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I ricercatori fanno l'innovazione principale nella segnalazione delle cellule

I ricercatori all'università di Liverpool hanno fatto un'innovazione importante nel campo di segnalazione delle cellule.

In esseri umani, segnalare in celle regolamenta normalmente la crescita e la riparazione delle cellule. Tuttavia, la segnalazione anormale delle cellule contribuisce a molte malattie, compreso cancro e il neurodegeneration. Di conseguenza, identificare le proteine specifiche che gestiscono la cella che segnala in sano e gli stati di malattia potrebbe contribuire ad accelerare la scoperta dei biomarcatori di malattia e degli obiettivi della droga.

Facendo uso di nuovo flusso di lavoro analitico che comprende la spettrometria di massa, un gruppo dal dipartimento dell'università della biochimica piombo dal professor Claire Eyers ha indicato che il fenomeno di modifica della proteina (fosforilazione) nella segnalazione delle cellule è molto più diverso e complesso che precedentemente ha pensato. Questo studio, pubblicato nel giornale dell'EMBO, apre un'intera nuova area affinchè scienze biologiche ed i ricercatori clinici esplori.

La fosforilazione della proteina, che comprende l'aggiunta dei gruppi del fosfato alle proteine, è un regolatore chiave della funzione della proteina e di definizione della fosforilazione sito-specifica è essenziale per capire la biologia di malattia e di base. In vertebrati, la ricerca soprattutto ha messo a fuoco su fosforilazione degli amminoacidi serina, teonina e tirosina. Tuttavia, le prove crescenti suggeriscono che la fosforilazione di altri amminoacidi “non canonici„ egualmente regolamenti gli aspetti critici di biologia cellulare.

Purtroppo, i metodi standard di caratterizzazione di fosforilazione della proteina sono in gran parte inadatti per l'analisi di questi tipi novelli di fosforilazioni non canoniche. Di conseguenza, il paesaggio completo di fosforilazione umana della proteina, finora, è rimanere inesplorato.

Questo studio riferisce su una nuova strategia di arricchimento nella fosfopeptide, che permette l'identificazione dei siti di fosforilazione dell'istidina, dell'arginina, della lisina, dell'aspartato, del glutammato e della cisteina sulle proteine umane al dal phosphoproteomics basato a spettrometria di massa.

Notevolmente, i ricercatori hanno trovato che il numero dei siti “non canonici„ unici di fosforilazione è circa un terzo del numero dei siti di fosforilazione osservati sui residui più ben esaminati della serina, della teonina e della tirosina.

Piombo il professor Claire Eyers, Direttore del ricercatore del centro per la ricerca di Proteome nell'istituto di biologia integrante, avuto detto:

I siti non canonici novelli di fosforilazione riferiti in questa risorsa sono probabili rappresentare soltanto la punta dell'iceberg; l'identificazione del paesaggio diverso di fosforilazione probabilmente per esistere attraverso gli organismi del non vertebrato e vertebrati è una sfida importante per il futuro.

La diversità e la prevalenza dei siti non canonici multipli di fosforilazione solleva il problema di come contribuiscono a biologia cellulare globale e di se potrebbero rappresentare i biomarcatori, gli obiettivi della droga o gli anti-obiettivi nelle reti di segnalazione malattia-associate.

Al il flusso di lavoro analitico basato a massa che abbiamo sviluppato permetterà che gli scienziati intorno al mondo definiscano e capiscano i cambiamenti regolamentati in questi tipi novelli di modifiche in un alto modo di capacità di lavorazione, che della proteina abbiamo dimostrato è diffuso in cellule umane.

La ricerca è descritta sulla copertina di ultima edizione del giornale dell'EMBO.

Source:
Journal reference:

Hardman, G. et al. (2019) Strong anion exchange‐mediated phosphoproteomics reveals extensive human non‐canonical phosphorylation. The EMBO Journal. doi.org/10.15252/embj.2018100847