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Los investigadores hacen ruptura importante en la transmisión de señales de la célula

Los investigadores en la universidad de Liverpool han hecho una ruptura importante en el campo de la transmisión de señales de la célula.

En seres humanos, la transmisión de señales en células regula normalmente incremento y la reparación de la célula. Sin embargo, la transmisión de señales anormal de la célula contribuye a muchas enfermedades, incluyendo cáncer y el neurodegeneration. Por lo tanto, determinar las proteínas específicas que controlan la célula que hace señales en sano y los estados de la enfermedad podría ayudar a acelerar el descubrimiento de los biomarkers de la enfermedad y de los objetivos de la droga.

Usando un nuevo flujo de trabajo analítico que implicaba la espectrometría de masa, las personas del departamento de universidad de la bioquímica llevado por profesor Claire Eyers han mostrado que el fenómeno de la modificación de la proteína (fosforilación) en la transmisión de señales de la célula es lejos más diverso y complejo que pensaron previamente. Este estudio, publicado en el gorrón del EMBO, abre una nueva área entera para que la ciencia biológica y los investigadores clínicos exploren.

La fosforilación de la proteína, que implica la adición de los grupos del fosfato a las proteínas, es un regulador dominante de la función de la proteína, y de definir la fosforilación sitio-específica es esencial entender biología básica y de la enfermedad. En vertebrados, la investigación se ha centrado sobre todo en la fosforilación de los aminoácidos serina, treonina y tirosina. Sin embargo, la pruebas crecientes sugiere que la fosforilación de otros aminoácidos “no-canónicos” también regule aspectos críticos de la biología celular.

Lamentablemente, los métodos estándar de caracterización de la fosforilación de la proteína son en gran parte inadecuados para el análisis de estos tipos nuevos de fosforilación no-canónica. Por lo tanto, el paisaje completo de la fosforilación humana de la proteína, hasta ahora, ha seguido siendo inexplorado.

Este estudio denuncia sobre una nueva estrategia del enriquecimiento del fosfopéptido, que permiso la identificación de los sitios de la fosforilación de la histidina, de la arginina, de la lisina, del aspartato, del glutamato y de la cisteína en las proteínas humanas por phosphoproteomics espectrometría-basado masa.

Notable, los investigadores encontraron que el número de sitios “no-canónicos” únicos de la fosforilación es aproximadamente una mitad del número de sitios de la fosforilación observados en los residuos más bienes estudiado de la serina, de la treonina y de la tirosina.

Lleve a profesor Claire Eyers, director del investigador del centro para la investigación de Proteome en el instituto de la biología integrante, dijo:

Los sitios no-canónicos nuevos de la fosforilación denunciados en este recurso son probables representar solamente la punta del iceberg; determinar el paisaje diverso de la fosforilación probablemente para existir a través de organismos vertebrados y del no-vertebrado es un reto importante para el futuro.

La diversidad y la incidencia de los sitios no-canónicos múltiples de la fosforilación plantea la cuestión de cómo contribuyen a la biología celular global, y de si puede ser que representen biomarkers, objetivos de la droga o anti-objetivos en redes de transmisión de señales enfermedad-asociadas.

El flujo de trabajo analítico masa-espectrometría-basado que hemos desarrollado permitirá que los científicos de todo el mundo definan y que entiendan cambios regulados en estos tipos nuevos de modificaciones de una alta manera de la producción, que de la proteína hemos demostrado es disperso en células humanas.

La investigación se ofrece sobre la portada de la última edición del gorrón del EMBO.

Source:
Journal reference:

Hardman, G. et al. (2019) Strong anion exchange‐mediated phosphoproteomics reveals extensive human non‐canonical phosphorylation. The EMBO Journal. doi.org/10.15252/embj.2018100847