Advertencia: Esta página es una traducción de esta página originalmente en inglés. Tenga en cuenta ya que las traducciones son generadas por máquinas, no que todos traducción será perfecto. Este sitio Web y sus páginas están destinadas a leerse en inglés. Cualquier traducción de este sitio Web y su páginas Web puede ser imprecisa e inexacta en su totalidad o en parte. Esta traducción se proporciona como una conveniencia.

La nueva aproximación permite que los patógeno sean muertos de hambre cegando las enzimas importantes

Las bacterias son cada vez más resistentes a los antibióticos disponibles. Las personas de químicos de la universidad de Munich técnica (TUM) ahora presentan una nueva aproximación: han determinado las enzimas importantes en el metabolismo de estafilococos. Cegar estas enzimas de una manera apuntada permitiría que los patógeno fueran muertos de hambre.

El “remedio necesita las nuevas armas contra bacterias,” dice a profesor Stephan Sieber. “Muchas bacterias son ya resistentes a los medicamentos comunes. Una meta importante de la investigación es así determinar nuevos puntos del ataque.”

Así como el estudiante Annabelle Hoegl del doctorado y sus personas en la silla de la química orgánica II en la universidad de Munich técnica, el investigador ha desarrollado un procedimiento para aislar y metabolizar las enzimas que controlan metabolismo. “Si podríamos cegar estas enzimas,” Stephan Sieber explica la meta, “nosotros podría morir de hambre más o menos fuera los patógeno.”

Estafilococo como bacteria modelo

La nueva metodología fue probada en estafilococo áureo. La bacteria es dispersa, con muchas especies resistentes a los antibióticos. Los estafilococos comprenden millares de proteínas. El “aislamiento de las enzimas con las propiedades específicas de este pajar, determinarlas y la investigación de su función presentaron un reto real,” revoca Sieber.

Las enzimas apuntadas por el equipo de investigación utilizan la vitamina B6 para acelerar reacciones químicas en la célula. Un componente crucial de la vitamina B6 es fosfato del piridoxal, o PLP. Sin las enzimas PLP-relacionadas, el metabolismo de las bacterias vendría a un alto, muriendo de hambre los microorganismos a la muerte.

Rastreo de las enzimas con los marcadores

Las personas utilizaron un fosfato químicamente modificado del piridoxal para descubrir tales enzimas PLP-relacionadas. Las moléculas marcadas fueron agregadas a una solución nutritiva en la cual las bacterias del estafilococo áureo proliferan.

Puesto que la solución no contuvo ningún PLP natural, las enzimas PLP-relacionadas incorporaron los marcadores, usando él para el metabolismo. Los químicos después rompieron las bacterias usando ultrasonido y pescaron fuera las enzimas que llevaban los marcadores.

Oportunidades para los nuevos antibióticos

El principio de la pesca molecular, o “proteína que perfila,” pues se llama, no es totalmente nuevo. Pero, los científicos del TUM son los primeros para utilizar esta metodología para investigar las enzimas PLP-relacionadas.

“Podíamos demostrar que el método es muy eficiente,” acentuamos Sieber. “Muchas enzimas fisiológico importantes en estafilococo dependen del fosfato del piridoxal. Aislamos el 73% de estas enzimas, las analizábamos usando la espectrometría de masa y las determinamos.”

Además, las personas destaparon las enzimas PLP-relacionadas previamente desconocidas y descifraron sus funciones. “Con eso descubrimos un tesoro sin aprovechar en nuestra búsqueda para los nuevos objetivos antibióticos,” dice al químico.

Este discernimiento se puede ahora utilizar para desarrollar nuevos agentes activos contra bacterias. En el paso siguiente, los investigadores esperan investigar las funciones de las enzimas minuciosamente y determinar cómo el metabolismo de bacterias se puede cegar de una manera apuntada sin células humanas sanas perjudiciales.

Fuente: https://www.tum.de/nc/en/about-tum/news/press-releases/detail/article/35087/