Les molécules de « antigel » peuvent retenir la clavette pour améliorer des demandes de règlement pour des lésions cérébrales

La clavette pour améliorer des demandes de règlement pour des lésions cérébrales et la maladie peut se situer dans les molécules chargées d'éviter le groupement des protéines spécifiques liées au déclin cognitif et d'autres problèmes neurologiques, chercheurs de l'École de Médecine de Perelman à l'Université de Pennsylvanie enregistrent dans une étude neuve publiée en neurobiologie de la maladie.

Des concentrations de ces molécules de cerveau - N-acetylaspartate appelé (NAA) - sont connues pour diminuer quand les gens souffrent des lésions cérébrales et des maladies. Tandis que NAA a été historiquement employé comme borne de la maladie, son rôle primaire dans le cerveau est demeuré un mystère. Maintenant, les chercheurs de neurologie de Penn ont montré comment NAA coince entre les plis des fibrilles d'amyloïde-bêta pour les empêcher du verrouillage, de se plier, et de grouper ensemble pour produire les plaques amyloïdes nuisibles.

« Pendant les décennies, NAA a été vu comme simplement borne des blessures quand en fait ce pourrait être une partie du procédé de sauvetage, » a dit auteur Douglas supérieure H. Smith, DM, directeur du centre pour la lésion cérébrale et le réglage et professeur de la neurochirurgie à l'École de Médecine de Perelman de Penn. « Nous avons constaté que c'est un type de cerveau « antigel » ce des travaux à faire une pause et pour renverser même la totalisation ou misfolding des protéines d'amyloïde-bêta, qui se produisent après une lésion cérébrale. De cette façon, elle peut protéger le cerveau. »

NAA est l'un des acides aminés les plus abondants dans le cerveau, et a la concentration la plus élevée dans des neurones. Après une lésion cérébrale traumatique (TBI), les échographies de la spectroscopie de résonance magnétique de proton montrent chronique des approximativement 20 pour cent de réduction dans NAA dans la question blanche des patients, la note d'auteurs. Ceci est suivi du groupement rapide des protéines d'amyloïde-bêta pour former les plaques amyloïdes, qui sont trouvées dans un grand nombre de patients de TBI qui meurent peu de temps après des blessures ; assimilé à la pathologie de cachet de la maladie d'Alzheimer.

Un certain nombre de stratégies pour réduire la totalisation d'amyloïde-bêta, telle que l'immunothérapie et les inhibiteurs de secretase de bêta, ont été essayées au cours des années, mais aucun de elles n'a prouvé à être cliniquement couronné de succès. Cette étude neuve propose cela qui remet NAA aux niveaux normaux après la blessure à la tête ou dans les maladies neurologiques, comme Alzheimer, pourrait bloquer l'étape progressive des pathologies amyloïdes.

Utilisant les échantillons humains d'amyloïde-bêta dans le laboratoire, l'équipe a expliqué que les concentrations de NAA ont considérablement nui des amyloïde-bêta groupant en masse compacte. Son NAA possible produit des « réseaux généraux de peptide, » les auteurs ont dit ; le NAA s'insère entre les couches de blocs d'amyloïde-bêta et les protofibrils, évitant la formation des fibrilles amyloïdes matures. Les chercheurs avaient l'habitude plusieurs différentes techniques pour déterminer le rôle de NAA, y compris la fluorescence de teinture de Thioflavin T, qui est employée régulièrement pour mesurer la formation et l'inhibition des amyloïdes.

La microscopie électronique a également confirmé l'absence des fibrilles matures suivant la demande de règlement de NAA. Le NAA peut stabiliser les fibrilles plus petites et évitant davantage d'organisme dans l'oblong et plus mature, les auteurs ont spéculé.

Les chercheurs ont également prouvé que l'ajout de NAA peut même renverser le groupement. Après 25 mn, NAA a ajouté à la totalisation d'amyloïde-bêta commencée pour décomposer les fibrilles amyloïdes préformées. Ce travail peut avoir des implications importantes pour la demande de règlement de TBI et de troubles neurodegenerative.

« Nous montrons un neuf et rôle biologique potentiellement significatif de NAA dans le cerveau, comme étonnant médicament efficace pour empêcher et renverser même la totalisation des amyloïde-bêta, » a dit l'auteur important Jean-Pierre Dollé, PhD, du centre de Penn pour la lésion cérébrale et le réglage. « Ceci nous indique beaucoup au sujet de la lésion cérébrale et du neurodegeneration, et nous indique des traitements possibles pour l'arrêter. Ces découvertes supportent le début d'une nouvelle ligne de recherche pour indiquer les mécanismes potentiels des interactions de NAA avec des amyloïde-bêta dans les patients. »

Source : https://www.pennmedicine.org/news/news-releases/2018/june/antifreeze-molecules-may-stop-and-reverse-damage-from-brain-injuries