delle reazioni chimiche, sono la base delle industrie alimentari e farmaceutiche. Nel frattempo, 80% di queste sostanze sono persi durante la sintesi. Influenzato dai fattori sfavorevoli gradisca i forti acidi, alcali o il riscaldamento, proteine denatura, che è essi perde la forma indigena e simultaneamente tutta l'attività chimica. Quindi, le ricerche di industria per un metodo universale per il recupero della struttura della proteina, in grado di rendere la produzione più economica e più efficace. Per fabbricare a droghe ed agli gli alimenti basati a enzima su un disgaggio industriale è particolarmente importante trovare un modo recuperare le miscele delle proteine poichè renaturating ogni tipo particolare di enzimi cattura esclusivamente molto tempo ed è costoso ed inefficiente.

I chimici russi in collaborazione con i colleghi non Xeros hanno proposto una soluzione a questa emissione. Hanno sviluppato un trattamento della tecnologia che ha dato una seconda vita alle proteine che restituiscono le loro molecole al modulo originale dopo la denaturazione.

Nella nuova ricerca, i chimici hanno spiegato le molecole di tre enzimi: anidrasi, fosfatasi e perossidasi carboniche. Denaturato da un forte alcalino, le proteine erano miste con le nanoparticelle di allumina in acqua. dovuto interazione elettrostatica, gli enzimi hanno attirato le nanoparticelle e le hanno impegnate nella formazione del complesso sovramolecolare con non chimico, ma il fisico medica salda.

Questo shell delle molecole di proteina protette di nanoparticelle da aggregazione permettendo agli scienziati di estrarrli facilmente dai media aggressivi. Lavato dal denaturare le sostanze, gli enzimi hanno riparato la loro struttura da soli. “L'esposizione costante di denaturare gli agenti e la tendenza delle macromolecole d'arricciatura all'aggregazione sono ostacoli importanti per il recupero delle proteine. Nell'eliminare questi fattori, potevamo rigenerare i nostri oggetti,„ dice Katerina Volodina, secondo dottorando di anno del laboratorio internazionale “chimica della soluzione di materiali avanzati e di tecnologie„ all'università di ITMO.

Il pH cambiante, gli scienziati ha separato le nanoparticelle dalle proteine che indicano che le sostanze in questione nell'esperimento possono essere usate ripetutamente.

Gli autori hanno applicato il loro metodo ad una miscela di due enzimi: anidrasi e fosfatasi carboniche (CARROZZA ed ASP). Per queste proteine, la parte di molecole renaturated era più di mezza, che era un risultato senza precedenti. “Renaturating delle miscele del multiprotein è un trattamento unico; non fatto mai prima. Ma i miei colleghi ed io crediamo che ulteriore ricerca in questa area sia nel grande interesse delle ditte farmaceutiche ora. Teoricamente, il nostro metodo può semplificare e ridurre la lavorazione di droghe per la terapia di Parkinson o di Alzheimer. Molte di queste medicine sono fatte delle proteine„, note Katerina Volodina.

Oltre alla sui versatilità e rendimento elevato, la tecnologia proposta dai chimici dell'università di ITMO è egualmente veloce ed a basso costo. Gli scienziati stanno andando evolvere l'approccio principalmente al renaturation delle proteine in miscele complesse.