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Nanopores - il tasto ad identificare gli amminoacidi in proteine

L'ordinamento del RNA e del DNA si è trasformato nel nuovo motto per i ricercatori biologici, come questo dice loro esattamente che cosa sta accendendo al livello cellulare nella salubrità e nella malattia. Tuttavia, è una rivelazione parziale a meno che egualmente conosciamo che cosa sta accadendo al livello di proteine pure. Ciò ha potuto presto accadere, secondo un nuovo studio pubblicato in biotecnologia della natura del giornale il 16 dicembre 2019. I ricercatori hanno usato i nanopores per identificare molti degli amminoacidi che compongono tutte le proteine naturali nel mondo. Ciò è un grande avanzamento verso potere trovare la sequenza in cui sono trovati all'interno delle proteine.

In questa simulazione su elaboratore, una parte di proteina si muove attraverso un nanopore di aerolysin. I ricercatori hanno usato le simulazioni dettagliate che hanno mappato ogni atomo ed hanno confermato i loro risultati sperimentalmente. Credito: Aleksei Aksimentiev
In questa simulazione su elaboratore, una parte di proteina si muove attraverso un nanopore di aerolysin. I ricercatori hanno usato le simulazioni dettagliate che hanno mappato ogni atomo ed hanno confermato i loro risultati sperimentalmente. Credito: Aleksei Aksimentiev

DNA che ordina contro l'ordinamento della proteina

Conoscere le differenze fra DNA che ordina ed ordinamento della proteina è cruciale da capire come gli impianti di organismo. Il DNA e la sua copia trascritta, il RNA, contengono la cianografia codificata per ogni proteina che può essere prodotta nell'organismo, indipendentemente da fatto che realmente sono prodotti oppure no. Questi acidi nucleici sono quindi riflessi del potenziale di ogni cella di sintetizzare le proteine.

D'altra parte, i prodotti della proteina creati dai geni sono i cavalli di lavoro reali che fanno il lavoro reale della cella. Queste proteine sono create conformemente al reticolo o alla sequenza di base delle basi amminiche di acido-codifica stabilite nel DNA, ma sono molto più appena di una catena degli amminoacidi. Sono modificate intensivamente dopo che il lavoro fondamentale dell'impionbatura insieme della sequenza giusta degli amminoacidi è fatto. Questa catena poi chimicamente è alterata, tagliata ed impiombata, profilatura in parecchi reticoli complessi, ecc. Ciò è come il prodotto definitivo reale della proteina è adattato.

La molecola del DNA è un modello per la fabbricazione delle copie di se stesso e questo trattamento è quindi comparativamente diretto. D'altra parte, le proteine sono destinate per essere create dal macchinario delle cellule in un trattamento uno alla volta. Ciò lo rende difficile sbattere fuori le copie delle proteine come pure leggerle.

Ci sono 20 amminoacidi in proteine, confrontate a soltanto 4 basi su DNA. Ciascuno dei 20 è egualmente capace di subire le alterazioni per diventare leggermente differente, mentre la proteina sta producenda e profilatura. Gli amminoacidi come leucina e l'isoleucina sono egualmente più difficili da differenziarsi in quanto il loro peso molecolare e la loro composizione atomica sono identici, ma gli atomi sono posizionati diversamente.

Ordinamento di Nanopore

Per ordinare il DNA, i nanopores sono ampiamente usati. Nanopores è canali minuscoli della proteina che fanno parte di una membrana. È stato pensato che gli amminoacidi differissero troppo leggermente l'uno dall'altro per essere identificati facendo uso dei nanopores, ma lo studio presente indica che possono.

Come nanopore, i ricercatori hanno utilizzato un canale della membrana chiamato aerolysin, naturale in batteri. Hanno fatto un esperimento in due parti facendo uso sia del computer che modella che ad esperimenti basati a laboratorio reali. Negli ultimi, hanno macinato la proteina molto fine e poi hanno applicato i portafili chimici per forzare gli amminoacidi nei bit della proteina nel nanopore o nel canale.

L'esecuzione di simulazioni su questa situazione ha mostrato la presenza di casella inerente che misura appena una molecola nel aerolysin. Ciò intrappola un singolo amminoacido limitato ai portafili all'interno della regione di percezione dei nanopore.

Il vantaggio di usando la molecola dei portafili è che tiene gli amminoacidi abbastanza lunghi nel nanopore che i leggeri ma potenziali elettrici distintivi, o correnti ioniche, prodotte da ogni amminoacido, per essere registrato.

I risultati e seguito

I risultati erano strabilianti: l'unità ha reso tali misure sensibili che potrebbe identificare 13/20 degli amminoacidi in natura. Ha mostrato il potenziale di identificare le centinaia di amminoacidi modificati nel suo modulo attuale. Tuttavia, dice la guida Aleksei Aksimentiev di studio, moduli differenti del nanopore può essere usato per aumentare la larghezza di rilevazione ancora più.

I ricercatori egualmente hanno modificato lo strumento di misura per aumentare la sensibilità di rilevazione degli amminoacidi modificati. Egualmente hanno verificato gli effetti chimicamente di trattamento della proteina in primo luogo per renderla più facile distinguere fra gli amminoacidi differenti. Ciò ha potuto aiutarle per identificare tutti e 20 gli amminoacidi in futuro.

Implicazioni ed orientamenti futuri

L'attività in corso è descritta come soltanto “rappresentazione di studio del proof of concept che possiamo identificare gli amminoacidi differenti.„

Contrariamente al metodo corrente usato ha chiamato la spettrometria di massa, che conta sul paragone del campione che è analizzato alla libreria attuale dei campioni, per trovare una corrispondenza, ma manca della potenza realmente determinare la sequenza, l'uso dei nanopores può individuare i nuovi moduli o varianti della proteina e così identifica le nuove mutazioni nei geni della codifica. Dice Aksimentiev, “con i nanopores, noi definitivo potrebbe esaminare quelle modifiche che ancora non sono state studiate.„

Il ricercatore Abdelghani Oukhaled descrive l'effetto della ricerca: “Questo lavoro sviluppa la fiducia e rassicura la comunità del nanopore che l'ordinamento della proteina è effettivamente possibile.„

Il vantaggio di usando il aerolysin come il nanopore è che può essere inserito facilmente negli impianti attuali del nanopore, rendente lo quasi pronto per l'uso da altri scienziati. La sfida seguente per i ricercatori è di vedere se possono ordinare la proteina identificando gli amminoacidi di modo graduale, come ciascuno di loro è isolata dalla proteina nel ordine di frequenza.

Altre applicazioni egualmente stanno meditare, come usando una combinazione di nanopores con i immunoassays per selezionare soltanto quelle proteine che stanno studiande e per ordinare selettivamente questi. Lo scopo è di capire se queste proteine sono state subite una mutazione o sono intatte, aiutando con la diagnosi clinica.

I ricercatori sono effettivamente emozionanti all'accuratezza sempre più minuscola con cui possono ora definire le molecole biologiche. Dicono, “molto probabilmente, l'un giorno potremo dire il trucco molecolare della cella - di cui siamo fatti, giù al livello di diversi atomi.„

Journal reference:

Ouldali, H., Sarthak, K., Ensslen, T. et al. Electrical recognition of the twenty proteinogenic amino acids using an aerolysin nanopore. Nat Biotechnol (2019) doi:10.1038/s41587-019-0345-2, https://www.nature.com/articles/s41587-019-0345-2

Dr. Liji Thomas

Written by

Dr. Liji Thomas

Dr. Liji Thomas is an OB-GYN, who graduated from the Government Medical College, University of Calicut, Kerala, in 2001. Liji practiced as a full-time consultant in obstetrics/gynecology in a private hospital for a few years following her graduation. She has counseled hundreds of patients facing issues from pregnancy-related problems and infertility, and has been in charge of over 2,000 deliveries, striving always to achieve a normal delivery rather than operative.

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