Gli scienziati hanno fatto il nuovo indicatore luminoso su come transizioni del proteina tau dallo stato liquido ai grovigli solidi

Mentre molto circa il morbo di Alzheimer rimane un mistero, gli scienziati sanno che la parte della progressione della malattia comprende una proteina normale chiamata tau, cumulante per formare le inclusioni ropelike all'interno delle cellule cerebrali che finalmente strangolano i neuroni. Eppure come transizioni di questa proteina dal suo stato liquido solubile alle fibre solide è rimanere sconosciute -- finora.

Scoprendo i beni insospettati della tau, la Canzone-Io fisica Han del chimico del UC Santa Barbara ed il neurobiologo Kenneth S. Kosik hanno fatto il nuovo indicatore luminoso sulla capacità della proteina di morph da uno stato ad un altro.

Notevolmente, la tau può, in un complesso con RNA, condensare “in una gocciolina„ altamente compatta mentre conserva i sui beni liquidi. In un fenomeno chiamato la separazione di fase, la tau ed il RNA tengono insieme, senza il vantaggio di una membrana, ma rimangono a parte dall'ambiente circostante. Questo stato novello altamente concentra la tau e crea un insieme delle circostanze in cui diventa vulnerabile all'aggregazione. Kosik e Han descrivono le loro scoperte nella biologia del giornale PLOS.

“I nostri risultati, con la ricerca relativa in neurodegeneration, presupponga “una prova irrefutabile biofisica„ sul percorso a patologia di tau,„ ha detto professore del Harriman dell'UCSB, di Kosik della neuroscienza ed il co-direttore dell'istituto di ricerca della neuroscienza della città universitaria. “I cartelli su questo percorso sono la capacità intrinseca della tau di profilatura nelle forme innumerevoli, legare a RNA ed alle strutture reversibili del compatto del modulo nei termini fisiologici, quali la concentrazione, la temperatura e la salinità.„

I ricercatori hanno trovato che, secondo la lunghezza e la forma del RNA, fino a otto molecole di tau legano al RNA per formare un'installazione fluida estesa. Parecchie altre proteine come la tau sono conosciute irreversibilmente per cumulare in altre malattie neurodegenerative quale la sclerosi laterale amiotrofica, conosciuta più comunemente come Lou Gehrig's Disease.

“C'è una relazione interessante fra le proteine intrinsecamente disordinate che sono predisposte per diventare neurodegenerative -- in questo caso tau -- e questo stato di separazione di fase,„ ha detto Han, un professore nel dipartimento dell'UCSB di chimica e della biochimica. “È questa fase della gocciolina un bacino idrico che protegge la tau o una fase intermedia che le guide trasformano la tau in uno stato di malattia con le fibrille o entrambe allo stesso tempo? Capire il ruolo fisiologico esatto di queste goccioline è la sfida seguente.„

L'analisi successiva consisterà di una ricerca intensiva delle controparti delle goccioline di tau in celle viventi. Nei lavori futuri, i ricercatori egualmente vogliono esplorare come e perché una cella regolamenta la formazione e la dissoluzione di queste goccioline e se questa rappresenta un elevato potere d'acquisto potenziale verso la terapia.