Mostras do estudo que movimentações uma fileira pedida de peptides alternos

Uma equipe dos pesquisadores verificou que é possível projectar os nanofibers dois-mergulhados que consistem em uma fileira pedida de peptides alternos, e igualmente determinou o que faz estes peptides automaticamente montar neste teste padrão. A descoberta fundamental levanta a possibilidade de criar nanofibers costurados do peptide de “ABAB” com uma variedade de aplicações biomedicáveis.

Os Peptides são proteínas pequenas, compo de costas curtos dos ácidos aminados. É bem conhecido que os peptides podem auto-montar nos nanofibers compor das beta-folhas. Contudo, esse auto-conjunto envolve normalmente cópias idênticas da mesma molécula - a molécula A conecta a uma outra molécula A.

A nova obra prova não somente que alternar peptides pode criar estas beta folhas - em um teste padrão de ABAB - mas porque acontece.

Nossa equipe desenhou em simulações computacionais, em observações da ressonância magnética (NMR) nuclear e em aproximações experimentais para esta trabalho, e nós conhecemos agora o que conduz a criação destas estruturas alternas do peptide.”

A canção de natal Salão, o autor correspondente de um papel no trabalho e Camilo Dreyfus distinguiram o catedrático da engenharia química e biomolecular na universidade estadual de North Carolina

“Este é porque uma vez que você compreende porque os peptides nestas estruturas de ABAB se estão comportando desta maneira, você pode desenvolver mais deles,” Salão importante diz.

Para este estudo, os pesquisadores trabalharam com um par de peptides chamados TRAVAM (+) e TRAVAM (-). Quando introduzidos em uma solução, os peptides põem-se em seguido, alternando os dois peptides. Os peptides igualmente montam em duas camadas da beta-folha pelo nanofiber.

O estudo próprio envolveu três componentes. O laboratório de Greg Hudalla na universidade de Florida criou os peptides, facilitou o co-conjunto das beta folhas do peptide e executou o trabalho experimental que forneceu uma vista geral do sistema e de seu comportamento. Hudalla co-foi o autor do papel e é um professor adjunto no departamento da família do J. Crayton Pruitt do F da engenharia biomedicável.

Entrementes, a equipe de Anant Paravastu na tecnologia de Geórgia usou NMR de circuito integrado para medir as posições relativas precisas dos átomos e das moléculas nas beta-folhas do peptide de ABAB. Paravastu co-foi o autor do papel e é um professor adjunto na escola da tecnologia de Geórgia da engenharia química e biomolecular.

Última, a equipe de Salão no estado do NC conduziu simulações computacionais para determinar o que conduzia o comportamento visto pelos pesquisadores no F e na tecnologia de Geórgia.

Parece estar umas forças múltiplas no jogo em guiar o conjunto das estruturas alternas do peptide. Um dos dois tipos de peptide negativamente - cobrado, quando o segundo tipo for positivamente - é cobrado. Porque o positivo e o negativo se atraem, quando os peptides da mesma carga se repelirem, este conduz ao pedido alterno dos peptides na costa.

Um outro aspecto da organização do sistema, o empilhamento, é conduzido pelos tipos de ácidos aminados em cada peptide. Especificamente, alguns dos ácidos aminados em cada peptide são hidrofóbicas, quando outro forem hidrófilos. Os ácidos aminados hidrofóbicas, de facto, querem colar entre si, que conduz à dois-camada “que empilha” o efeito visto nas beta-folhas.

“É que as forças diferentes equilibram para produzir a estrutura de alvo,” Salão importante diz. “Se qualquer das forças moleculars é demasiado forte ou demasiado fraca, as moléculas podem nunca dissolver-se na água ou podem não reconhecem seus sócios pretendidos. Um pouco do que um nanostructure pedido, as moléculas podiam não formar uma confusão desorganizada, ou nenhuma estrutura de todo.”

“Nós estamos interessados neste porque nos dá que um relance na natureza fundamental como estes sistemas podem trabalhar,” de Hudalla diz. “Nós não estamos cientes de nenhuns sistemas demontagem similares na natureza que se assemelham ao sistema que nós fizemos aqui.

“os sistemas demontagem do peptide mantêm a promessa para aplicações biomedicáveis porque nós podemos anexar proteínas aos peptides de A ou de B que têm algum serviço público específico. Por exemplo, nós poderíamos criar um andaime do peptide que guardarasse uma disposição regular de enzimas, e aquelas enzimas poderiam servir como catalizadores para influenciar a química do corpo em áreas localizadas.”

“As estruturas que nós estamos fazendo aqui são impressionantes, mas não são ainda tão precisas e complexas quanto as estruturas biológicas que nós vemos na natureza,” Paravastu diz. “Por isso mesmo, nós não estamos cientes das estruturas naturais que contêm esta estrutura alterna do peptide. Este é um bom começo. Nós somos entusiasmado ver aonde vai.”

“Este trabalho não seria possível sem desenhar nas áreas de especialização diversas neste grupo de investigação,” Salão diz.

Source:
Journal reference:

Shao, Q., et al. (2020) Anatomy of a selectively coassembled β-sheet peptide nanofiber. PNAS. doi.org/10.1073/pnas.1912810117.