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Caractérisation de voie nouvelle de métabolisme de L-Fucose dans les bactéries anaérobies

Le contexte génétique en génomes bactériens et l'examen critique pour les substrats potentiels peuvent aider à recenser les rôles biologiques des enzymes bactériennes. Le gramnégatif, strictement ratti de Veillonella de bactérie anaérobie possède une batterie de gènes qui semble être liée au métabolisme de L-fucose et contient une protéine putative de la synthase DHDPS/NAL de dihydrodipicolinate (FucH). Ici, examiner d'une bibliothèque de 2 acides de keto-3-deoxysugar avec cette protéine et la caractérisation biochimique des gènes voisins ont indiqué que cette batterie de gènes code des enzymes dans une voie non-phosphorylating précédemment inconnue de la « route I » L-fucose.

Les études précédentes d'autres aldolases dans le superfamily de protéine de DHDPS/NAL ont employé seulement des numéros limités des composés, et l'élucidation ici activée rapportée d'approche des spécificités de substrat et les sélectivités stereochemical de ces aldolases et la comparaison de elles avec ceux de FucH. Selon la réaction de clivage d'aldol, les aldolases étaient spécifiques pour (R) - et (S) - les groupes stéréospécifiques à la position C4 de l'acide de 2 keto-3-deoxysugar, mais n'ont eu aucune spécificité ou préférence structurelle pour les groupes méthyliques aux positions C5 et C6, respectivement.

Cette classification a correspondu au (au sujet de) - ou (SI) - sélectivité faciale de l'enamine de pyruvate sur le carbonyle d'aldéhyde (de glycer) dans la réaction d'aldol-condensation. Ces propriétés sont couramment déterminées par si un résidu de sérine ou de thréonine est positionné à la position équivalente près des sites actifs, et préférence nettement modifiée site-dirigée de la mutagénèse dirigée C4-OH et la formation sélectrice d'un diastereomer. Nous proposons que la spécificité de substrat de 2 aldolases acides de keto-3-deoxysugar ait été convergently acquise pendant l'évolution et enregistrons la découverte d'une autre aldolase de L-2-keto-3-deoxyfuconate impliquée dans la même voie non-phosphorylating de L-fucose dans le Campylobacter jejuni.

Source:
Journal reference:

Watanabe, S. (2020) Characterization of L-2-keto-3-deoxyfuconate aldolases in a nonphosphorylating L-fucose metabolism pathway in anaerobic bacteria. Journal of Biological Chemistry. doi.org/10.1074/jbc.RA119.011854.