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Manifestazioni di studio come i batteri di clamidia entrano nelle cellule umane

La clamidia è batteri che possono infettare le celle umane ed animali. La sanità è influenzata specialmente dai pneumoniae di clamidia (Cpn) e dai trachomatis di clamidia. I pneumoniae di clamidia attacca le vie respiratorie superiori e più basse e causa la bronchite, la sinusite e le infezioni toraciche.

D'importanza, le infezioni con questo batterio sono associate con molte malattie croniche quali la bronchite cronica, l'asma, l'aterosclerosi ed il morbo di Alzheimer.

La clamidia si moltiplica soltanto dentro delle cellule umane. Per agire in tal modo, in primo luogo devono legare alla cellula ospite dall'esterno e poi registrare la cella ad un secondo punto. La comprensione dei questi due meccanismi è una delle aree di ricerca chiave all'istituto della ricerca funzionale del genoma dei microrganismi diretti da prof. il Dott. Johannes Hegemann.

Ogni cella è circondata da una membrana conosciuta come “la membrana di plasma„. Questa membrana comprende i lotti le diverse molecole chiamate “fosfolipidi„. Ci sono egualmente proteine della membrana, che sono responsabili del trasporto dei materiali fra la cella interna e l'ambiente esterno come pure della comunicazione intercellulare.

Una componente della membrana è la fosfatidilserina del fosfolipide, o “PS„ in breve. In celle in buona salute, è situata sull'opuscolo interno della membrana, ma se la cella è malata, è trasportata all'opuscolo esterno della membrana. Qui, lo PS servisce da indicatore per la morte programmata delle cellule (apoptosis).

Nel gruppo di lavoro di prof. Hegemann, una proteina chiamata LIPP è stata scoperta in Cpn che svolge un ruolo chiave in associazione del batterio ad una cellula umana. Questa proteina è situata sulla superficie del batterio. Negli studi più iniziali, i ricercatori in Düsseldorf hanno trovato che un'infezione clamidiale con Cpn è aumentata sostanzialmente se LIPP si aggiunge artificialmente.

Ciò che trova era l'inizio dello studio presente.

Uno dei loro risultati era che la proteina di LIPP lega direttamente alla membrana di plasma ed attraversa la membrana dopo avere legato. Parecchie molecole di LIPP poi formano un poro nella membrana di plasma.

Dopo, tuttavia, il LIPP rilegato trasporta la molecola di PS, situata normalmente sull'opuscolo interno della membrana, all'esterno. LIPP era la prima proteina da identificare che trasporta una componente dell'opuscolo interno della membrana alla superficie della cella una volta aggiunta esternamente.

Sorprendente, questo non avvia la morte delle cellule. Invece, la cella rimane possibile. Ciò si applica sia alle celle confrontate soltanto con le proteine di LIPP che a quelle anche infettate con clamidia.

Il gruppo di ricerca propone che per il Chlamydium sia utile trasportare la molecola di PS della cellula ospite esternamente facendo uso della sua proteina di LIPP. Possibilmente, al posto in cui lo PS con la proteina di LIPP è situato sulla membrana, la membrana così è deformata che il Chlamydium può entrare nella cella facilmente. È egualmente possibile che le molecole di PS trasportate all'opuscolo esterno della membrana della cellula umana serviscano da ricevitore per il batterio.

Il Dott. gennaio Galle, primo autore dello studio, ha avuto questo da dire circa le prospettive in seguito a questi risultati:

La proteina di LIPP ora si è trasformata in in un obiettivo possibile per impedire un'infezione clamidiale. Se riusciamo a fornire una droga che limita la funzione della proteina di LIPP, può essere possibile impedire l'infezione.„

Inoltre ora è possibile da esaminare se altri agenti patogeni hanno uno strumento simile a clamidia che usano per entrare nelle cellule umane. “Se questo fosse il caso, potrebbe costituire la base per un'estesa strategia contro i batteri patogeni,„ sottolinea prof. Hegemann.

Source:
Journal reference:

Galle, J. N. et al. (2019) A Chlamydia pneumoniae adhesin induces phosphatidylserine exposure on host cells. Nature Communications. doi.org/10.1038/s41467-019-12419-8.