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Os pesquisadores fazem a descoberta principal na sinalização da pilha

Os pesquisadores na universidade de Liverpool fizeram uma descoberta principal no campo da sinalização da pilha.

Nos seres humanos, sinalizar nas pilhas regula normalmente o crescimento e o reparo da pilha. Contudo, a sinalização anormal da pilha contribui a muitas doenças, incluindo o cancro e o neurodegeneration. Conseqüentemente, identificar as proteínas específicas que controlam a pilha que sinaliza em saudável e os estados da doença poderia ajudar a acelerar a descoberta de biomarkers da doença e de alvos da droga.

Usando uns trabalhos analíticos novos que envolvem a espectrometria em massa, uma equipe do departamento de universidade da bioquímica conduzido pelo professor Claire Eyers mostrou que o fenômeno da alteração da proteína (fosforilação) na sinalização da pilha é distante mais diverso e complexo do que pensou previamente. Este estudo, publicado no jornal da EMBO, abre uma área nova inteira para que a ciência biológica e os pesquisadores clínicos explorem.

A fosforilação da proteína, que envolve a adição de grupos do fosfato às proteínas, é um regulador chave da função da proteína, e de definir a fosforilação local-específica é essencial compreender a biologia básica e da doença. Nos animais vertebrados, a pesquisa centrou-se primeiramente sobre a fosforilação dos ácidos aminados serine, treonina e tirosina. Contudo, montando a evidência sugere que a fosforilação de outros ácidos aminados “não-canônicos” igualmente regule aspectos críticos da biologia celular.

Infelizmente, os métodos padrão da caracterização da fosforilação da proteína são pela maior parte inoportunos para a análise destes tipos novos de fosforilação não-canônica. Conseqüentemente, a paisagem completa da fosforilação humana da proteína, até aqui, permaneceu inexplorada.

Este estudo relata em uma estratégia nova do enriquecimento do phosphopeptide, que permita a identificação de locais da fosforilação do histidine, da arginina, da lisina, do aspartato, do glutamato e do cysteine em proteínas humanas pelo phosphoproteomics espectrometria-baseado massa.

Notàvel, os pesquisadores encontraram que o número de locais “não-canônicos” originais da fosforilação é aproximadamente um terço do número de locais da fosforilação observados nos resíduos mais bem examinados do serine, da treonina e da tirosina.

Conduza o professor Claire Eyers do pesquisador, director do centro para a pesquisa de Proteome no instituto da biologia Integrative, disse-o:

Os locais não-canônicos novos da fosforilação relatados neste recurso são prováveis representar somente a ponta do iceberg; identificar a paisagem diversa da fosforilação provavelmente para existir através dos organismos vertebrados e do não-animal vertebrado é um desafio importante para o futuro.

A diversidade e a predominância de locais não-canônicos múltiplos da fosforilação levantam a pergunta de como contribui à biologia celular global, e de se pôde representar biomarkers, alvos da droga ou anti-alvos em redes de sinalização doença-associadas.

Os trabalhos analíticos massa-espectrometria-baseados que nós desenvolvemos permitirão que os cientistas de todo o mundo definam e compreendam mudanças reguladas nestes tipos novos de alterações em uma maneira alta da produção, que da proteína nós demonstremos são difundidos em pilhas humanas.

A pesquisa é caracterizada sobre a capa da edição a mais atrasada do jornal da EMBO.

Source:
Journal reference:

Hardman, G. et al. (2019) Strong anion exchange‐mediated phosphoproteomics reveals extensive human non‐canonical phosphorylation. The EMBO Journal. doi.org/10.15252/embj.2018100847