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Les études neuves de protéomique aident à gagner plus d'analyses dans Alzheimer, le cancer et la listériose

Surfaces de neurone de curés de la protéase d'Alzheimer

Les cerveaux des gens avec la maladie d'Alzheimer contiennent beaucoup d'ensembles de protéine en dehors de des cellules, connu comme plaques. Ceux-ci sont principalement effectués du l'amyloïde-bêta de peptide, qui est relâché de la membrane de plasma quand la protéase BACE1 fend sa protéine membrane-ancrée de précurseur. Puisque des amyloïde-bêta ne peuvent pas être produits sans BACE1, les nombreux inhibiteurs BACE1 ont été vérifiés ou sont dans les tests cliniques comme traitement d'Alzheimer.

Dans un article récent dans la protéomique moléculaire et cellulaire, la Julia Herber et les collègues au centre allemand pour les maladies de Neurodegenerative décrites comment ils ont employé une méthode extérieure visée de glycoproteomics pour observer les effets de l'inhibition BACE1. En marquant les protéines glycosylées de membrane, les chercheurs ont prouvé que l'inhibition BACE1 augmente l'abondance de protéine amyloïde non transformée de précurseur mais augmentent également d'autres substrats BACE1 et même protéines de nonsubstrate. Ceci propose que l'inhibiteur puisse exercer des effets secondaires imprévus en transformant des protéomes extérieurs neuronaux.

Joindre le pied de mouton et le dégoût du cancer pour la fibre

Les cellules cancéreuses sont étranges. Pour l'énergie, elles comptent sur la glycolyse aérobie, une voie relativement inefficace d'obtenir l'énergie hors du glucose, au lieu de faire la navette des produits de glycolyse dans les mitochondries pour terminer les décomposer. Sans compter que cette préférence répandue de la plupart des cancers, connue sous le nom d'effet de Warburg, les cellules de cancer colorectal ont un caprice métabolique supplémentaire appelé le paradoxe de butyrate. Considérant que les cellules saines dans le côlon dépendent du butyrate, un acide gras à chaîne courte effectué par des bactéries dans l'appareil digestif, pour une majorité de leur énergie, des cellules cancéreuses peuvent moins proliférer quand le butyrate est procurable.

Chercheurs à l'université pharmaceutique de la Chine à Nanjing rapporté sur leurs études des changements métaboliques des cellules de cancer colorectal dans un papier récent dans la protéomique moléculaire et cellulaire. Le travail mis à zéro dedans sur le dégoût des cellules pour le butyrate et la préférence pour la glycolyse. Qingran Li et collègues a utilisé un écran de metabolomics et a constaté que les cellules cancéreuses, après demande de règlement avec le butyrate, tendent à activer l'oxydation mitochondriale et à cesser d'employer des produits de glycolyse pour produire des nucléotides et des acides aminés neufs. Les chercheurs ont prouvé que le butyrate pousse cette retouche métabolique en grippant à l'isoform m2 de kinase de pyruvate, ou PKM2, et commande de lui. PKM2 actif produit du pyruvate, le point de départ du cycle de Krebs. Cette recherche ajoute la preuve à l'hypothèse existante qu'indiquer PKM2 peut supprimer la croissance tumorale.

La toxine porogène de Listeriolyin emploie la modification de protéine pour obtenir sa voie

C'est un conte presque aussi vieux que l'information génétique : un ensemble de cellules voudrait continuer ses affaires quotidiennes de synthèse des protéines et de réplication, alors que des des autres voudraient saboter ces mécanismes pour son propre gain. Quand les monocytogènes de Listeria d'agent pathogène, de l'infamie d'origine alimentaire, finagles sa voie à l'intérieur des cellules épithéliales dans les intestins humains, la bactérie déploie la toxine porogène Listeriolysin O, ou LLO, qui nuit les protéines synthétisées par la cellule infectée. Ceci a éventuel comme conséquence la mort cellulaire en produisant des trous dans les membranes cellulaires.

Dans un papier dans la protéomique moléculaire et cellulaire, les chercheurs au Pasteur Institute à Paris décrivent une analyse de protéomique des cellules épithéliales humaines traitées avec LLO, dans lequel ils ont constaté que les actes de toxine exclusivement en modifiant des protéines d'hôte par des modifications goujon-de translation concernant l'ubiquitine, plutôt qu'affectant l'activité transcriptionnelle des gènes fondamentaux. Ils ont également constaté qu'une toxine assimilée, Perfringolysin O, actes par la retouche de protéome.