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Os cientistas alteram uma proteína tóxica para criar um biosensor

Alguns tipos de bactérias matam outras pilhas liberando as proteínas chamadas “poro-formar as toxinas” (PFTs) que criam furos na membrana de pilha. O ligamento de PFTs à membrana de pilha e toca em, criando a câmara de ar-como o canal ou o poro. Uma vez que bastante furos foram perfurados na membrana de pilha por estas toxinas, a pilha de alvo destrói-se.

Contudo, PFTs capturou o interesse dos cientistas em muitas áreas diferentes de uma infecção bacteriana. Os poros ou os nanopores nano-feitos sob medida que o formulário das toxinas pode ser usado “para detectar” biomoléculas. Uma molécula biológica tal como movimentos do ADN ou do RNA através do poro e de seus componentes (tais como os ácidos nucleicos no ADN) emite-se os sinais elétricos distintos que os pesquisadores podem detectar.

BactériasUstyna Shevchuk/Shutterstock.com

Os pesquisadores estudam um aerolysin chamado PFT principal

Como relatado nas comunicações da natureza do jornal, uma equipe dos pesquisadores conduzidos por Matteo Dal Peraro em Ecole Polytechnique Fédérale de Lausana estudou uma chave PFT chamada o aerolysin que poderia permitir arranjar em seqüência mais complexo tal como arranjar em seqüência da proteína.

Produzido por uma bactéria chamada hydrophila de Aeromonas, o aerolysin é um membro chave de uma família principal de PFTs que é encontrado através de uma vasta gama de organismos. Uma vantagem chave da toxina do aerolysin é que cria os poros muito estreitos que podem se diferenciar entre moléculas em uma definição muito maior, comparados com o outro PFTs.

Os pesquisadores têm mostrado previamente que o aerolysin pode ser usado para detectar um número de biomoléculas, contudo poucos estudos exploraram ainda o relacionamento entre a estrutura da toxina e suas capacidades de detecção.

Criando um modelo computacional da estrutura da proteína

Para investigar, a equipe usou computadores para criar um modelo estrutural do aerolysin que os ajudasse a compreender como é ácidos aminados afecta a função total da proteína.

Uma vez que tinham ganhado uma compreensão básica deste relacionamento, os pesquisadores começaram mudar vários ácidos aminados no modelo computacional. O modelo foi então em prevê que o impacto que potencial estas mudanças teriam na função da proteína.

Em seguida, autor principal do estudo, Chan Cao, projetado genetically dezesseis poros do aerolysin do “mutante”, que foram encaixados em bilayers do lipido para imitar sua posição na membrana de pilha.

As várias medidas que incluem experiências moleculars da translocação e a gravação do monocanal foram realizadas então para investigar o regulamento molecular da condutibilidade do poro, da selectividade do íon, e das propriedades iónicas da translocação.

Encontraram o que conduziu a função entre a estrutura e a função

Esta aproximação revelou finalmente o que é aquela conduz o relacionamento entre a estrutura e a função, que é o tampão da proteína.

E também o poro que é uma transmembrana câmara de ar-como o canal, igualmente possui a tampão-como a estrutura que liga uma molécula do alvo e a puxa através do canal. Os pesquisadores encontraram que este processo está ditado pela electrostática nesta região do tampão.

A equipe poderá agora projectar os poros personalizados para detectar aplicações

Peraro diz aquele com da compreensão dos detalhes de como a estrutura do poro do aerolysin se relaciona a sua função, a equipe poderá agora projectar os poros personalizados para várias aplicações de detecção:

Estes abririam oportunidades novas, inexploradas de arranjar em seqüência biomoléculas tais como o ADN, proteínas e suas alterações cargo-translational com aplicações prometedoras em arranjar em seqüência do gene e em detecção dos biomarkers para diagnósticos.”

Peraro e a equipe têm arquivado já uma patente para seu trabalho que arranja em seqüência e que caracteriza os poros genetically projetados do aerolysin.

Journal reference:

Cao, C., et al. (2019). Single-molecule sensing of peptides and nucleic acids by engineered aerolysin nanopores. Nature Communications. DOI: 10.1038/s41467-019-12690-9.

Sally Robertson

Written by

Sally Robertson

Sally first developed an interest in medical communications when she took on the role of Journal Development Editor for BioMed Central (BMC), after having graduated with a degree in biomedical science from Greenwich University.

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