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Gli scienziati modificano una proteina tossica per creare un biosensore

Alcuni tipi di batteri uccidono altre celle rilasciando le proteine chiamate “poro-formare le tossine„ (PFTs) che creano i fori nella membrana cellulare. La legatura di PFTs alla membrana cellulare e tana in, creando un canale o un poro del tipo di metropolitana. Una volta che abbastanza fori sono stati perforati nella membrana cellulare da queste tossine, la cellula bersaglio si distrugge.

Tuttavia, PFTs ha catturato l'interesse degli scienziati in molte aree all'infuori di un'infezione batterica. I pori o i nanopores nano di taglia che il modulo delle tossine può essere usato “per percepire„ le biomolecole. Una molecola biologica quali i movimenti del RNA o del DNA attraverso il poro e le sue componenti (quali gli acidi nucleici in DNA) emette i segnali elettrici distinti che i ricercatori possono individuare.

BatteriUstyna Shevchuk/Shutterstock.com

I ricercatori studiano un aerolysin chiamato PFT importante

Come riportato nelle comunicazioni della natura del giornale, un gruppo dei ricercatori piombo da Matteo il dal Peraro a Ecole Polytechnique Fédérale il de Losanna ha studiato un tasto PFT chiamato aerolysin che potrebbe permettere all'ordinamento più complesso come ordinamento della proteina.

Prodotto da un batterio chiamato hydrophila di Aeromonas, il aerolysin è un membro chiave di una famiglia importante di PFTs che è trovato attraverso una vasta gamma di organismi. Un vantaggio chiave della tossina di aerolysin è che crea i pori molto stretti che possono differenziarsi fra le molecole ad una risoluzione molto maggior, rispetto all'altro PFTs.

I ricercatori precedentemente hanno indicato che il aerolysin può essere usato per percepire una serie di biomolecole, eppure pochi studi ancora hanno esplorato la relazione fra la struttura della tossina e le sue capacità sensoriali.

Creazione del modello di calcolo della struttura della proteina

Per studiare, il gruppo ha utilizzato i computer per creare un modello strutturale del aerolysin che li avrebbe aiutati a capire come è amminoacidi pregiudica la funzione globale della proteina.

Una volta che avessero guadagnato una conoscenza di base di questa relazione, i ricercatori hanno cominciato cambiare i vari amminoacidi nel modello di calcolo. Il modello poi è passato a predice che l'impatto potenziale questi cambiamenti avrebbero avuti sulla funzione della proteina.

Dopo, l'autore principale dello studio, Chan cao che, aerolysin “mutante„ geneticamente costruito sedici si immerge in, che sono stati incassati in doppii strati lipidici per imitare la loro posizione nella membrana cellulare.

Le varie misure compreso gli esperimenti molecolari dello spostamento e la registrazione mono-canale poi sono state effettuate per studiare il regolamento molecolare della conduttanza del poro, della selettività dello ione e dei beni ionici dello spostamento.

Hanno trovato che cosa ha determinato la funzione fra la struttura e la funzione

Questo approccio definitivo ha rivelato che cosa è che unità la relazione fra la struttura e la funzione, che è il cappuccio della proteina.

Così come il poro che è un canale del tipo di metropolitana del transmembrane, egualmente possiede una struttura del tipo di cappuccio che lega una molecola dell'obiettivo e la tira attraverso il canale. I ricercatori hanno trovato che questo trattamento è dettato da elettrostatica a questa regione del cappuccio.

Il gruppo ora potrà costruire i pori su misura per la percezione delle applicazioni

Peraro dice che through capendo i dettagli di come la struttura del poro di aerolysin si riferisce alla sua funzione, il gruppo ora potrà costruire i pori su misura per varie applicazioni di percezione:

Questi aprirebbero le nuove, opportunità inesplorate di ordinare le biomolecole quale DNA, le proteine e le loro modifiche post-di traduzione con le applicazioni di promessa nell'ordinamento del gene e nella rilevazione di biomarcatori per i sistemi diagnostici.„

Peraro ed il gruppo già file un brevetto per il loro lavoro che ordina e che caratterizza i pori geneticamente costruiti di aerolysin.

Journal reference:

Cao, C., et al. (2019). Single-molecule sensing of peptides and nucleic acids by engineered aerolysin nanopores. Nature Communications. DOI: 10.1038/s41467-019-12690-9.

Sally Robertson

Written by

Sally Robertson

Sally first developed an interest in medical communications when she took on the role of Journal Development Editor for BioMed Central (BMC), after having graduated with a degree in biomedical science from Greenwich University.

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