Les chercheurs réussissent aux nanotubes de protéine de construction des échafaudages minuscules

Les chercheurs à l'Institut de Technologie de Tokyo (tech de Tokyo) ont réussi à construire des nanotubes de protéine des échafaudages minuscules effectués par l'édition absolue des cristaux conçus de protéine. L'accomplissement a pu accélérer le développement des enzymes artificielles, des transporteurs de taille d'une nano et des systèmes de distribution pour une foule d'applications biomédicales et biotechnologiques.

Une méthode novatrice pour l'ensemble des protéines dans des nanotubes bien-commandés a été développée par un groupe abouti par Takafumi Ueno au service du tech de Tokyo du bureau d'études biomoléculaire.

Les nanostructures sur mesure de protéine sont d'intérêt fort de recherches, car ils pourraient être employés pour développer les catalyseurs hautement spécifiques et puissants, le médicament visé et les systèmes de distribution de vaccin, et pour le modèle de beaucoup d'autres biomatériaux prometteurs.

Les scientifiques ont relevé des défis en construisant des ensembles de protéine dans la solution aqueuse due aux voies désorganisées desquelles les protéines agissent l'un sur l'autre librement dans des conditions variables telles que le pH et la température.

La méthode neuve, rapportée en la Science chimique de tourillon, surmonte ces problèmes à l'aide des cristaux de protéine, qui servent d'échafaudage prometteur aux protéines auto-pour monter dans les structures désirées. La méthode a quatre opérations, comme illustré dans la construction des nanotubes des cristaux de protéine :

  • préparation d'une protéine conçue
  • formation de l'échafaudage de cristal de protéine
  • formation d'un cristal réticulé
  • desserrage des nanotubes de protéine en dissolvant l'échafaudage.

Le système en cristal, composé d'agencement commandé des structures assemblées, le rend facile de régler des interactions chimiques précises d'intérêt par édition absolue de stabiliser la structure d'ensemble -- une réalisation qui ne peut pas être réalisée de l'édition absolue des protéines en solution.

Les chercheurs ont choisi une protéine naturelle RubisCO appelé comme synthon pour la construction du nanotube. En raison de son de forte stabilité, RubisCO pourrait maintenir sa forme, et sa structure cristalline de recherche précédente l'avait recommandée pour cette étude.

Utilisant la représentation de microscopie électronique (TEM) de boîte de vitesses à la Division d'analyse de biomatériaux de Suzukakedai du tech de Tokyo, l'équipe a avec succès confirmé la formation des nanotubes de protéine.

L'étude a également expliqué que les nanotubes de protéine pourraient maintenir leur capacité enzymatique.

« Notre méthode d'édition absolue peut faciliter la formation de l'échafaudage en cristal efficacement à la position désirée (sites spécifiques de cystéine) dans le chaque des tubes du cristal, » dit Ueno. « Actuellement, depuis plus la protéine de 100.000 des structures cristallines qu'ont été déposées à la banque de données de protéine, notre méthode peuvent être appliqués à d'autres cristaux de protéine pour la construction des ensembles supramoléculaires de protéine, tels que des cages, des tubes, feuilles. »

Le nanotube dans cette étude peut être utilisé pour différentes applications. Le tube fournit l'environnement pour l'accumulation des molécules exogènes qui peuvent être employées comme plates-formes de la distribution dans les domaines relatifs pharmaceutiques. Le tube peut également être potentiel pour la catalyse parce que le synthon de protéine a l'activité enzymatique en nature.