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Los nuevos estudios del proteomics ayudan a ganar más discernimientos en Alzheimer, cáncer y listeriosis

Superficies de la neurona de los coadjutores de la proteasa de Alzheimer

Los cerebros de la gente con la enfermedad de Alzheimer contienen muchos agregados de la proteína fuera de las células, conocido como placas. Éstos se hacen principal del péptido amiloide-beta, que se libera de la membrana de plasma cuando la proteasa BACE1 hiende su proteína membrana-anclada del precursor. Porque es amiloide-beta no puede ser producido sin BACE1, los inhibidores numerosos BACE1 se han probado o están en juicios clínicas como terapia de Alzheimer.

En un artículo reciente en Proteomics molecular y celular, Julia Herber y colegas en el centro alemán para las enfermedades de Neurodegenerative descritas cómo utilizaron un método superficial apuntado del glycoproteomics para observar los efectos de la inhibición BACE1. Etiqueta las proteínas glycosylated de la membrana, los investigadores mostraron que la inhibición BACE1 aumenta la abundancia de proteína amiloidea sin procesar del precursor pero también aumentan otros substratos BACE1 e incluso proteínas del nonsubstrate. Esto sugiere que el inhibidor pueda ejercer efectos secundarios inesperados remodelando proteomes superficiales neuronales.

Conexión del gusto por lo dulce y del hastío del cáncer para la fibra

Las células cancerosas son extrañas. Para la energía, confían en la glicolisis aerobia, una manera relativamente ineficaz de salir energía de la glucosa, en vez de ir y productos de la glicolisis en las mitocondrias para acabar de romperlas hacia abajo. Además de esta preferencia dispersa de la mayoría de los cánceres, conocida como el efecto de Warburg, las células cancerosas colorrectales tienen un capricho metabólico extra llamado la paradoja del butirato. Considerando que las células sanas en el colon dependen de butirato, un ácido graso de cadena corta hecho por las bacterias en el sistema digestivo, para una mayoría de su energía, las células cacerígenas puede menos proliferar cuando el butirato está disponible.

Los investigadores en la universidad farmacéutica de China en Nanjing denunciaron sobre sus estudios de los cambios metabólicos en células cancerosas colorrectales en un papel reciente en Proteomics molecular y celular. El trabajo puesto a cero hacia adentro en el hastío de las células para el butirato y la preferencia por glicolisis. Qingran Li y colegas utilizó una pantalla del metabolomics y encontró que las células cancerosas, después del tratamiento con el butirato, tienden a activar la oxidación mitocondrial y a parar el usar de productos de la glicolisis para generar los nuevos nucleótidos y aminoácidos. Los investigadores mostraron que el butirato activa este remodelado metabólico atando al isoform M2 de la cinasa del piruvato, o PKM2, y activarlo. PKM2 activo genera el piruvato, el punto de partida del ciclo de Krebs. Esta investigación agrega pruebas a la hipótesis existente que el girar encima de PKM2 puede suprimir incremento del tumor.

La toxina de formación de poros de Listeriolyin utiliza la modificación de la proteína para conseguir su manera

Es un cuento casi tan viejo como la información genética: un equipo de células quisiera continuar su asunto diario de la síntesis y de la réplica de la proteína, mientras que otro quisiera sabotear esos mecanismos para su propio avance. Cuando los monocytogenes de la listeriosis el patógeno, de la infamia producida por los alimentos, finagles su manera dentro de las células epiteliales en los intestinos humanos, la bacteria despliega la toxina de formación de poros Listeriolysin O, o LLO, que interfiere con las proteínas sintetizadas por la célula infectada. Esto da lugar final a muerte celular creando los orificios en las membranas celulares.

En un papel en Proteomics molecular y celular, los investigadores en el Pasteur Institute en París describen un análisis del proteomics de las células epiteliales humanas tratadas con LLO, en el cual encontraron que los actos de la toxina exclusivamente alterando las proteínas del ordenador principal con las modificaciones poste-de translación que implicaban ubiquitin, bastante que afectando a la actividad transcriptiva de genes subyacentes. También encontraron que una toxina similar, Perfringolysin O, actos con el remodelado del proteome.