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Caracterização do caminho novo do metabolismo de L-Fucose nas bactérias anaeróbicas

O contexto genético em genomas bacterianos e a selecção para carcaças potenciais podem ajudar a identificar as funções bioquímicas de enzimas bacterianas. O ratti de Veillonella da bactéria Relvado-negativa, restrita anaeróbica possui um conjunto do gene que pareça ser relacionado ao metabolismo de L-fucose e contenha uma proteína putativo da sintase DHDPS/NAL do dihydrodipicolinate (FucH). Aqui, o exame de uma biblioteca de 2 ácidos de keto-3-deoxysugar com esta proteína e a caracterização bioquímica de genes vizinhos revelaram que este conjunto do gene codifica enzimas em uma “rota previamente desconhecida mim” caminho non-phosphorylating de L-fucose.

Os estudos precedentes de outros aldolases na superfamília da proteína de DHDPS/NAL usaram somente números limitados de compostos, e a aproximação relatada aqui permitiu a elucidação das especificidades da carcaça e das selectividades stereochemical destes aldolases e a comparação delas com as aquelas de FucH. De acordo com a reacção de segmentação do aldol, os aldolases eram específicos para (R) - e (S) - os grupos stereospecific na posição C4 do ácido de 2 keto-3-deoxysugar, mas não tiveram nenhuma especificidade ou preferência estrutural para os grupos metílicos nas posições C5 e C6, respectivamente.

Esta categorização correspondeu ao (com referência a) - ou (si) - selectividade facial do enamine do piruvato no carbonilo do aldeído (do glycer) na reacção da aldol-condensação. Estas propriedades são determinadas geralmente perto se um resíduo do serine ou da treonina está posicionado na posição equivalente perto dos locais activos, e preferência marcada alterada local-dirigida da mutagênese C4-OH e a formação selectiva de um diastereomer. Nós propor que a especificidade da carcaça de 2 aldolases ácidos de keto-3-deoxysugar esteja adquirida convergently durante a evolução e relatamos a descoberta de um outro aldolase de L-2-keto-3-deoxyfuconate envolvido no mesmo caminho non-phosphorylating de L-fucose no jejuni do Campylobacter.

Source:
Journal reference:

Watanabe, S. (2020) Characterization of L-2-keto-3-deoxyfuconate aldolases in a nonphosphorylating L-fucose metabolism pathway in anaerobic bacteria. Journal of Biological Chemistry. doi.org/10.1074/jbc.RA119.011854.