La maladie d'Alzheimer peut être provoquée par les prions appelés de protéines infectieuses

Les scientifiques ont employé des analyses avancées de laboratoire pour prouver que des hauts niveaux des prions sont impliqués dans la maladie d'Alzheimer de tôt-début. Les résultats étaient publiés en médicament de translation de la Science le 1er mai 2019.

Des prions ont été maintenant liés aux embrouillements de tau et aux plaques amyloïdes vus en diseas dJuan Gaertner | Shutterstock

Quels sont des prions et comment elles sont liés à la démence ?

La maladie d'Alzheimer est une forme de démence, un groupe des maladies neurodegenerative provoquées par « les blocs toxiques des protéines défectueuses, » comme définie par la société R-U d'Alzheimer.

Des prions, qui sont des versions misfolded des protéines, sont connus pour entraîner quelques formes rares de démence. Ces protéines comportent une protéine anormalement pliée que les forces normal-ont plié des protéines pour se plier anormalement et pour changer en forme anormale de prion.

Ces protéines nouvelles et anormal-pliées déclenchent alors les mêmes changements d'autres protéines, et forment éventuellement les plaques qui nuisent la boîte de vitesses synaptique dans le cerveau (les synapses sont les jonctions chimiques entre les cellules nerveuses adjacentes).

Les plaques donnantes droit font devenir les dégâts et mourir des cellules nerveuses, éventuellement menant aux maladies neurodegenerative telles que la démence. Les patients présentant les maladies prion-dérivées se présenteront avec un large éventail de sympt40mes, de fonction cérébrale nuie, aux changements de la personnalité, et difficultés avec la mobilité.

Des prions ont été fréquemment vus dans des patients d'AD

La première protéine de prion a été découverte pendant les années 1980 par Stanley Prusiner, la DM, qui était l'auteur supérieur de l'étude neuve. Ses travaux récents ont vu des chercheurs combiner deux essais en laboratoire pour mesurer des niveaux de prion dans des échantillons de tissu humain.

Les techniques comprennent un système de dépistage neuf d'Aβ produit dans le laboratoire de Prusiner, et une analyse pour des prions de tau.

Ces analyses cellulaires peuvent mesurer des niveaux des prions infectieux en trois jours, améliorant énormément le temps où il prend pour effectuer ce type de recherche et d'analyse. Elles ont permis aux chercheurs de prévoir rapidement la quantité de tau et de prions d'Aβ dans les échantillons post mortem de cerveau.

Plus de 100 échantillons de tissu cérébral autopsié prélevés des patients qui étaient morts de la maladie d'Alzheimer, entre d'autres types de conditions neurodegenerative, aux USA, l'Europe, et l'Asie, ont été analysés l'étude.

Les résultats ont prouvé que dans 75 échantillons de tissu cérébral provenant des gens qui étaient morts d'Alzheimer, Aβ et activité de prion de tau étaient élevés. 11 échantillons provenant des gens qui étaient morts de l'angiopathie amyloïde cérébrale (CAA) ont seulement contenu des prions d'Aβ. 10 échantillons de dégénérescence lobaire frontotemporal avec la pathologie de tau (FTLD) ont seulement contenu des prions de tau.

Un jeu-commutateur de `'

On l'a également découvert que les formes de prion du tau et de l'Aβ se sont étendues le plus prolifique dans les patients qui ont eu hérité la maladie et sont mortes de elle à de plus jeunes âges.

En opposition totale avec les formes classiques vues dans la voie de la maladie dans des patients plus âgés, on l'a également constaté que les formes de prion du tau se sont baissées de manière significative avec l'augmentation de l'âge, au lieu de l'augmentation dans la vieillesse.

Une forte corrélation a été trouvée entre un plus jeune âge et des niveaux plus élevés des prions de tau. En moyenne, les patients qui ont disparu à l'âge de 40 ont eu des niveaux de prion de tau 32 fois plus haut que les patients qui ont disparus à l'âge de 90.

Le co-auteur du pharmacien William DeGrado, PhD, qui d'étude et de protéine est un professeur de chimie pharmaceutique et un membre de l'institut de recherches cardiovasculaire d'UCSF était impliqué avec le modèle et l'analyse dans l'étude neuve. Il a décrit les analyses en tant qu'un « jeu-commutateur », dire celui :

« Précédemment la recherche d'Alzheimer a été coincée regardant le dégât indirect sous forme de protéines misfolded et mortes qui forment des plaques et des triangles. Maintenant elle s'avère que c'est une activité de prion qui marque avec la maladie, plutôt que la quantité de plaques et d'embrouillements au moment de l'autopsie. »

Si nous allons réussir aux traitements efficaces et à la diagnose se développants, nous devons viser les formes actives de prion, plutôt qu'un grand nombre de protéine dans les plaques et les embrouillements. »

William DeGrado

Un changement profond de `' dans la maladie d'Alzheimer

Prusiner a également parlé de la signification de ses travaux récents.

Je crois ceci [des expositions de découverte neuve] au delà d'une ombre d'un doute que les bêta et le tau amyloïdes sont les deux prions, et que la maladie d'Alzheimer est un trouble de double-prion dans lequel ces deux protéines escrocs détruisent ensemble le cerveau.

Le fait que les niveaux de prion semblent également liés à la longévité patiente devrait changer comment nous pensons à la voie vers l'avant pour des demandes de règlement se développantes pour la maladie. Nous avons besoin d'un changement important dans la recherche de maladie d'Alzheimer, et est ce ce que cet article fait. Cet article pourrait catalyser un changement important dans la recherche d'AD. »

Stanley Prusiner

Des des autres des auteurs importants de l'étude, Carlo Condello, PhD, ont décrit combien des demandes de règlement « de promesse » pour l'échouer d'Alzheimer dans les tests cliniques. Il a dit que ceci a le fil « certains pour spéculer que nous avions visé les protéines incorrectes. »

« Mais ce qui si nous juste n'avions pas conçu des médicaments contre les formes distinctives de prion de ces protéines qui entraînent réellement la maladie ? » il prolongé. « Maintenant que nous pouvons effectivement mesurer les formes de prion d'Aβ et de tau, il y a espoir que nous pouvons développer les médicaments qu'empêchez-les de former ou d'écarter, ou aidons l'espace libre de cerveau elles avant qu'elles endommagent. »

On le pense que cette découverte neuve peut également influencer le futur diagnostic, doper le modèle et la demande de règlement, et inspirer des chercheurs travailler pour produire les demandes de règlement qui visent directement les protéines d'Aβ et de tau qu'elles peuvent maintenant mesurer facilement.

Lois Zoppi

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Lois Zoppi

Lois is a freelance copywriter based in the UK. She graduated from the University of Sussex with a BA in Media Practice, having specialized in screenwriting. She maintains a focus on anxiety disorders and depression and aims to explore other areas of mental health including dissociative disorders such as maladaptive daydreaming.

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