L'étude neuve améliore la compréhension des maladies répandues

Quand les protéines sous la forme de cerveau dépose se composer des ensembles insolubles, les maladies telles que la boîte d'Alzheimer ou de Parkinson se produisent. Une équipe de recherche est maintenant venue une opération plus près de comprendre ce procédé.

Dans la maladie de Parkinson la protéine d'alpha-synuclein (α-synuclein) forme des ensembles menant à la fonction cérébrale nuie et au développement de la maladie.

Maintenant les chercheurs à l'université de Gothenburg et d'universités à Bâle et à Zurich ont publié une étude neuve en nature qui explique comment une certaine classe des protéines peut régler et empêcher le α-synuclein de former des gisements de protéine et des ensembles insolubles dans des cellules saines.

En chaque cellule il y a les chaperons moléculaires appelés de protéines auxiliaires. Ils prennent soin des protéines neuf effectuées de les aider en cours de repliement des protéines et d'empêcher misfolding ou dévoiler. »

Björn Burmann, professeur adjoint au département de chimie et à la biologie moléculaire à l'université de Gothenburg

Une découverte dans la recherche

Le repliement des protéines décrit le procédé par lequel une protéine prend sa forme en trois dimensions spécifique, permettant à la protéine d'accomplir son fonctionnement.

Les protéines innombrables en cellules mammifères n'ont pas un pli stable de protéine, en dépit des rôles importants qu'elles remplissent dans les cellules. Une de ces protéines est α-synuclein. Dans l'étude neuve, l'équipe de recherche pourrait maintenant indiquer l'opération de base qui affecte comment la protéine de α-synuclein est pliée et totalisée ainsi que comment les chaperons moléculaires en cellules mammifères vivantes peuvent éviter misfolding du α-synuclein.

« Un grand groupe de chaperons variés empêche le α-synuclein de former des ensembles de protéine en cellules saines. En étudiant la protéine directement en cellules mammifères, nous avons constaté que l'inhibition des chaperons mène à la totalisation du α-synuclein au niveau acide aminé. »

La perturbation de l'interaction de α-synuclein-chaperon peut être la première étape long-recherchée qui commence le développement des maladies liées un synuclein, selon Björn Burmann et ses collègues de recherches.

Source:
Journal reference:

Burmann, B.M., et al. (2019) Regulation of α-synuclein by chaperones in mammalian cells. Nature. doi.org/10.1038/s41586-019-1808-9.