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Las propiedades de las proteínas de seda de la araña se podían modificar selectivamente para sintetizar biomateriales nuevos

La seda de la araña consiste en el fibra-formar de las proteínas, salvadas por la araña en una casquillo del prensaestopas especializada. Cuando la araña necesita la seda, por ejemplo para construir una membrana, saca las proteínas de seda a través de una tubería larga en la cual se expongan a mecánico específico y la substancia química influencia y montó la seda de la forma. Las proteínas de seda de la araña, como todas las proteínas, consisten en 20 bloques huecos elementales conocidos como aminoácidos.

El número y la serie de estos aminoácidos determina las propiedades de proteínas individuales. Por ejemplo, si los aminoácidos hidrofóbicos tales como leucina están situados en el centro de una proteína, el resultado es considerable estabilidad estructural. Así usted puede ser que prevea que la seda extremadamente fuerte de la araña contenga mucha leucina. Mucho a su sorpresa, sin embargo, los científicos de las universidades de Maguncia y de Würzburg descubrió que otro bloque hueco, metionina, es altamente abundante en algunas proteínas de la seda de la araña.

Las cadenas laterales de la metionina se saben para ser altamente flexibles.

Era esta abundancia de metionina en la proteína de seda de la araña que hizo que hechamos una ojeada a una mirada más atenta su dinámica. Nuestra colaboración con las personas del Dr. Hannes Neuweiler en Julio-Maximilians-Universität Würzburg (JMU) nos dio el acceso a las herramientas biofísicas avanzadas de la investigación.”

Profesor Ute Hellmich de la universidad Maguncia (JGU) de Juan Gutenberg

El grupo de Würzburg substituyó sistemáticamente la metionina del aminoácido en las proteínas de seda de la araña con leucina y comparó el plegamiento, la estabilidad, y la dinámica de las variantes resultantes de la proteína con la ayuda de la espectroscopia photoinduced de la correlación de la fluorescencia de la transferencia del electrón (PET-FCS). El Dr. Hannes Neuweiler era instrumental en el revelado de esta técnica, y su laboratorio es líder mundial en el empleo de él para investigar sistemas biológicos. Las personas de profesor Ute Hellmich entonces investigaron la estructura y la dinámica de las dos variantes de la proteína usando la espectroscopia de resonancia magnética nuclear (NMR) de alta resolución. “Emprendemos nuestras mediciones del RMN en el centro para de resonancia magnética biomolecular en la universidad Francfort - otro ejemplo de Goethe del potencial generado por nuestra cooperación en la red de universidad Rin-Principal,” Hellmich esfuerzo.

Los bloques huecos de la metionina en las proteínas de seda de la araña ofrecen adaptabilidad

Combinar la espectroscopia de PET-FCS y del RMN llevó a los dos grupos de investigación a la conclusión inesperada que la metionina en la proteína de seda de la araña aumenta la adaptabilidad de la estructura de la proteína, y que esta adaptabilidad es exacto qué permite a las proteínas individuales en seda de la araña obrar recíprocamente de cerca. “Encontramos que eso substituir la metionina con leucina no tiene ningún efecto sobre la estructura de seda de la proteína de la araña. De hecho, ambas proteínas observan exactamente lo mismo. Al mismo tiempo, sin embargo, la proteína metionina-que contiene natural ata mucho más fuertemente a otras proteínas de la seda de la araña. La proteína leucina-que contiene que sintetizamos en el laboratorio pierde en gran parte esta capacidad de formar tales eslabones estables,” señaló a Benedikt Goretzki, candidato doctoral en las personas de Hellmich y uno de los dos autores principales del estudio publicado en comunicaciones de la naturaleza. “Nos sorprendieron realmente como esto muestra que no es apenas la forma de una proteína que determine cómo funciona pero también, a un considerable grado, su adaptabilidad.”

La metionina no sólo hace la proteína más dinámica, él también perfecciona sus funciones. En efecto, permite a dos proteínas ligar específicamente con uno a, que serían de otra manera imposible, incluso si él tenían la misma estructura.”

Julia el Heiby, el candidato doctoral en el grupo de Neuweiler y el otro autor principal del estudio

La “forma sigue la función” es una regla empírica en biología estructural. Es decir lo hace una qué proteína puede ser deducido generalmente de su estructura tridimensional. “Es impresionante cómo la naturaleza puede también influenciar la función de proteínas exacto adaptando su dinámica,” agregó al profesor Maguncia-basado Ute Hellmich del bioquímico.

En base de estas conclusión, puede ahora ser posible modificar selectivamente las propiedades de las proteínas de seda de la araña, por ejemplo, para sintetizar biomateriales altamente estables de la novela. Además, los dos grupos también están esperando ofrecer discernimientos generales en la importancia de la dinámica de proteínas en relación a sus funciones biológicas. Las “dinámicas de la proteína son importantes en todos los aspectos de la vida,” Hellmich concluido. “Esto es verdad para las arañas y los seres humanos.”

Source:
Journal reference:

Heiby, J.C., et al. (2019) Methionine in a protein hydrophobic core drives tight interactions required for assembly of spider silk. Nature Communications. doi.org/10.1038/s41467-019-12365-5.