Los científicos vertieron la nueva luz en cómo las transiciones de la proteína del tau del estado líquido a los enredos sólidos

Mientras que mucho sobre enfermedad de Alzheimer sigue siendo un misterio, los científicos saben que la parte de la progresión de la enfermedad implica una proteína normal llamada tau, agregando para formar partículas extrañas ropelike dentro de las neuronas que estrangulan eventual las neuronas. Con todo cómo las transiciones de esta proteína de su estado líquido soluble a las fibras sólidas han seguido siendo desconocidas -- hasta ahora.

Descubriendo una propiedad insospechada del tau, la Canción-Yo física Han del químico del UC Santa Barbara y el neurobiólogo Kenneth S. Kosik han vertido la nueva luz en la capacidad de la proteína de morph a partir de un estado a otro.

Notable, el tau puede, en un complejo con ARN, condensar en una “gotita altamente compacta” mientras que conserva sus propiedades líquidas. En un fenómeno llamado separación de fase, siguen habiendo el tau y el ARN se ligan, sin la ventaja de una membrana, pero a parte del entorno circundante. Este estado nuevo concentra altamente el tau y crea un equipo de las condiciones en las cuales llega a ser vulnerable a la agregación. Kosik y Han contornean sus descubrimientos en la biología del gorrón PLOS.

“Nuestras conclusión, junto con la investigación relacionada en el neurodegeneration, postule “una prueba clara biofísica” en el camino a la patología del tau,” dijo el profesor de Kosik, de Harriman del UCSB de la neurología y el codirector del instituto de investigación de la neurología del campus. “Los postes indicadores en este camino son la capacidad intrínseca del tau de doblar en formas innumerables, atar al ARN y a las estructuras reversibles del compacto de la forma bajo condiciones fisiológicas, tales como la concentración, la temperatura y la salinidad.”

Los investigadores encontraron que, dependiendo del largo y de la forma del ARN, hasta ocho moléculas del tau atan al ARN para formar a un montaje hidráulico extendido. Varias otras proteínas como el tau se saben irreversible para agregar en otras enfermedades neurodegenerative tales como esclerosis lateral amiotrófica, conocida generalmente como Lou Gehrig's Disease.

“Hay un lazo interesante entre las proteínas intrínseco desordenadas que están predispuestas para llegar a ser neurodegenerative -- en este caso tau -- y este estado de la separación de fase,” dijo a Han, profesor en el departamento del UCSB de la química y de la bioquímica. ¿“Es este escenario de la gotita un depósito que protege el tau o un escenario intermedio que las ayudas transforman el tau en un estado de la enfermedad con las fibrillas o ambas al mismo tiempo? Imaginar el papel fisiológico exacto de estas gotitas es el reto siguiente.”

El análisis subsiguiente consistirá en una búsqueda intensiva para las contrapartes de las gotitas del tau en células vivas. En el trabajo futuro, los investigadores también quieren explorar cómo y porqué una célula regula la formación y la disolución de estas gotitas y si ésta representa una incursión potencial hacia terapia.