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Enzymes qui se cannibalisent et promeuvent le cancer

Une étude neuve à être cette semaine publiée dans le tourillon les démarches de l'académie nationale des sciences pendant la semaine du 20 janvier 2020. prouve que certaines enzymes humaines jouent de doubles rôles dans la santé et la maladie. Non seulement introduisent-elles le cas du cancer et quelques autres maladies, elles éliminent également un un un autre plutôt comme des cannibales. L'espoir de chercheurs ce comportement peut être exploité pour empêcher ces enzymes d'entraîner la maladie humaine.

Les cathepsins

Ces enzymes sont les cathepsins appelés et se destinent pour décomposer la protéine inutile dans les cellules. Une fois exposées à certains environnements, cependant, elles provoquent un risque de cancer plus élevé, l'athérosclérose et d'autres conditions. Dans un effort pour les arrêter de jouer ce rôle, elles ont été bloquées utilisant les médicaments expérimentaux variés. Le problème est que ces médicaments sont également toxiques, avec des effets secondaires nouveaux et mal compris.

Les cathepsins dans l
Les cathepsins dans l'étude étaient des cathepsins de cystéine et sont les plus connus pour leur travail dans le lysosome, une organelle de cellules, où ils décomposent les protéines inutiles en acides aminés. Crédit d'image : Instituts de la santé nationaux

L'étude

Les scientifiques d'abord essayés pour étudier une cathepsine à la fois mais ne pourraient pas à cause des variations mystérieuses des résultats. Ceci les a rendus étranges qu'il pourrait y avoir une autre raison de ce comportement. Bien plus, ils se sont demandés si c'était la même cause pour quelques échecs inexpliqués de traitement médicamenteux.

Afin d'essayer de caractériser mieux le fonctionnement des cathepsins, et les raisons de ces effets indésirables inattendus, les chercheurs ont choisi de regarder un modèle d'un système biologique qui comprend trois des enzymes fonctionnant ensemble, plutôt que les examinant unique.

Utilisant les deux calculs et observations expérimentales, ils ont établi un modèle de calcul qui indique la voie qu'un changement d'un paramètre affecte tout autrement.

Cathepsins érodent au collagène et à l
Cathepsins érodent au collagène et à l'élastine dans le laboratoire de tech de la Géorgie de Manu Platt. Crédit d'image : Tech de la Géorgie/Carter d'Allison

Les découvertes

L'étude prouve que les trois cathepsins vérifiés, à savoir, K, L et S, sont les produits chimiques dégradants puissants, décomposant le matériau structurel non désiré d'échafaudage en dehors de la cellule. De plus, ils également se visent pour la dégradation, offrent les sites alternatifs de l'action plutôt que l'objectif physiologique, et se bloquent.

La raison pour laquelle ils se cannibalisent est expliquée par le chercheur Manu Platt, « Automatique-digestion est mon favori personnel. Pensez cela : Vous prenez un groupe de cathepsine Ks, et ils se mangent. Pourquoi ? Puisqu'ils sont juste plus près de l'un l'autre qu'à ce qu'ils mangeraient autrement. » En d'autres termes, ceci se produit parce qu'ils sont conçus pour décomposer des protéines, y compris eux-mêmes.  Et c'est avec précision ce qui se produit en état de la maladie.

Un autre aspect important est que les trois cathepsins dans l'étude dépendent de l'un l'autre pour réaliser cette activité destructrice. Dans la santé normale les cathepsins utilisés dans le travail actuel d'étude dans des lysosomes, les digesteurs de déchets de la cellule, coupant des protéines en acides aminés appelés de molécules minuscules. En certaines cellules spécialisées telles que les cellules immunitaires, la cathepsine S aide avec la reconnaissance d'antigène, amorçant la cellule pour discerner l'ami de l'ennemi.

Cependant, quand ces enzymes sont présentes trop aux hauts niveaux, elles apparaissent aux sites incorrects, allant enragés et brisant même les protéines qui établissent la structure du fuselage. Celles-ci comprennent l'élastine et le collagène, les protéines qui composent le cadre entier de chaque tissu cellulaire solide, des tendons et des artères à la structure fibreuse au faisceau de tous les tissus solides.

Cette hyperactivité est simplement une expression trop zélée du fonctionnement normal de la cathepsine K, par exemple, qui est responsable du tissu osseux dégradant pour rechercher et réutiliser le calcium. Cependant, dans un cancer, l'illustration change. Car Platt la met, « quand le cancer du sein vient, ces cellules cancéreuses effectuent la cathepsine K pour détruire le collagène autour de la tumeur. Et cela permet aux cellules de s'échapper et métastaser à l'os. »

Implications

Si les chercheurs peuvent développer un médicament pour éviter l'activité de tumeur-introduction des cathepsins, ce serait une opération très avantageuse, depuis le jeu de ces enzymes un rôle important dans l'inflammation, l'endométriose, le cancer, l'anémie falciforme et l'athérosclérose de tendon. Platt continue, « beaucoup de médicaments d'inhibiteur de cathepsine qui ont défailli des tests cliniques ont été très finement visés mais ont entraîné de grands effets secondaires, et certains de ces médicaments d'inhibiteur de cathepsine croix-n'ont pas même réagi avec d'autres cathepsins qu'ils ne visaient pas - qui est habituellement une bonne chose - ainsi la cause des effets secondaires était un mystère, » Platt a dit. « En modélisant un système des cathepsins, nous pensons que nous avons un bon début vers découvrir ce mystère. »

Ce que veut dire il est cela qui connaît plus au sujet de la façon dont elles fonctionnent dans nos fuselages seront essentielles à développer un inhibiteur à ces enzymes où elles sont inutilement en activité. Les chercheurs se sentent également qu'ils ont aidé soulevé avec des approches neuves à ce procédé par leur modèle de systèmes. Un exemple qu'ils posent en principe augmente l'activité de la cathepsine S particulièrement où il pourrait décomposer les autres deux, à savoir, la cathepsine K et L.

Le contrat à terme

Le modèle de systèmes est accessible en ligne dans l'espoir que d'autres scientifiques peuvent également jouer avec ces trois cathepsins dans un modèle de groupe, variant leurs niveaux, les niveaux de leurs enzymes d'objectif et la quantité d'inhibiteur dans le modèle.

Les chercheurs disent qu'ils ont préparé le terrain pour que d'autres effectuent d'autres expériences et de vérifient le rôle des inhibiteurs dans différentes voies. Platt dit, « ils peut installer leurs propres expériences et effectuer des prévisions, y compris quels inhibiteurs suffiront, ainsi ils peuvent vérifier des inhibiteurs aux forces variables dans ce système. Ils peuvent demander à des questions qu'ils ne peuvent pas répondre encore expérimental puis au test les prévisions du modèle dans le laboratoire. » C'est parce que l'installation de biologie de systèmes permet à différentes entrées d'être traitées sous forme d'effet final aux niveaux de la cathepsine, et sur la quantité de dégradation. Il montre également si les autres cathepsins sont en activité ou ont été décomposés ou leur activité ont été bloquées. Le résultat final apparaîtra sous forme de feuille multizones ainsi que d'état pour la compréhension facile.

Source:

While promoting diseases like cancer, these enzymes also cannibalize each other - https://www.eurekalert.org/pub_releases/2020-01/giot-wpd011720.php

Dr. Liji Thomas

Written by

Dr. Liji Thomas

Dr. Liji Thomas is an OB-GYN, who graduated from the Government Medical College, University of Calicut, Kerala, in 2001. Liji practiced as a full-time consultant in obstetrics/gynecology in a private hospital for a few years following her graduation. She has counseled hundreds of patients facing issues from pregnancy-related problems and infertility, and has been in charge of over 2,000 deliveries, striving always to achieve a normal delivery rather than operative.

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