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Le chercheur constate que la forme des protéines misfolded peut contribuer à Alzheimer, à Parkinson et à maladie de Huntington

Alzheimer, Parkinson et maladie de Huntington peuvent avoir plus en commun que leurs effets sur les fonctionnements du cerveau et de la moelle épinière. Et constatant que le filetage courant pourrait mener à une demande de règlement qui pourrait fonctionner pour chacun des trois.

Une étude récente de David Smith, professeur agrégé des biochimies à l'École de Médecine d'université de la Virginie Occidentale, propose que c'au coeur de chacune des trois maladies puisse être des protéines misfolded qui sont formées des voies assimilées. Ses découvertes ont été publiées dans les transmissions de nature de tourillon.

Les maladies de Neurodegenerative sont caractérisées par la détérioration graduelle du système nerveux central ; le cerveau et la moelle épinière ; ce qui peut mener à un déclin dans la fonction cognitive telle que la démence. Des neurones, les cellules qui diffusent des messages dans tout notre fuselage, ne peuvent pas être régénérés. Certaines des maladies neurodegenerative les plus courantes sont Alzheimer, Parkinson et maladie de Huntington.

Les scientifiques ont longtemps su qu'une tige existe entre les maladies et l'habillage neurodegenerative de protéine dans des neurones.

« Cependant, étude n'a pas jamais trouvé une bonne raison d'expliquer pourquoi les systèmes de dégradation de protéine de cellules ne fonctionnent pas bien, » dit Smith. « Qui est où notre étude entre. »

Sa recherche concentrée sur la façon dont la forme une protéine prend, plutôt que son type, peut être ce qui contribue à la maladie.

Smith, qui est également un membre de l'institut de neurologie de WVU Rockefeller, a découvert que quand les protéines excédentaires adoptent une formation particulière et s'accumulent dans un neurone, ils sabotent le protéasome du neurone ; ou, en mots de Smith, ses « machines de dégradation de protéine. » Il les compare à un enlèvement des ordures à une grille sur le haut.

les protéines en forme normale sont essentielles au fonctionnement neural. Sans elles, le fuselage ne peut pas établir et mettre à jour les neurones aux lesquels transmettez efficacement l'information, et dans du cerveau. les protéines en forme anormale peuvent grouper ensemble et former en masse compacte oligomères appelés de composés moléculaires les « , » qui sont toxiques aux neurones et empêchent le protéasome.

« Si vous voulez se débarasser de vos protéines, vous pouvez ouvrir la grille au protéasome et projeter vos protéines dedans un par un, » il a dit. « Nous avons constaté que certains de ces oligomères toxiques peuvent réellement bloquer la grille ainsi ils ne peuvent pas être ouverts, et si vous ne pouvez pas ouvrir la grille, alors vous ne pouvez pas dégrader des protéines, et alors elles commencent à s'accumuler et limitent les dégats dans la cellule. »

De cette façon, le procédé peut se perpétuer et aggraver une maladie neurodegenerative.

Smith et une équipe de recherche que Tiffany inclus Thibaudeau et Raymond Anderson, étudiants de troisième cycle à l'École de Médecine de WVU, ont employé des protéasomes épurés et ont examiné le mécanisme biologique derrière l'effet. Ces analyses peuvent mener au modèle de quel Smith a décrit en tant que « petites molécules qui peuvent agir comme des médicaments d'empêcher les oligomères toxiques d'empêcher le protéasome. »

Puisque les protéines au centre de l'étude étaient difformes de la même manière pourtant lié aux trois maladies neurodegenerative différentes, les découvertes de l'étude peuvent s'appliquer à une large gamme de conditions.

« Ce signifie que le ce médicament cette riposte que ce mécanisme inhibiteur pourrait être utile pour traiter plusieurs de ces maladies neurodegenerative, y compris ceux a mentionné ici ainsi que d'autres, » Smith a dit. « Ce n'est pas souvent que vous pouvez imaginer un médicament unique pour avoir un choc si large sur tant de maladies, ainsi nous sommes réellement excités au sujet de ces découvertes. »