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Expositions d'étude quels entraînements une rangée commandée des peptides alternatifs

Une équipe de recherche a vérifié qu'il est possible de concevoir des nanofibers à deux couches se composant d'une rangée commandée des peptides alternatifs, et a également déterminé ce qui transforme ces peptides automatiquement se réunir en cette configuration. La découverte principale soulève la possibilité de produire des nanofibers réglés de peptide de « ABAB » avec un grand choix d'applications biomédicales.

Les peptides sont de petites protéines, composées des boucles courtes des acides aminés. Il est bien établi que les peptides puissent auto-monter dans des nanofibers composés de bêta-feuilles. Cependant, cet en kit concerne normalement des copies identiques de la même molécule - la molécule A branche à une autre molécule A.

Les travaux récents prouvent non seulement qu'alterner des peptides peut produire ces bêtas feuilles - dans une configuration d'ABAB - mais pourquoi elle se produit.

Notre équipe a entraîné sur des simulations, des observations de résonance magnétique nucléaire (NMR) et des approches expérimentales de calcul pour ceci travail, et nous savons maintenant ce qui pilote la création de ces structures alternatives de peptide. »

Carol Hall, auteur correspondant d'un papier sur le travail et Camille Dreyfus a discerné le professeur d'Université du bureau d'études chimique et biomoléculaire à l'université de l'Etat de la Caroline du Nord

« C'est parce qu'une fois que vous comprenez pourquoi les peptides en ces structures d'ABAB se comportent de cette façon, vous pouvez développer plus de elles, » Hall important dit.

Pour cette étude, les chercheurs ont travaillé avec une paire de LOQUET appelé de peptides (+) et de LOQUET (-). Une fois introduits dans une solution, les peptides se rangent dans une rangée, alternant les deux peptides. Les peptides se réunissent également dans deux couches de bêta-feuille selon le nanofiber.

Composantes impliquées de l'étude elle-même les trois. Le laboratoire de Greg Hudalla à l'université de la Floride a produit les peptides, a facilité le Co-ensemble des bêtas feuilles de peptide et a effectué le travail expérimental qui a fourni une synthèse du système et de son comportement. Hudalla Co-a écrit le papier et est un professeur agrégé dans le service de famille de J. Crayton Pruitt de l'uF du génie biomédical.

En attendant, l'équipe d'Anant Paravastu au tech de la Géorgie avait l'habitude RMN semi-conducteur pour mesurer les positions relatives précises des atomes et des molécules dans les bêta-feuilles de peptide d'ABAB. Paravastu Co-a écrit le papier et est un professeur agrégé à l'école du tech de la Géorgie du bureau d'études chimique et biomoléculaire.

Pour finir, l'équipe de Hall à la condition d'OR a conduit des simulations de calcul pour déterminer ce qui pilotait le comportement vu par les chercheurs à l'uF et au tech de la Géorgie.

Il semblent y avoir les forces multiples au jeu en guidant l'ensemble des structures alternatives de peptide. Un des deux types de peptide négativement - chargé, alors que le deuxième type est franchement - est chargé. Puisque le positif et le négatif s'attirent, alors que les peptides de la même charge se repoussent, ceci mène à la commande alternative des peptides dans la boucle.

Un autre aspect de l'organisme du système, l'empilement, est piloté par les types d'acides aminés en chaque peptide. Particulièrement, certains des acides aminés en chaque peptide sont hydrophobes, alors que d'autres sont hydrophiles. Les acides aminés hydrophobes, en réalité, veulent coller entre eux, qui des résultats dans la deux-couche « empilant » l'effet vu dans les bêta-feuilles.

« C'est que les différentes forces équilibrent pour produire la structure d'objectif, » Hall important dit. « Si des n'importe quelles des forces moléculaires sont trop intenses ou trop faibles, les molécules peuvent ne jamais dissoudre dans l'eau ou peuvent pour identifier leurs associés destinés. Plutôt qu'un nanostructure commandé, les molécules n'ont pu former un désordre désorganisé, ou aucune structure du tout. »

« Nous sommes intéressés par ceci parce qu'il nous donne qu'un aperçu dans la nature principale comment ces systèmes peuvent fonctionner, » de Hudalla indique. « Nous ne nous rendons pas compte d'aucun système de Co-montage assimilé en nature qui ressemblent au système que nous avons effectué ici.

« les systèmes de Co-montage de peptide retiennent la promesse pour des applications biomédicales parce que nous pouvons fixer des protéines aux peptides d'A ou de B qui ont une certaine installation spécifique. Par exemple, nous pourrions produire un échafaudage de peptide qui retient un choix régulier d'enzymes, et ces enzymes pourraient servir de catalyseurs à influencer la chimie de fuselage dans des endroits localisés. »

« Les structures que nous effectuons ici sont impressionnantes, mais elles ne sont toujours pas aussi précises et complexes que les structures biologiques que nous voyons en nature, » Paravastu dit. « Du même coup, nous ne nous rendons pas compte des structures naturelles qui contiennent cette structure alternative de peptide. C'est un bon début. Nous sommes excités pour voir où il disparaît. »

« Ce travail n'aurait pas été possible sans entraîner sur les divers secteurs d'expertise à cet organisme de recherche, » Hall dit.

Source:
Journal reference:

Shao, Q., et al. (2020) Anatomy of a selectively coassembled β-sheet peptide nanofiber. PNAS. doi.org/10.1073/pnas.1912810117.