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Lo studio mostra che unità una riga ordinata dei peptidi alternanti

Un gruppo dei ricercatori ha verificato che fosse possibile costruire i nanofibers due-stratificati che consistono di una riga ordinata dei peptidi alternanti ed egualmente avesse determinato che cosa trasforma automaticamente questi peptidi montare questo reticolo. La scoperta fondamentale solleva la possibilità di creazione dei nanofibers adattati del peptide “di ABAB„ con varie applicazioni biomediche.

I peptidi sono piccole proteine, composte di brevi fili degli amminoacidi. È affermato che i peptidi possono auto-montare nei nanofibers composti di beta-lamiere sottili. Tuttavia, quell'auto-installazione comprende normalmente le copie identiche della stessa molecola - la molecola A connette ad un'altra molecola A.

Il lavoro recente prova non solo che alternare i peptidi può creare queste beta lamiere sottili - in un reticolo di ABAB - ma perché accade.

Il nostro gruppo ha attinto le simulazioni di calcolo, le osservazioni a risonanza magnetica (NMR) nucleari e gli approcci sperimentali per questa lavoro ed ora conosciamo che unità la creazione dei questi peptide alternante struttura.„

Il canto natalizio Corridoio, l'autore corrispondente di un documento sul lavoro e Camille Dreyfus hanno distinto il professore universitario di assistenza tecnica chimica e biomolecolare alla North Carolina State University

“Questo è perché una volta che capite perché i peptidi in queste strutture di ABAB stanno comportando in questo modo, potete sviluppare più loro,„ Corridoio importante dice.

Per questo studio, i ricercatori hanno lavorato con un paio dei peptidi chiamati CATTURANO (+) e CATTURANO (-). Una volta presentati in una soluzione, i peptidi si allineano in una riga, alternante i due peptidi. I peptidi egualmente montano in due livelli della beta-lamiera sottile per nanofiber.

Lo studio stesso ha compreso tre componenti. Il laboratorio di Greg Hudalla all'università di Florida ha creato i peptidi, ha facilitato l'co-installazione di beta lamiere sottili del peptide ed ha realizzato il lavoro sperimentale che ha fornito una generalità del sistema e del suo comportamento. Hudalla co-ha creato il documento ed è un professore associato nel dipartimento della famiglia del J. Crayton Pruitt del uF di assistenza tecnica biomedica.

Nel frattempo, il gruppo di Anant Paravastu a tecnologia della Georgia ha utilizzato RMN semi conduttore per misurare le posizioni relative precise degli atomi e delle molecole nelle beta-lamiere sottili del peptide di ABAB. Paravastu co-ha creato il documento ed è un professore associato a scuola della tecnologia della Georgia di assistenza tecnica chimica e biomolecolare.

Infine, il gruppo di Corridoio allo stato di NC ha condotto le simulazioni di calcolo per determinare che cosa stava determinando il comportamento veduto dai ricercatori al uF ed alla tecnologia della Georgia.

Sembra essere forze multiple a gioco nella guida del montaggio delle strutture alternanti del peptide. Uno dei due tipi di peptidi - fatto pagare, mentre il secondo tipo è positivamente - è fatto pagare negativamente. Poiché il positivo e la quantità negativa si attirano, mentre i peptidi della stessa tassa si respingono, questo piombo all'ordine alternante dei peptidi nel filo.

Un altro aspetto dell'organizzazione del sistema, l'impilamento, è determinato dai tipi di amminoacidi in ogni peptide. Specificamente, alcuni degli amminoacidi in ogni peptide sono idrofobi, mentre altri sono idrofili. Gli amminoacidi idrofobi, in effetti, vogliono attaccare l'un l'altro, che provoca il due-livello “che impila„ l'effetto veduto nelle beta-lamiere sottili.

“È che le forze differenti saldano per produrre la struttura obiettivo,„ Corridoio importante dice. “Se qualunque delle forze molecolari è troppo forte o troppo debole, le molecole possono non dissolversi mai in acqua o possono non riuscire a riconoscere i loro partner progettati. Piuttosto che un nanostructure ordinato, le molecole hanno potuto non formare un disordine disorganizzato, o struttura affatto.„

“Siamo interessati in questo perché ci dà che un'occhiata nella natura fondamentale come questi sistemi possono funzionare,„ di Hudalla dice. “Non siamo informati di alcuni simili sistemi dimontaggio in natura che somigliano al sistema che abbiamo fatto qui.

“i sistemi dimontaggio del peptide tengono la promessa per le applicazioni biomediche perché possiamo fissare le proteine ai peptidi di B o di A che hanno certa utilità specifica. Per esempio, potremmo creare un'impalcatura del peptide che tiene una schiera regolare degli enzimi e quegli enzimi potrebbero servire da catalizzatori per l'influenza della chimica dell'organismo nelle aree localizzate.„

“Le strutture che stiamo facendo qui sono impressionanti, ma non sono ancora precise e complesse quanto strutture biologiche che vediamo in natura,„ Paravastu dice. “Nella stessa maniera, non siamo informati delle strutture naturali che contengono questa struttura alternante del peptide. Ciò è un buon inizio. Siamo eccitati per vedere dove va.„

“Questo lavoro non sarebbe stato possibile senza attingere i diversi campi di specializzazione in questo gruppo di ricerca,„ Corridoio dice.

Source:
Journal reference:

Shao, Q., et al. (2020) Anatomy of a selectively coassembled β-sheet peptide nanofiber. PNAS. doi.org/10.1073/pnas.1912810117.