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Des propriétés des protéines en soie d'araignée ont pu être sélecteur modifiées pour synthétiser les biomatériaux nouveaux

La soie d'araignée se compose fibre-former des protéines, enregistrées par l'araignée dans un presse-étoupe spécialisé. Quand l'araignée a besoin de soie, par exemple pour établir une âme, elle refoule les protéines en soie par un long conduit dans lequel elles sont exposées à mécanique spécifique et le produit chimique influence et s'est réuni à la soie de forme. Les protéines en soie d'araignée, comme toutes les protéines, se composent de 20 synthons élémentaires connus sous le nom d'acides aminés.

Le nombre et la séquence de ces acides aminés détermine les propriétés de différentes protéines. Par exemple, si des acides aminés hydrophobes tels que la leucine sont situés au centre d'une protéine, le résultat est stabilité structurelle considérable. Ainsi vous pourriez s'attendre à ce que la soie extrêmement intense d'araignée contienne beaucoup de leucine. Beaucoup à leur surprise, cependant, des scientifiques des universités de Mayence et de Würzburg a découvert qu'un autre synthon, méthionine, est hautement abondant en quelques protéines de soie d'araignée.

Des chaînes latérales de méthionine sont connues pour être hautement flexibles.

C'était cette abondance de méthionine dans la protéine en soie d'araignée qui nous a incités à jeter un oeil plus attentif à sa dynamique. Notre collaboration avec l'équipe de M. Hannes Neuweiler chez Jules-Maximilians-Universität Würzburg (JMU) nous a donné l'accès aux outils de recherches biophysiques de pointe. »

Professeur Ute Hellmich d'université Mayence (JGU) de Johannes Gutenberg

Le groupe de Würzburg ont systématiquement substitué la méthionine acide aminée en protéines en soie d'araignée avec de la leucine et le comparé le pliage, la stabilité, et la dynamique des variantes résultantes de protéine avec l'aide de la spectroscopie photoinduced de corrélation de fluorescence de transfert d'électron (PET-FCS). M. Hannes Neuweiler était instrumental dans le développement de cette technique, et son laboratoire est un leader mondial en l'utilisant pour vérifier des systèmes biologiques. L'équipe de professeur Ute Hellmich's a alors vérifié la structure et la dynamique des deux variantes de protéine utilisant la spectroscopie à haute résolution (NMR) de résonance magnétique nucléaire. « Nous entreprenons nos mesures RMN au centre pour de résonance magnétique biomoléculaire à l'université Francfort - un autre exemple de Goethe du potentiel produit par notre coopération dans le réseau universitaire Rhin-Principal, » Hellmich chargé.

Les synthons de méthionine en protéines en soie d'araignée fournissent la souplesse

La combinaison de PET-FCS et de spectroscopie RMN a abouti les deux organismes de recherche à la conclusion inattendue que la méthionine en protéine en soie d'araignée augmente la souplesse de la structure des protéines, et que cette souplesse est avec précision ce qui permet aux différentes protéines en soie d'araignée d'agir l'un sur l'autre attentivement. « Nous avons trouvé que cela la substitution de la méthionine avec de la leucine n'exerce aucun effet sur la structure des protéines de soie d'araignée. En fait, les deux protéines examinent exact la même chose. En même temps, cependant, la protéine méthionine-contenante naturelle grippe beaucoup plus fortement à d'autres protéines de soie d'araignée. La protéine leucine-contenante que nous avons synthétisée dans le laboratoire détruit en grande partie cette capacité de former de telles tiges stables, » a précisé Benedikt Goretzki, un candidat doctoral dans l'équipe de Hellmich et un des deux principaux auteurs de l'étude publiée dans des transmissions de nature. « Nous avons été réellement stupéfiés comme ceci prouve que ce n'est pas simplement la forme d'une protéine qui détermine comment elle fonctionne mais également, à un degré considérable, sa souplesse. »

La méthionine rend non seulement la protéine plus dynamique, il améliore également sa fonctionnalité. En réalité, elle permet à deux protéines de lier particulièrement les uns avec les autres, qui seraient autrement impossibles, même si elles ont eu la même structure. »

Julia Heiby, candidat doctoral dans le groupe de Neuweiler et l'autre auteur principal de l'étude

La « forme suit le fonctionnement » est une règle empirique dans la biologie structurelle. En d'autres termes, quelle protéine fait habituellement peut être déduit de sa structure en trois dimensions. « Elle est impressionnante comment la nature peut également influencer le fonctionnement des protéines en adaptant avec précision leur dynamique, » a ajouté le professeur basé sur Mayence Ute Hellmich de biochimiste.

Sur la base de ces découvertes, il peut maintenant être possible de modifier sélecteur les propriétés des protéines en soie d'araignée, par exemple, pour synthétiser les biomatériaux hautement stables de roman. De plus, les deux groupes espèrent également fournir des analyses générales dans la pertinence de la dynamique des protéines par rapport à leurs rôles biologiques. La « dynamique de protéine sont importante dans tous les aspects de durée, » Hellmich conclu. « Cela vaut pour des araignées et des êtres humains. »

Source:
Journal reference:

Heiby, J.C., et al. (2019) Methionine in a protein hydrophobic core drives tight interactions required for assembly of spider silk. Nature Communications. doi.org/10.1038/s41467-019-12365-5.