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L'étude trouve le mécanisme neuf réglant la protéine géante essentielle pour le muscle et la fonction cardiaque

Les scientifiques chez Centro Nacional de Investigaciones Cardiovasculares Carlos III (CNIC) et Université de Columbia à New York ont découvert un mécanisme important dans le règlement d'une protéine qui joue un rôle essentiel dans le fonctionnement du muscle squelettique et du coeur. L'étude, aujourd'hui dans des transmissions de nature et coordonné publiés par le chercheur Jorge Alegre-Cebollada de CNIC, décrit un mécanisme neuf dans le règlement de l'élasticité du titin géant de protéine. Titin, Alegre-Cebollada expliqué, est une protéine principale dans le fonctionnement des muscles striés dans tout le fuselage, en particulier au coeur : « l'épreuve de ceci est que les mutations dans le gène de titin sont une cause classique des maladies affectant les muscles du fuselage et le coeur. »

Titin est la plus grande protéine au corps humain et car tel a une multitude de fonctionnements. Selon Jorge Alegre-Cebollada, « en termes simples que nous pouvons penser au titin comme « ressort moléculaire » qui permet à des cellules musculaires de se contracter dans le synchronisme. » Cependant, ce n'est pas un ressort simple, et les nombreux mécanismes qui déterminent l'élasticité de titin comprennent le déploiement des régions spécifiques dans ses domaines appelés d'immunoglobuline de structure. En tout, l'élasticité de titin est déterminée par l'action concertée de plus de 100 domaines d'immunoglobuline dans la protéine.

Utilisant des approches bioinformatic et structurelles de biologie, l'équipe de recherche a constaté que les domaines d'immunoglobuline ont un teneur élevé de cystéine. Cet acide aminé s'entretient des propriétés particulières. Jorge qu'Alegre-Cebollada a expliqué cela « quand 2 cyteines dans une protéine viennent de près d'une un un autre, elles peut former une tige chimique entre différentes parties du réseau de polypeptide appelé une liaison disulfide. » Les chercheurs ont observé que plusieurs des domaines d'immunoglobuline dans des tiges du bisulfure de forme de titin et que les cystéines participant à elles peuvent changer dynamiquement, une isomérisation appelée de processus. « La conclusion la plus intéressante était que la formation et l'isomérisation des liaisons disulfide entraîne des changements importants dans les propriétés élastiques du titin. »

La formation des liaisons disulfide est un exemple d'une plus grande catégorie de transformations biochimiques connues sous le nom de réduction-oxydation (redox). On l'a longtemps su que beaucoup de procédés de la maladie affectant le coeur, y compris l'infarctus du myocarde, concernent les changements subits et drastiques de la condition redox du muscle cardiaque.

Le groupe de M. Alegre-Cebollada's vérifie actuel comment nos cellules modifient la condition redox de titin comme mécanisme pour moduler l'activité squelettique et de muscle cardiaque et comment les différentes maladies peuvent nuire l'action mécanique de la protéine, ayant pour résultat la perte de fonctionnalité. Alegre-Cebollada conclut, « nos découvertes mécaniques ont été rendus possible en reconstituant les systèmes contractiles in vitro. Tandis que nous avons appris beaucoup par cette approche, le défi est maintenant de comprendre comment ces principes fondamentaux fonctionnent à un organisme vivant. C'est le centre de notre recherche actuelle, utilisant une approche multidisciplinaire qui combine des techniques avancées en physiologie, biologie, et biochimies. »