Demostraciones del estudio qué impulsiones una fila pedida de péptidos de alternancia

Las personas de investigadores han verificado que es posible dirigir los nanofibers de dos capas que consisten en una fila pedida de péptidos de alternancia, y también ha determinado qué hace que estos péptidos automáticamente montan en esta configuración. El descubrimiento fundamental menciona la posibilidad de crear nanofibers adaptados del péptido de “ABAB” con una variedad de usos biomédicos.

Los péptidos son pequeñas proteínas, compuestas de cabos cortos de aminoácidos. Es establecido que los péptidos pueden uno mismo-montar en los nanofibers integrados por beta-hojas. Sin embargo, ese uno mismo-montaje implica normalmente copias idénticas de la misma molécula - la molécula A conecta con otra molécula A.

La nueva obra prueba no sólo que la alternancia de los péptidos puede crear estas hojas beta - en una configuración de ABAB - pero porqué suceso.

Nuestras personas drenaron en simulaciones de cómputo, observaciones de resonancia magnética (NMR) nucleares y aproximaciones experimentales para esto trabajo, y ahora conocemos qué impulsa la creación de estas estructuras de alternancia del péptido.”

El villancico Pasillo, el autor correspondiente de un documento sobre el trabajo y Camilo Dreyfus distinguieron a catedrático de la ingeniería química y biomolecular en la universidad de estado de Carolina del Norte

“Éste es porque una vez que usted entiende porqué los péptidos en estas estructuras de ABAB se están comportando de esta manera, usted puede desarrollar más de ellos,” Pasillo importante dice.

Para este estudio, los investigadores trabajaron con un par de péptidos llamados COGEN (+) y COGEN (-). Cuando están introducidos en una solución, los péptidos se ponen en orden en fila, alternando los dos péptidos. Los péptidos también montan en dos capas de la beta-hoja por nanofiber.

El estudio sí mismo implicó tres componentes. El laboratorio de Greg Hudalla en la universidad de la Florida creó los péptidos, facilitó el co-montaje de las hojas beta del péptido y realizó el trabajo experimental que ofreció una reseña del sistema y de su comportamiento. Hudalla co-fue autor del papel y es profesor adjunto en el departamento de la familia de J. Crayton Pruitt del uF de la ingeniería biomédica.

Mientras tanto, las personas de Anant Paravastu en la tecnología de Georgia utilizaron el RMN de estado sólido para medir las posiciones relativas exactas de átomos y de moléculas en las beta-hojas del péptido de ABAB. Paravastu co-fue autor del papel y es profesor adjunto en la escuela de la tecnología de Georgia de la ingeniería química y biomolecular.

Pasado, las personas de Pasillo en el estado del NC conducto simulaciones de cómputo para determinar qué impulsaba el comportamiento visto por los investigadores en el uF y la tecnología de Georgia.

Aparecen ser fuerzas múltiples en el juego en conducir el montaje de las estructuras de alternancia del péptido. Uno de los dos tipos de péptido - cargado, mientras que el segundo tipo está positivo - se carga negativo. Porque el positivo y la negativa se atraen, mientras que los péptidos de la misma carga se repelen, éste lleva a la pedido de alternancia de péptidos en el cabo.

Otro aspecto de la organización del sistema, el empilar, es impulsado por los tipos de aminoácidos en cada péptido. Específicamente, algunos de los aminoácidos en cada péptido son hidrofóbicos, mientras que otros son hidrofílicos. Los aminoácidos hidrofóbicos, en efecto, quieren adherir el uno al otro, que da lugar a la dos-capa “que empila” el efecto visto en las beta-hojas.

“Es que diversas fuerzas equilibran para producir la estructura de objetivo,” Pasillo importante dice. “Si de las fuerzas moleculares es demasiado fuerte o demasiado débil, las moléculas pueden nunca disolver en agua o pueden no poder reconocer a sus socios previstos. Bastante que un nanostructure pedido, las moléculas podían formar un comedor militar desorganizado, o ninguna estructura en absoluto.”

“Estamos interesados en esto porque nos da que una ojeada en la naturaleza fundamental cómo estos sistemas pueden trabajar,” de Hudalla dice. “No somos conscientes de ninguna sistemas de co-montaje similar en naturaleza que se asemejen al sistema que hemos hecho aquí.

de “sistemas Co-montaje del péptido mantienen la promesa para los usos biomédicos porque podemos sujetar las proteínas a los péptidos de A o de B que tienen cierta utilidad específica. Por ejemplo, podríamos crear un andamio del péptido que espera un arsenal regular de enzimas, y esas enzimas podrían servir como catalizadores para influenciar química de la carrocería en áreas localizadas.”

“Las estructuras que estamos haciendo aquí son impresionantes, pero todavía no son tan exactas y complejas como las estructuras biológicas que vemos en naturaleza,” Paravastu dice. “De la misma manera, no somos conscientes de las estructuras naturales que contienen esta estructura de alternancia del péptido. Esto es un buen comienzo. Nos excitan para ver adonde va.”

“Este trabajo no habría sido posible sin el drenaje en los campos de especialización diversos en este grupo de investigación,” Pasillo dice.

Source:
Journal reference:

Shao, Q., et al. (2020) Anatomy of a selectively coassembled β-sheet peptide nanofiber. PNAS. doi.org/10.1073/pnas.1912810117.