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Une approche comme Lego pour améliorer la propre capacité de la nature d'attaquer des bactéries

Le centres pour le contrôle et la prévention des maladies considère la résistance aux antibiotiques une des dangers pour la santé publics les plus urgents, une qui affecte des communautés mondiales. Les ramifications de la capacité des bactéries de devenir résistant aux antibiotiques peuvent être vues dans les hôpitaux, les lieux publics, notre apport alimentaire, et notre eau.

Dans leur recherche des solutions, les chercheurs au Rensselaer Polytechnic Institute avaient examiné à la nature. Dans un papier récent publié dans Biomacromolecules, l'équipe a expliqué comment elle pourrait s'améliorer sur la capacité de la collection extraordinairement sélectrice de la nature d'enzymes antimicrobiennes d'attaquer des bactéries d'une manière dont est beaucoup moins pour entraîner la résistance aux antibiotiques.

« L'idée est que nous pourrions adopter l'approche de la nature et juste la rendre meilleure, » a dit Jonathan Dordick, un professeur présidé du bureau d'études chimique et biologique et un membre du centre pour la biotechnologie et les études interdisciplinaires (CBIS), qui ont abouti cette recherche chez Rensselaer avec le chercheur post-doctoral Domyoung Kim et le scientifique supérieur Seok-Joon Kwon de recherches.

Pour que les bactéries se développent et à vivent, ils produisent naturellement les enzymes d'autolysin qui peuvent décomposer leurs propres parois cellulaires, permettant à ces cellules de se diviser et se multiplier.

En attaquant un un un autre, les bactéries tirent profit d'un procédé assimilé, utilisant une protéine antibactérienne connue sous le nom de bactériocine pour détruire une bactérie. Des bactéries peuvent également être attaquées par les bactériophages, qui sont des virus qui infectent des bactéries. Elles produisent les enzymes bactériophages d'endolysin, qui attaquent la cellule bactérienne de l'intérieur. Chacun des trois types d'enzymes est grand connu comme enzymes lytiques de cellules, car ils catalysent la perte de la paroi cellulaire bactérienne.

Il est très difficile que les bactéries deviennent résistant à l'action de ces enzymes. Par exemple, s'ils devenaient résistants à un autolysin, ils ne se diviseraient pas. »

Jonathan Dordick, chercheur de fil, Rensselaer Polytechnic Institute

Comme des synthons, la plupart des enzymes lytiques de cellules sont modulaires. Elles se composent d'un domaine obligatoire qui fixe à la paroi cellulaire, et d'un domaine de la catalyse qui brise des trous dans la paroi cellulaire -- effectivement destruction des bactéries visées.

Ces enzymes sont très spécifiques, Dordick a dit, visant une ou seulement quelque bactéries. En cet article, les chercheurs présentés pour voir s'ils pourraient s'améliorer la nature de combinaisons a produit.

« L'idée était : Pourrions-nous employer une approche comme Lego ici ? Pourrions nous prendre un domaine obligatoire d'une enzyme et pouvons nous la mélangeons à un domaine ou à un domaine de la catalyse obligatoire d'un autre ? » Dordick a dit.

Plus particulièrement, l'équipe a pris le streptavidin de protéine, qui agit en tant que matrice efficace à laquelle les chercheurs pourraient fixer un domaine obligatoire d'un organisme et d'un domaine de la catalyse des des autres. L'approche de modularité leur permet d'effectuer des combinaisons neuves rapidement afin de déterminer quel meilleur de travail.

Ils ont trouvé cela en visant le staphylocoque doré -- couramment connu comme staphylocoque -- leurs combinaisons étaient très efficaces, parfois encore meilleur que ce qui se produit en nature.

« Nous avons génétiquement exprimé les domaines obligatoires ou les domaines de la catalyse de plusieurs différents organismes, » Dordick a dit. « Nous avons recensé une partie qui a fonctionné mieux que quelle nature a fourni. De sorte qu'ouvriez une voie entièrement neuve de développer les systèmes antimicrobiens d'enzymes. »

« Cette recherche a le potentiel d'améliorer la santé des personnes, » a dit Deepak Vashishth, directeur de CBIS, un centre de recherche qui réunit la faculté des disciplines multiples résoudre des défis complexes. « Il est emblématique des solutions novatrices qui sont nécessaires pour avancer des soins médicaux. »

Ces découvertes étendent le travail préparatoire pour davantage de recherche et pour améliorer la création de l'équipe des peintures ou des couches qui pourraient être appliquées aux surfaces afin de chercher et détruire a visé des bactéries ; pour régler et les microbiomes variés de re-technicien ont trouvé en nature ; et être employé potentiellement cliniquement, par exemple, pour régler la peau et les infections intestinales.

Ce travail a été effectué en collaboration avec un groupe abouti par Jungbae Kim, professeur du bureau d'études chimique et biologique de l'université de Corée. Il a été supporté par une concession du programme global de laboratoire de recherche par la fondation nationale de recherches de la Corée.