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Los científicos modifican una proteína tóxica para crear un biosensor

Algunos tipos de bacterias matan a otras células liberando las proteínas llamadas las “toxinas de formación de poros” (PFTs) que crean los orificios en la membrana celular. El lazo de PFTs a la membrana celular y a la madriguera en, creando a tubo-como el canal o el poro. Una vez que suficiente orificios han sido perforados en la membrana celular por estas toxinas, la célula de objetivo se destruye.

Sin embargo, PFTs ha capturado el interés de científicos en muchas áreas con excepción de una infección bacteriana. Los poros o los nanopores nano-clasificados que la forma de las toxinas se puede utilizar “para detectar” biomoléculas. Una molécula biológica tal como movimientos de la DNA o del ARN a través del poro y de sus componentes (tales como los ácidos nucléicos en la DNA) emite las señales eléctricas distintas que los investigadores pueden descubrir.

BacteriasUstyna Shevchuk/Shutterstock.com

Los investigadores estudian un aerolysin llamado PFT importante

Como se explica en las comunicaciones de la naturaleza del gorrón, las personas de los investigadores llevados por Matteo Dal Peraro en Ecole Polytechnique Fédérale de Lausanne han estudiado una llave PFT llamada el aerolysin que podría habilitar una secuencia más compleja tal como secuencia de la proteína.

Producido por una bacteria llamada hydrophila de Aeromonas, el aerolysin es un miembro clave de una familia importante de PFTs que se encuentre a través de una amplia gama de organismos. Una ventaja dominante de la toxina del aerolysin es que crea los poros muy estrechos que pueden distinguir entre las moléculas en una resolución mucho mayor, comparados con el otro PFTs.

Los investigadores han mostrado previamente que el aerolysin se puede utilizar para detectar varias biomoléculas, con todo pocos estudios todavía han explorado el lazo entre la estructura de la toxina y sus capacidades que detectaban.

Crear un modelo de cómputo de la estructura de la proteína

Para investigar, las personas utilizaron las computadores para crear un modelo estructural del aerolysin que les ayudaría a entender cómo es aminoácidos afecta a la función total de la proteína.

Una vez que habían ganado una comprensión básica de este lazo, los investigadores comenzaron a cambiar los diversos aminoácidos en el modelo de cómputo. El modelo entonces fue sobre predice que el impacto potencial que estos cambios tendrían en la función de la proteína.

Después, el autor importante del estudio, Chan Cao, aerolysin genético dirigido del “mutante dieciséis” pores, que fueron embutidas en bilayers del lípido para imitar su posición en la membrana celular.

Las diversas mediciones incluyendo experimentos moleculares del desplazamiento y la grabación monocanal entonces fueron realizadas para investigar la regla molecular de la conductancia del poro, de la selectividad del ión, y de las propiedades iónicas del desplazamiento.

Encontraron qué impulsó la función entre la estructura y la función

Esta aproximación finalmente reveló cuál es ésa impulsa el lazo entre la estructura y la función, que es el casquillo de la proteína.

Así como el poro que es una transmembrana tubo-como el canal, también posee a casquillo-como la estructura que ata una molécula del objetivo y tira de ella a través del canal. Los investigadores encontraron que este proceso es dictado por la electrostática en esta región del casquillo.

Las personas podrán ahora dirigir los poros modificados para requisitos particulares para detectar usos

Peraro dice eso con la comprensión de los detalles de cómo la estructura del poro del aerolysin se relaciona con su función, las personas podrá ahora dirigir los poros modificados para requisitos particulares para los diversos usos que detectan:

Éstos abrirían nuevas, inexploradas oportunidades de ordenar biomoléculas tales como DNA, las proteínas y sus modificaciones poste-de translación con usos prometedores en la secuencia del gen y la detección de los biomarkers para los diagnósticos.”

Peraro y las personas han archivado ya una patente para su trabajo que ordenaba y que caracterizaba los poros genético dirigidos del aerolysin.

Journal reference:

Cao, C., et al. (2019). Single-molecule sensing of peptides and nucleic acids by engineered aerolysin nanopores. Nature Communications. DOI: 10.1038/s41467-019-12690-9.

Sally Robertson

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Sally Robertson

Sally first developed an interest in medical communications when she took on the role of Journal Development Editor for BioMed Central (BMC), after having graduated with a degree in biomedical science from Greenwich University.

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