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I beni delle proteine di seta del ragno hanno potuto essere modificati selettivamente per sintetizzare i biomateriali novelli

La seta del ragno consiste di fibra-formare le proteine, memorizzate dal ragno in una ghiandola specializzata. Quando il ragno ha bisogno della seta, per esempio per sviluppare un Web, estrude le proteine di seta attraverso una condotta lunga in cui sono esposte a meccanico specifico ed il prodotto chimico influenza e montato alla seta del modulo. Le proteine di seta del ragno, come tutte le proteine, consistono di 20 particelle elementari elementari conosciute come gli amminoacidi.

Il numero e la sequenza di questi amminoacidi determina i beni di diverse proteine. Per esempio, se gli amminoacidi idrofobi quale leucina sono situati nel centro di una proteina, il risultato è la considerevole stabilità strutturale. Così potreste invitare la seta estremamente forte del ragno per contenere molta leucina. Molto con la loro sorpresa, tuttavia, scienziati dalle università di Mainz e di Würzburg ha scoperto che un'altra particella elementare, metionina, è altamente abbondante in alcune proteine della seta del ragno.

Le catene laterali della metionina sono conosciute per essere altamente flessibili.

Era questa abbondanza di metionina nella proteina di seta del ragno che ci ha incitati a dare uno sguardo più attento alla sua dinamica. La nostra collaborazione con il gruppo del Dott. Hannes Neuweiler a Julius-Maximilians-Universität Würzburg (JMU) ci ha dato l'accesso agli strumenti biofisici avanzati della ricerca.„

Il professor Ute Hellmich dell'università Mainz (JGU) di Johann Gutenberg

Il gruppo di Würzburg ha sostituito sistematicamente la metionina dell'amminoacido in proteine di seta del ragno con leucina ed ha confrontato la piegatura, la stabilità e la dinamica delle varianti risultanti della proteina con l'aiuto della spettroscopia photoinduced di correlazione della fluorescenza del trasferimento di elettroni (PET-FCS). Il Dott. Hannes Neuweiler era strumentale nello sviluppo di questa tecnica ed il suo laboratorio è un leader mondiale nell'uso per studiare i sistemi biologici. Il gruppo del professor Ute Hellmich poi ha studiato la struttura e la dinamica delle due varianti della proteina facendo uso della spettroscopia a risonanza magnetica nucleare (NMR) ad alta definizione. “Intraprendiamo le nostre misure RMN al centro per a risonanza magnetica biomolecolare all'università Francoforte - un altro esempio di Goethe del potenziale generato tramite la nostra cooperazione nella rete di università Reno-Principale,„ Hellmich sollecitato.

Le particelle elementari della metionina in proteine di seta del ragno forniscono la flessibilità

La combinazione PET-FCS e della spettroscopia RMN ha portato i due gruppi di ricerca alla conclusione inattesa che la metionina in proteina di seta del ragno aumenta la flessibilità della struttura della proteina e che questa flessibilità è precisamente che cosa permette alle diverse proteine in seta del ragno di interagire molto attentamente. “Abbiamo trovato che quello sostituire la metionina con leucina non ha effetto sulla struttura di seta della proteina del ragno. Infatti, entrambe le proteine guardano esattamente lo stessi. Allo stesso tempo, tuttavia, la proteina metionina-contenente naturale lega molto più forte ad altre proteine della seta del ragno. La proteina che leucina-contenente abbiamo sintetizzato in laboratorio in gran parte perde questa capacità di formare tali collegamenti stabili,„ ha precisato Benedikt Goretzki, un candidato di laurea nel gruppo di Hellmich ed uno dei due autori principali dello studio pubblicato nelle comunicazioni della natura. “Realmente siamo stati stupiti come questo indica che non è appena la forma di una proteina che determina come funziona ma anche, ad un considerevole grado, la sua flessibilità.„

La metionina non solo rende la proteina più dinamica, egualmente migliora la sua funzionalità. In effetti, permette a due proteine specificamente di collegare a vicenda, che sarebbero altrimenti impossibili, anche se hanno avute la stessa struttura.„

Julia Heiby, candidato di laurea nel gruppo di Neuweiler e l'altro autore principale dello studio

“Il modulo segue la funzione„ è una regola empirica nella biologia strutturale. Cioè ché proteina fa può essere dedotto solitamente dalla sua struttura tridimensionale. “È impressionante come la natura può anche influenzare la funzione delle proteine precisamente adattando la loro dinamica,„ ha aggiunto al il professor basato a Mainz Ute Hellmich del biochimico.

In base a questi risultati, può ora essere possibile modificare selettivamente i beni delle proteine di seta del ragno, per esempio, per sintetizzare i biomateriali altamente stabili del romanzo. Inoltre, i due gruppi egualmente stanno sperando di fornire le comprensioni generali nella pertinenza della dinamica delle proteine relativamente alle loro funzioni biologiche. “La dinamica della proteina è importante in tutti gli aspetti di vita,„ Hellmich conclusivo. “Questo è vero per sia i ragni che gli esseri umani.„

Source:
Journal reference:

Heiby, J.C., et al. (2019) Methionine in a protein hydrophobic core drives tight interactions required for assembly of spider silk. Nature Communications. doi.org/10.1038/s41467-019-12365-5.