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Caratterizzazione della via novella del metabolismo di L-Fucose in batteri anaerobici

Il contesto genetico in genoma batterici e la selezione per i substrati potenziali possono contribuire ad identificare le funzioni biochimiche degli enzimi batterici. Il ratti di Veillonella del batterio gram-negativo e anaerobico possiede rigorosamente un cluster del gene che sembra essere collegato con il metabolismo di L-fucose e contiene una proteina presunta della sintasi DHDPS/NAL del dihydrodipicolinate (FucH). Qui, la schermatura di una libreria di 2 acidi di keto-3-deoxysugar con questa proteina e la caratterizzazione biochimica dei geni vicini hanno rivelato che questo cluster del gene codifica gli enzimi “in una via non-phosphorylating precedentemente sconosciuta dell'itinerario I„ L-fucose.

Gli studi precedenti di altre aldolasi nella superfamiglia della proteina di DHDPS/NAL hanno usato soltanto i numeri limitati dei composti e l'approccio riferito qui ha permesso alla delucidazione delle specificità del substrato e delle selettività stereochemical di queste aldolasi ed al confronto loro con quelli di FucH. Secondo la reazione di fenditura dell'aldolo, le aldolasi erano specifiche per (R) - e (S) - i gruppi stereospecific alla posizione C4 di un acido di 2 keto-3-deoxysugar, ma non hanno avuti specificità o preferenza strutturale per i gruppi metilici alle posizioni C5 e C6, rispettivamente.

Questa categorizzazione ha corrisposto al (con riferimento a) - o (si) - selettività facciale del enamine del piruvato sul carbonilico dell'aldeide (del glycer) nella reazione di aldolo-condensazione. Questi beni sono determinati comunemente vicino se un residuo della teonina o della serina è posizionato alla posizione equivalente vicino ai siti attivi e preferenza contrassegnato modificata sito-diretta di mutagenesi C4-OH e la formazione selettiva di diastereomer. Proponiamo che una specificità del substrato di 2 aldolasi acide di keto-3-deoxysugar convergently si sia acquistata durante l'evoluzione e riferiamo la scoperta di un'altra aldolasi di L-2-keto-3-deoxyfuconate coinvolgere nella stessa via non-phosphorylating di L-fucose in jejuni del campilobatterio.

Source:
Journal reference:

Watanabe, S. (2020) Characterization of L-2-keto-3-deoxyfuconate aldolases in a nonphosphorylating L-fucose metabolism pathway in anaerobic bacteria. Journal of Biological Chemistry. doi.org/10.1074/jbc.RA119.011854.