Attenzione: questa pagina è una traduzione automatica di questa pagina originariamente in lingua inglese. Si prega di notare in quanto le traduzioni sono generate da macchine, non tutte le traduzioni saranno perfetti. Questo sito web e le sue pagine web sono destinati ad essere letto in inglese. Ogni traduzione del sito e le sue pagine web possono essere imprecise e inesatte, in tutto o in parte. Questa traduzione è fornita per comodità.

Lo studio trova il nuovo meccanismo che regolamenta la proteina gigante essenziale per la funzione del cuore e del muscolo

Gli scienziati al Centro Nacional de Investigaciones Cardiovasculares Carlos III (CNIC) e Columbia University in New York hanno scoperto un meccanismo importante nel regolamento di una proteina che svolge un ruolo essenziale nella funzione del muscolo scheletrico e del cuore. Lo studio, pubblicato oggi nelle comunicazioni della natura e coordinato dal ricercatore Jorge Alegre-Cebollada di CNIC, descrive un nuovo meccanismo nel regolamento dell'elasticità del titin gigante della proteina. Titin, Alegre-Cebollada spiegato, è una proteina chiave nel funzionamento dei muscoli striati in tutto l'organismo, specialmente nel cuore: “la prova di questa è che le mutazioni nel gene di titin sono una causa comune delle malattie che pregiudicano i muscoli dell'organismo ed il cuore.„

Titin è la più grande proteina nel corpo umano e poichè tale ha un gran numero di funzioni. Secondo Jorge Alegre-Cebollada, “nei termini semplici possiamo pensare al titin come “sorgente molecolare„ che permette che le celle di muscolo contrattino nel sincrono.„ Tuttavia, non è una sorgente che semplice ed i molti meccanismi che determinano l'elasticità di titin comprendono lo spiegamento delle regioni specifiche in sua struttura chiamata domini dell'immunoglobulina. In tutto, l'elasticità di titin è determinata dall'azione concordata di più di 100 domini dell'immunoglobulina all'interno della proteina.

Facendo uso degli approcci bioinformatic e strutturali di biologia, il gruppo di ricerca ha trovato che i domini dell'immunoglobulina hanno un contenuto elevato della cisteina. Questo amminoacido conferisce beni speciali. Jorge che Alegre-Cebollada ha spiegato quello “quando 2 cyteines in una proteina vengono vicino ad una un altro, essi può formare un collegamento chimico fra le parti differenti della catena del polipeptide chiamata un legame bisolfurico.„ I ricercatori hanno osservato che molti dei domini dell'immunoglobulina nei collegamenti del bisolfuro del modulo di titin e che le cisteine che partecipano loro possono cambiare dinamicamente, un trattamento ha chiamato l'isomerizzazione. “L'individuazione più interessante era che la formazione e l'isomerizzazione di legami bisolfurico causa i cambi principali nei beni elastici del titin.„

La formazione di legami bisolfurico è un esempio di più vasta classe di trasformazioni biochimiche conosciute come l'riduzione-ossidazione (redox). Lungamente è stato conosciuto che molti trattamenti di malattia che pregiudicano il cuore, compreso infarto miocardico, comprendono i cambiamenti improvvisi e drastici nello stato redox del muscolo di cuore.

Il gruppo del Dott. Alegre-Cebollada corrente sta studiando come le nostre celle modificano lo stato redox di titin come meccanismo per modulare l'attività del cuore e scheletrico di muscolo e come le malattie differenti possono interferire con l'atto meccanico della proteina, con conseguente perdita di funzionalità. Alegre-Cebollada conclude, “i nostri risultati meccanici è stato reso possibile ricostituendo i sistemi contrattili in vitro. Mentre abbiamo imparato molto con questo approccio, la sfida ora è di capire come questi principi di base funzionano in un organismo vivente. Ciò è il fuoco della nostra ricerca corrente, facendo uso di un approccio pluridisciplinare che le associazioni hanno avanzato le tecniche in fisiologia, biologia e biochimica.„