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El estudio encuentra el nuevo mecanismo que regula la proteína gigante esencial para la función del músculo y del corazón

Los científicos en Centro Nacional de Investigaciones Cardiovasculares Carlos III (CNIC) y Universidad de Columbia en Nueva York han descubierto un mecanismo importante en la regla de una proteína que desempeña un papel esencial en la función del músculo esquelético y del corazón. El estudio, publicado hoy en comunicaciones de la naturaleza y coordinado por el investigador Jorge Alegre-Cebollada de CNIC, describe un nuevo mecanismo en la regla de la elasticidad del titin gigante de la proteína. Titin, Alegre-Cebollada explicado, es una proteína dominante en el funcionamiento de músculos estriados en la carrocería, determinado en el corazón: “la prueba de esto es que las mutaciones en el gen del titin son una causa común de las enfermedades que afectan a los músculos de la carrocería y el corazón.”

Titin es la proteína más grande del cuerpo humano y pues tal tiene una multitud de funciones. Según Jorge Alegre-Cebollada, “en términos simples que podemos pensar en titin como “muelle molecular” que permita que las células musculares contraten en synchrony.” Sin embargo, no es un muelle simple, y los muchos mecanismos que determinan elasticidad del titin incluyen el despliegue de regiones específicas en su estructura llamada los dominios de la inmunoglobulina. En todos, la elasticidad del titin es determinada por la acción concertada de más de 100 dominios de la inmunoglobulina dentro de la proteína.

Usando aproximaciones bioinformatic y estructurales de la biología, el equipo de investigación encontró que los dominios de la inmunoglobulina tienen un alto contenido de la cisteína. Este aminoácido consulta las propiedades especiales. Jorge que Alegre-Cebollada explicó eso “cuando 2 cyteines en una proteína vienen cerca de otra, ellas puede formar un eslabón químico entre diversas partes de la cadena del polipéptido llamada una ligazón de disulfuro.” Los investigadores observaron que muchos de los dominios de la inmunoglobulina en eslabones del disulfuro de la forma del titin y que las cisteínas que participan en ellos pueden cambiar dinámicamente, un proceso llamó la isomerización. “El encontrar más interesante era que la formación y la isomerización de las ligazones de disulfuro causa cambios importantes en las propiedades elásticos del titin.”

La formación de ligazones de disulfuro es un ejemplo de una clase más amplia de las transformaciones bioquímicas conocidas como reducción-oxidación (redox). Se ha sabido de largo que muchos procesos de la enfermedad que afectan al corazón, incluyendo el infarto del miocardio, implican cambios súbitos y drásticos en el estado redox del músculo cardíaco.

El grupo del Dr. Alegre-Cebollada está investigando actualmente cómo nuestras células modifican el estado redox del titin como mecanismo para modular actividad esquelética y de músculo cardíaco y cómo diversas enfermedades pueden interferir con la acción mecánica de la proteína, dando por resultado la baja de las funciones. Alegre-Cebollada concluye, “nuestras conclusión mecánicas fue hecho posible reconstituyendo sistemas contráctiles in vitro. Mientras que hemos aprendido mucho con esta aproximación, el reto ahora es entender cómo estos principios de base operan en un organismo vivo. Éste es el foco de nuestra investigación actual, usando una aproximación multidisciplinaria que combine técnicas avanzadas en fisiología, biología, y bioquímica.”