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As propriedades das proteínas de seda da aranha podiam selectivamente ser alteradas para sintetizar matérias biológicos novos

A seda da aranha consiste fibra-formar as proteínas, armazenadas pela aranha em uma glândula especializada. Quando a aranha precisa a seda, por exemplo para construir uma Web, expulsa as proteínas de seda através de um canal longo em que são expor a mecânico específico e o produto químico influencia e montou à seda do formulário. As proteínas de seda da aranha, como todas as proteínas, consistem em 20 blocos de apartamentos elementares conhecidos como ácidos aminados.

O número e a seqüência destes ácidos aminados determinam as propriedades de proteínas individuais. Por exemplo, se os ácidos aminados hidrofóbicas tais como a leucina são ficados situados no centro de uma proteína, o resultado é estabilidade estrutural considerável. Assim você pôde esperar a seda extremamente forte da aranha conter muita leucina. Muito a sua surpresa, contudo, cientistas das universidades de Mainz e de Würzburg descobriu que um outro bloco de apartamentos, metionina, é altamente abundante em algumas proteínas da seda da aranha.

As correntes laterais da metionina são sabidas para ser altamente flexíveis.

Era esta abundância de metionina na proteína de seda da aranha que nos fez olhar um olhar mais atento sua dinâmica. Nossa colaboração com a equipe do Dr. Hannes Neuweiler em Julius-Maximilians-Universität Würzburg (JMU) deu-nos o acesso às ferramentas biofísicas avançadas da pesquisa.”

Professor Ute Hellmich da universidade Mainz de Johannes Gutenberg (JGU)

O grupo de Würzburg substituiu sistematicamente a metionina do ácido aminado nas proteínas de seda da aranha com leucina e comparou a dobradura, a estabilidade, e a dinâmica das variações resultantes da proteína com a ajuda da espectroscopia photoinduced da correlação da fluorescência de transferência do elétron (PET-FCS). O Dr. Hannes Neuweiler era instrumental na revelação desta técnica, e seu laboratório é um líder mundial em empregá-la para investigar sistemas biológicos. A equipe do professor Ute Hellmich investigou então a estrutura e a dinâmica das duas variações da proteína usando a espectroscopia de alta resolução da ressonância magnética (NMR) nuclear. “Nós empreendemos nossas medidas NMR no centro para a ressonância magnética biomolecular na universidade Francoforte de Goethe - um outro exemplo do potencial gerado por nossa cooperação na rede de universidade Reno-Principal,” Hellmich forçado.

Os blocos de apartamentos da metionina nas proteínas de seda da aranha fornecem a flexibilidade

Combinar PET-FCS e a espectroscopia NMR conduziu os dois grupos de investigação à conclusão inesperada que a metionina na proteína de seda da aranha aumenta a flexibilidade da estrutura da proteína, e que esta flexibilidade é precisamente o que permite as proteínas individuais na seda da aranha de interagir pròxima. “Nós encontramos que isso substituir a metionina com leucina não tem nenhum efeito na estrutura de seda da proteína da aranha. De facto, ambas as proteínas olham exactamente o mesmos. Ao mesmo tempo, contudo, a proteína decontenção natural liga muito mais fortemente a outras proteínas da seda da aranha. A proteína que decontenção nós sintetizamos no laboratório perde pela maior parte esta capacidade para formar tais relações estáveis,” indicou Benedikt Goretzki, um candidato doutoral na equipe de Hellmich e um dos dois autores principais do estudo publicado em comunicações da natureza. “Nós fomos surpreendidos realmente como este mostra que não é apenas a forma de uma proteína que determinasse como funciona mas também, a um grau considerável, sua flexibilidade.”

A metionina faz não somente a proteína mais dinâmica, ele igualmente melhora sua funcionalidade. De facto, permite duas proteínas de ligar especificamente um com o otro, que seriam de outra maneira impossíveis, mesmo se tiveram a mesma estrutura.”

Julia Heiby, candidato doutoral no grupo de Neuweiler e o outro autor principal do estudo

O “formulário segue a função” é uma regra empírica na biologia estrutural. Ou seja que proteína faz geralmente pode ser deduzido de sua estrutura tridimensional. “É impressionante como a natureza pode igualmente influenciar a função das proteínas precisamente adaptando sua dinâmica,” adicionou o professor Mainz-baseado Ute Hellmich do bioquímico.

Com base nestes resultados, pode agora ser possível alterar selectivamente as propriedades das proteínas de seda da aranha, por exemplo, para sintetizar matérias biológicos altamente estáveis da novela. Além, os dois grupos igualmente estão esperando fornecer introspecções gerais na importância da dinâmica das proteínas com relação a suas funções biológicas. Da “a dinâmica proteína é importante em todos os aspectos da vida,” Hellmich concluído. “Isto é verdadeiro para aranhas e seres humanos.”

Source:
Journal reference:

Heiby, J.C., et al. (2019) Methionine in a protein hydrophobic core drives tight interactions required for assembly of spider silk. Nature Communications. doi.org/10.1038/s41467-019-12365-5.