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Lugdunin dans le nez humain a les propriétés antimicrobiennes intenses contre s.doré

Les bactéries résistant aux antibiotiques sont un danger pour la santé croissant, effectuant l'essentiel neuf d'antibiotiques. Les chercheurs allemands ont récent eu une découverte : ils ont découvert le lugdunin dans le nez humain--un genre neuf de cyclopeptide qui vient du lugdunensis de staphylocoque de bactérie et a les propriétés antimicrobiennes intenses contre le staphylocoque doré, notamment. Les chercheurs ont pu expliquer le mode de l'action en synthétisant des variantes. Comme ils expliquent dans le tourillon Angewandte Chemie, le transport de proton en travers des membranes bactériennes est impliqué.

Une partie intéressante de la structure des lugdunin est son groupe de thiazolidine (une sonnerie effectuée à partir d'un azote, d'un soufre, et de trois atomes de carbone), qui fait partie de sa sonnerie de peptide. Cette sonnerie cinq-membered ressemble à un fermoir que « orne » la sonnerie de peptide. Pour cette raison, les chercheurs ont nommé leur classe neuve des matériaux « fibupeptides », du péroné latin, signifiant le fermoir. Après avoir réussi précédemment à synthétiser le lugdunin, l'équipe de l'université de Tübingen et de l'université de Göttingen (Allemagne) a optimisé la voie synthétique pour préparer beaucoup de différents dérivés de ce produit naturel. Ceci a tenu compte d'une étude complète du mécanisme à côté duquel le lugdunin fonctionne. Les chercheurs ont effectué une suite des dérivés en lesquels ils ont remplacé chacun des acides aminés dans la sonnerie de peptide par l'alanine--un dans lequel ils ont cessé le « fermoir d'ornement », et un fibupeptide avec une structure qui est l'image retournée du lugdunin. Ils ont alors employé ces dérivés pour effectuer des tests d'activité.

L'équipe, se composant des pharmaciens, des biochimistes, et des microbiologistes, a découvert que la structure cyclique du peptide, de la thiazolidine « fermoir », et de deux acides aminés (tryptophane et leucin), sont critique à l'activité antibiotique du composé. De plus, la sonnerie de peptide doit toujours être faite en alterner les acides de d et L-aminés. Cependant, il n'y avait aucune différence dans l'activité de la molécule originelle ou de son image retournée. « Ceci indique un manque d'interaction stéréospécifique de récepteur-ligand, » le schilling de Nadine de conditions, un membre de l'équipe dirigée par Stephanie Grond, « au lieu, il parle pour l'interaction avec une petite molécule ou un ion. »

Une autre observation était que les dérivés actifs de lugdunin décomposent le potentiel électrique (la différence dans la tension entre l'intérieur et extérieur) des membranes cellulaires bactériennes, détruisant de ce fait les bactéries. Comporter une molécule complémentaire de tryptophane a intensifié l'interaction avec la membrane et a renforcé l'effet antibactérien. Dit Grond : « Ces résultats proposent le transport d'ion en travers de la membrane bactérienne. » À examinez plus de manière approfondie cette caractéristique, les chercheurs a produit les vésicules synthétiques avec un gradient de pH relativement à la solution environnante. L'ajout des fibupeptides actifs a mené à l'égalisation rapide de pH, sans destruction de la membrane ou de la formation des pores. « Le mécanisme se compose clairement de la translocation des protons en travers de la membrane, » dit Grond. « Nous devons toujours déterminer si le lugdunin agit en tant que tambour de chalut mobile ou glissière de proton. »

Source :

Wiley

Référence de tourillon :

Grond, 2019) Lugdunin analogues synthétiques de S. et autres (indiquent des motifs structurels essentiels pour la capacité de translocation d'action antimicrobienne et de proton. Angewandte Chemie. doi.org/10.1002/anie.201901589.