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Caracterización del camino nuevo del metabolismo de L-Fucose en bacterias anaeróbicas

El contexto genético en genomas bacterianos y la investigación para los substratos potenciales pueden ayudar a determinar las funciones bioquímicas de enzimas bacterianas. El ratti de Veillonella de la bacteria gramnegativa, anaeróbica posee estrictamente un atado del gen que aparezca ser relacionado con el metabolismo de L-fucose y contenga una proteína supuesta del synthase DHDPS/NAL del dihydrodipicolinate (FucH). Aquí, el blindaje de una biblioteca de 2 ácidos de keto-3-deoxysugar con esta proteína y la caracterización bioquímica de genes vecinos revelaron que este atado del gen codifica las enzimas en un camino non-phosphorylating previamente desconocido de la “ruta I” L-fucose.

Los estudios anteriores de otras aldolasas en la superfamilia de la proteína de DHDPS/NAL utilizaron solamente números limitados de composiciones, y la aproximación denunciada aquí habilitó la aclaración de las especificidades del substrato y de las selectividades stereochemical de estas aldolasas y la comparación de ellas con los de FucH. Según la reacción de hendidura del aldol, las aldolasas eran específicas para (R) - y (S) - los grupos estereoespecíficos en la posición C4 del ácido de 2 keto-3-deoxysugar, pero no tenían ninguna especificidad o preferencia estructural por los grupos metílicos en las posiciones C5 y C6, respectivamente.

Esta clasificación correspondió a (con referencia a) - o (Si) - selectividad facial del enamine del piruvato en el carbonyl del aldehido (del glycer) en la reacción de la aldol-condensación. Estas propiedades se determinan común cerca si un residuo de la serina o de la treonina está colocado en la posición equivalente cerca de los sitios activos, y preferencia marcado modificada sitio-dirigida de la mutagénesis C4-OH y la formación selectiva de un diastereomer. Proponemos que la especificidad del substrato de 2 aldolasas ácidas de keto-3-deoxysugar convergently fuera detectada durante la evolución y denunciamos el descubrimiento de otra aldolasa de L-2-keto-3-deoxyfuconate implicada en el mismo camino non-phosphorylating de L-fucose en jejuni del Campylobacter.

Source:
Journal reference:

Watanabe, S. (2020) Characterization of L-2-keto-3-deoxyfuconate aldolases in a nonphosphorylating L-fucose metabolism pathway in anaerobic bacteria. Journal of Biological Chemistry. doi.org/10.1074/jbc.RA119.011854.