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O estudo mostra como as bactérias da clamídia incorporam pilhas humanas

A clamídia é as bactérias que podem contaminar pilhas humanas e animais. A saúde humana é afectada particularmente por pneumoniae da clamídia (Cpn) e por trachomatis da clamídia. Os pneumoniae da clamídia atacam as vias respiratórias superiores e mais baixas e causam infecções da bronquite, da sinusite e de caixa.

Importante, as infecções com esta bactéria são associadas com muitas doenças crónicas tais como a bronquite crônica, a asma, a aterosclerose e a doença de Alzheimer.

A clamídia multiplica somente dentro das pilhas humanas. Para fazer assim, primeiramente têm que ligar à pilha de anfitrião do exterior e então incorporar a etapa da pilha num segundo. Compreender estes dois mecanismos é uma das áreas de pesquisa chaves no instituto da pesquisa funcional do genoma dos micro-organismos dirigidos acima pelo prof. Dr. Johannes Hegemann.

Cada pilha é cercada por uma membrana conhecida como de “a membrana plasma”. Esta membrana compreende lotes das moléculas individuais chamadas “phospholipids”. Há igualmente as proteínas da membrana, que são responsáveis para transportar materiais entre a pilha interior e o ambiente exterior assim como para uma comunicação intercellular.

Um componente da membrana é o phosphatidylserine do phospholipid, ou “picosegundo” para breve. Em pilhas saudáveis, é ficado situado no folheto interno da membrana, mas se a pilha é doente, é transportado ao folheto externo da membrana. Aqui, o picosegundo serve como um marcador para a morte celular programada (apoptosis).

No grupo de trabalho do prof. Hegemann, uma proteína chamada LIPP foi descoberta em Cpn que joga um papel chave no emperramento da bactéria a uma pilha humana. Esta proteína é ficada situada na superfície da bactéria. Em uns estudos mais adiantados, os pesquisadores em Düsseldorf encontraram que uma infecção chlamydial com Cpn está aumentada substancialmente se LIPP é adicionado artificial.

Este que encontra era o começo do estudo actual.

Um de seus resultados era que a proteína de LIPP liga directamente à membrana de plasma e atravessa a membrana após a ligação. Diversas moléculas de LIPP formam então um poro na membrana de plasma.

Em seguida, contudo, o LIPP encadernado transporta a molécula do picosegundo, situada normalmente no folheto interno da membrana, à parte externa. LIPP era a primeira proteína a ser identificada que transporta um componente do folheto interno da membrana à superfície da pilha quando adicionada externamente.

Surpreendentemente, isto não provoca a morte celular. Em lugar de, a pilha permanece viável. Isto aplica-se às pilhas confrontadas somente com as proteínas de LIPP e àqueles igualmente contaminados com a clamídia.

A equipa de investigação propor que seja benéfico para o Chlamydium transportar a molécula do picosegundo da pilha de anfitrião que usa para fora sua proteína de LIPP. Possivelmente, no lugar onde o picosegundo com a proteína de LIPP é ficado situado na membrana, a membrana é deformada assim que o Chlamydium pode incorporar a pilha mais facilmente. É igualmente possível que as moléculas do picosegundo transportadas ao folheto exterior da membrana da pilha humana servem como um receptor para a bactéria.

O Dr. janeiro Galle, primeiro autor do estudo, teve este a dizer sobre as perspectivas que elevaram destes resultados:

A proteína de LIPP tem-se transformado agora um alvo possível para impedir uma infecção chlamydial. Se nós sucedemos na vinda acima com uma droga que restrinja a função da proteína de LIPP, pode ser possível impedir a infecção.”

Igualmente é agora possível examinar se outros micróbios patogénicos têm uma ferramenta similar à clamídia que se usam para incorporar pilhas humanas. “Se este era o caso, poderia formar a base para uma estratégia extensiva contra as bactérias patogénicos,” sublinha o prof. Hegemann.

Source:
Journal reference:

Galle, J. N. et al. (2019) A Chlamydia pneumoniae adhesin induces phosphatidylserine exposure on host cells. Nature Communications. doi.org/10.1038/s41467-019-12419-8.