L'étude de découverte ouvre la trappe au modèle de blanchir des composés pour enlever des décolorations de peau

La découverte neuve ouvre des trappes aux dermatoses mélanine-jointes par festin

Les endroits résultant d'excessive exposition au soleil et d'autres effets de production dysfonctionnelle de mélanine peuvent devenir une chose du passé. Les scientifiques ont résolu la structure d'une des trois enzymes qui produisent de la mélanine chez l'homme, trappes d'ouverture au modèle du blanchiment compose pour enlever des décolorations de la peau. L'étude était publiée dans Angewandte Chemie

L'été est souvent un synonyme des gens lounging sur des plages essayant d'obtenir un tan. Avec l'âge et l'exposition fréquente au soleil, certains peuvent obtenir le soi-disant « âge repèrent » ou les « endroits de foie », qui sont de petits endroits foncés sur la peau. Se débarasser de ces derniers est un défi et les chercheurs et l'industrie cosmétique essayent de trouver une voie de les retirer à long terme.

Maintenant, une équipe de recherche de l'ESRF, université de nourriture de Groningue et de Wageningen et de recherche de Biobased (Pays-Bas) a juste déchiffré une des trois enzymes qui produisent de la mélanine, le pigment qui donne la peau, le cheveu et les yeux leur couleur. Quand ces enzymes ne fonctionnent pas correctement elles produisent des troubles de pigmentation : souillures sur la peau, l'albinisme ou le mélanome.

Jusqu'à aujourd'hui, les structures de ces trois enzymes étaient inconnues, ainsi les scientifiques avaient employé les enzymes fongiques ou de centrale pour synthétiser des composés visant les humains. Le défi de résoudre ces structures se situe dans le fait que les scientifiques ne savent pas ces enzymes fonctionnent pour produire la mélanine et ils ne sont jamais parvenus à épurer la version humaine en grande quantité pour les étudier.

Découvertes inattendues

Xuelei Lai, premier auteur de l'étude, concentré sur les enzymes humaines plutôt que des enzymes de centrale. Il explique que « nous sont parvenus à épurer et cristalliser la tyrosinase et la protéine associée par tyrosinase 1 (TYRP1) et nous avons résolu la structure du TYRP1. C'est la première structure procurable pour une enzyme melanogenic mammifère. Nous croyons que si nous suivons la même procédure nous pourrions résoudre probablement la structure de la tyrosinase et la tyrosinase a associé la protéine 2, ainsi ces résultats examinent très prometteurs à notre recherche pour démêler la voie complexe que la mélanine est produite ».

Les scientifiques ont également dévoilé un résultat inattendu : ils ont constaté que TYRP1 a besoin de zinc pour fonctionner, contrairement à l'opinion déterminée dans la communauté que cette enzyme a besoin de cuivre. « Nous toujours ne connaissons pas qu'exact quel zinc de rôle rentre l'interaction avec TYRP1 et nous avons besoin d'autre recherche considérable pour constater qu'à l'extérieur », explique Montse López plus unique, auteur correspondant du papier et du scientifique à l'ESRF.

La clavette de ce travail est qu'elle fournit un modèle vrai pour le modèle de blanchir des composés pour enlever les souillures qui apparaissent sur la peau des gens due au soleil ou vieillissent. Bauke W. Dijkstra, directeur d'auteur et d'ancien de recherche également correspondant à l'ESRF, explique la pertinence de leur travail dans le contexte industriel : « Les compagnies cosmétiques investissent un effort énorme en cela, ainsi nous comptons que nos découvertes seront une avancée majeure dans le domaine ».