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Il ricercatore trova che la forma delle proteine misfolded può contribuire alla malattia di Alzheimer, di Parkinson e di Huntington

La malattia di Alzheimer, di Parkinson e di Huntington può avere più in comune dei loro effetti sulle funzioni del cervello e del midollo spinale. E trovando che il thread comune potrebbe piombo ad un trattamento che potrebbe lavorare per tutti e tre le.

Uno studio recente da David Smith, professore associato della biochimica nella scuola di medicina di West Virginia University, suggerisce che quella al centro di tutte e tre le malattie possa essere proteine misfolded che sono modellate nei simili modi. I suoi risultati sono stati pubblicati nelle comunicazioni della natura del giornale.

Le malattie di Neurodegenerative sono caratterizzate dal deterioramento progressivo del sistema nervoso centrale; il cervello ed il midollo spinale; quale può piombo ad un declino nella funzione conoscitiva quale demenza. I neuroni, celle che portano i messaggi in tutto il nostro organismo, non possono essere rigenerati. Alcune delle malattie neurodegenerative più comuni sono la malattia di Alzheimer, di Parkinson e di Huntington.

Gli scienziati lungamente hanno saputo che un collegamento esiste fra le malattie e l'accumulazione neurodegenerative della proteina in neuroni.

“Tuttavia, nessuno studio ha trovato mai un buon motivo spiegare perché i sistemi di degradazione della proteina delle cellule non funzionano bene,„ dice Smith. “Che è dove il nostro studio entra.„

La sua ricerca messa a fuoco su come la forma una proteina cattura, piuttosto che il suo tipo, può essere che cosa contribuisce alla malattia.

Smith, che è egualmente un membro dell'istituto della neuroscienza di WVU Rockefeller, ha scoperto che quando le proteine in eccesso adottano una formazione particolare e si accumulano in un neurone, sabotano il proteasome- del neurone; o, nelle parole di Smith, il suo “macchinario di degradazione della proteina.„ Lo paragona ai tritarifiuti ad un portone sulla cima.

le proteine a forma di normale sono determinanti per il funzionamento neurale. Senza di loro, l'organismo non può costruire e mantenere i neuroni a cui trasmetta efficientemente le informazioni, da ed all'interno del cervello. le proteine a forma di anormale possono agglutinarsi insieme e formare i complessi molecolari chiamati “oligomeri,„ che sono tossici ai neuroni ed inibiscono il proteasome.

“Se volete liberarti delle vostre proteine, potete aprire il portone al proteasome e gettare le vostre proteine dentro uno alla volta,„ ha detto. “Abbiamo trovato che alcuni di questi oligomeri tossici possono realmente bloccare il portone in modo da non possono essere aperti e se non potete aprire il portone, quindi non potete degradare le proteine e poi cominciano accumularsi e provocano distruzione nella cella.„

In questo modo, il trattamento può perpetuarsi ed esacerbare una malattia neurodegenerative.

Smith e un gruppo dei ricercatori che Tiffany incluso Thibaudeau e Raymond Anderson, dottorandi nella scuola di medicina di WVU, hanno usato i proteasomes depurativi ed hanno esaminato il meccanismo biochimico dietro l'effetto. Queste comprensioni possono piombo alla progettazione di che Smith ha descritto come “piccole molecole che possono agire come le droghe per impedire gli oligomeri tossici l'inibizione del proteasome.„

Poiché le proteine al centro dello studio erano deformi allo stesso modo eppure connesso con tre malattie neurodegenerative differenti, i risultati dello studio possono applicarsi a una vasta gamma di circostanze.

“Quel significa che quel droga quel contatore questo meccanismo inibitorio potrebbe essere utile da trattare molte di queste malattie neurodegenerative, compreso quelli ha citato qui come pure altri,„ Smith ha detto. “Non è spesso che che potete immaginare una singola droga per avere così ampio impatto su tante malattie, in modo da realmente siamo eccitati circa questi risultati.„