Avertissement : Cette page est une traduction automatique de cette page à l'origine en anglais. Veuillez noter puisque les traductions sont générées par des machines, pas tous les traduction sera parfaite. Ce site Web et ses pages Web sont destinés à être lus en anglais. Toute traduction de ce site et de ses pages Web peut être imprécis et inexacte, en tout ou en partie. Cette traduction est fournie dans une pratique.

Les chaperons moléculaires neuf découverts peuvent bientôt faire partie de traitements pour la maladie de Huntington

La maladie de Huntington est une maladie neurodegenerative. Elle est toujours fatale. La maladie est provoquée par une défectuosité dans le gène de Huntingtin. À ce jour, aucun traitement ne mettra un arrêt à la désintégration insidieuse des cellules du cerveau. Heureusement, les scientifiques du für de Leibniz-Forschungsinstitut Molekulare Pharmakologie (FMP) à Berlin en collaboration avec leurs pairs travaillant chez le Delbrück maximum centrent pour le médicament moléculaire (MDC) et à Charité le centre hospitalier universitaire ont découvert un mécanisme naturel, qui supprime non seulement l'habillage des fibrilles amyloïdes pathogènes mais les désagrègent également. Les scientifiques déclarent que les chaperons moléculaires neuf découverts peuvent bientôt être les parties essentielles d'approches neuves de traitement. Récent, ils publiés leur travail dans le tourillon d'EMBO.

Dans le passé, la maladie de Huntington était également chorée appelée de Saint Vitus'(chorée = danse). En date d'aujourd'hui, la maladie de Huntington, comme les maladies neurodegenerative baptisées du nom d'Alzheimer et de Parkinson, est incurable. Une mutation dans le gène dominant de Huntingtin (Htt) entraîne la maladie de Huntington. Ceci discerne la maladie de Huntington d'Alzheimer et de Parkinson. La mutation de Htt concerne un segment d'ADN des répétitions supplémentaires du triplet du polyglutamine-codage CAG. Plus le nombre de répétitions supplémentaires là sont de ce segment de polyglutamine-codage est grand, plus est la protéine de Huntingtin au pliage et à la totalisation incorrects dans les fibrilles amyloïdes pathogènes sujette. Dans les cellules et les régions du cerveau affectées, les longues protéines fibreuses continuent l'accumulation. Les ensembles de protéine nuisent beaucoup de fonctionnements physiologiques. En conclusion, le procédé de la maladie mènera à la dégénérescence et à la mort cellulaire de cellules.

Jusqu'ici, il n'y a aucun traitement pour des patients présentant la maladie de Huntington. Dans une approche neuve, les scientifiques se concentrent sur réduire la formation de plaques amyloïde due à la présence de la protéine de Htt. Jusqu'ici, les scientifiques n'ont toujours pas réussi à l'élimination complète du procédé pathogène. Il était également peu clair si les fibrilles puissent être désagrégé une fois elles ont formé.

Les chaperons maintiennent la commande dans le monde des protéines

Toujours, l'élimination et l'inversion de la formation de Htt-fibrille est évidemment faisable. Pour la première fois, les scientifiques au für de Leibniz-Forschungsinstitut Molekulare Pharmakologie (FMP) à Berlin en collaboration avec leurs pairs travaillant chez le Delbrück maximum centrent pour le médicament moléculaire (MDC) et à Charité le centre hospitalier universitaire ont découvert un mécanisme naturel, qui évite l'accumulation de fibrilles amyloïdes pathogènes complet et peut désagréger les plaques déjà existantes à l'intérieur des cellules. Un composé de trois chaperons moléculaires est impliqué. Les chaperons sont des protéines avec des capacités d'aider d'autres protéines pour mûrir, pour éviter les contacts incorrects et pour rectifier des erreurs.

États de M. Janine Kirstein (FMP) : « Nous pouvions prouver que le composé trimeric de chaperon de Hsc70, de DNAJB1 et d'Apg2 peut supprimer la formation de Htt-fibrille entièrement ! Le même composé de chaperon peut également désagréger les fibrilles de Htt. Cet enlèvement de plaque ouvre les lieu de rendez-vous neufs pour des approches de traitement. »

Le FMP, la MDC et le Charité ont travaillé ensemble sur cet accomplissement pilote. Vous trouvez une description de leur travail dans une édition récente du tourillon d'EMBO. Une analyse basée sur fluorescence novatrice de formation de Htt-fibrille développée dans le laboratoire du branleur d'Erich (MDC) a permis aux scientifiques de vérifier le choc de différents chaperons et composés de chaperon sur la totalisation de Htt-protéine et a aidé à recenser les acteurs clé. D'ailleurs, les scientifiques ont également réussi à expliquer la pertinence des chaperons recensés en cellules souche pluripotent induites (iPSCs) obtenues à partir des patients souffrant de la maladie de Huntington. Le clinicien Josef Priller (Charité) et Alessandro Prigione (chef de groupe à la MDC) a joué des rôles importants dans la présente partie du projet. Encore une autre analyse a apparu des investigations communes. La sur-expression du chaperon DNAJB1 (probablement le facteur limitatif) des résultats complexes de trois-chaperon dans une réduction significative de la totalisation de Htt dans les cultures cellulaires.

Planification pour l'avenir : Examen critique pour les agents actifs

Le Chef Janine Kirstein de groupe nous laisse dedans sur des régimes pour la découverte d'une approche pratique de traitement : « Ces caractéristiques montrent également la valeur des chaperons en tant qu'objectifs pharmacologiques. En collaboration avec l'élément d'examen critique du FMP, nous planification pour examiner pour les agents actifs, qui inciteront particulièrement les trois chaperons recensés ou amplifieront leur coopération. »

Il est tout à fait possible que les chaperons jouent un rôle non seulement dans la maladie de Huntington mais également dans d'autres maladies neurodegenerative. Par conséquent, les scientifiques étendront leur recherche également à d'autres protéines amyloïdes telles que des bêta et le tau dans la maladie d'Alzheimer ou le TDP-43 amyloïde en cas d'ALS. »