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Gli scienziati scoprono le vitamine dei canali del batterio della tubercolosi nella cella

Un nuovo studio ha pubblicato nei rapporti che una proteina di trasporto unica ha trovato all'interno del bacillo tubercolare, mycobacterium tuberculosis della natura del giornale nel marzo 2020. Questa proteina vescicolare dimisurazione enorme è differente da altre proteine di trasporto ed è strumentale nel trasporto delle molecole idrofile, considerevolmente vitamina b12 o cobalamina, attraverso la membrana cellulare.

Lo studio è stato basato sopra l'uso di microscopia dell'cryo-elettrone acquistare le immagini della proteina di trasporto. Il batterio della tubercolosi è un organismo completo in quanto ha tutto il macchinario genetico necessario per produrre la cobalamina in sua cella. Tuttavia, deve includere la vitamina dall'esterno per una riuscita divisione cellulare.

Ciò è una ricostruzione del trasportatore di vitamina b12 dal mycobacterium tuberculosis, in base alle immagini del cryoEM. La molecola del trasporto si siede attraverso la membrana cellulare dei batteri della tubercolosi e contribuisce a ferry le molecole nella cella. Credito di immagine: Laboratorio nazionale dell
Ciò è una ricostruzione del trasportatore di vitamina b12 dal mycobacterium tuberculosis, in base alle immagini del cryoEM. La molecola del trasporto si siede attraverso la membrana cellulare dei batteri della tubercolosi e contribuisce a ferry le molecole nella cella. Credito di immagine: Laboratorio nazionale dell'acceleratore di Greg Stewart/SLAC

Trasportatori di ABC

Per compire questo trattamento, usa una proteina del trasportatore di vitamina b12, una di una famiglia numerosa delle proteine di trasporto (ABC) del caricatore 35mm dell'Trifosfato di adenosina-associazione. Queste proteine usano l'energia chimica memorizzata all'interno delle molecole del trifosfato di adenosina per portare le molecole del substrato attraverso la membrana cellulare.  Questi trasportatori egualmente sono compresi nel trasporto dei peptidi come bleomicina, che inibisce la crescita microbica. Ciò è una singolarità, secondo il ricercatore Dirk Slotboom, che dice che due molto diverse molecole sono portate raramente dallo stesso trasportatore.

Ciò ha motivato lo studio corrente per esaminare la struttura di questa proteina unica. Dice Slotboom, “'questo era un trattamento lungo, ma definitivo lo abbiamo incrinato facendo uso di microscopia dell'cryo-elettrone.„ Ed i risultati erano stupefacenti: la proteina ha contenuto che cosa può essere descritta soltanto come massiccia, una grande intercapedine riempita di acqua che estende sopra l'intera larghezza della membrana cellulare, con una capacità 7.700 dell'angstrom cubico - fino a sette molecole della cobalamina, secondo il ricercatore.

Come funziona

Il lavoro del trasportatore sembra essere semplicità stessa: svuoti appena fuori, con tutto che sia nell'acqua. Quindi l'analogia della chiusa. Slotboom continua a spiegare: “Lasciate l'acqua dentro e tutto che sia in.„ Ciò è probabilmente come può trasportare sia la vitamina che il peptide antibiotico, malgrado le loro strutture molto differenti.

La capacità di trasporto non selettiva egualmente ha sui svantaggi, il più ovvio di quale è che è abbastanza inefficiente. Tuttavia, questa non è un'emissione in questa situazione, dove il bacillo deve prendere soltanto un numero limitato delle molecole di cobalamine per completare il suo ciclo riproduttivo che dura circa 24 ore.

Una proteina di trasporto unica

I ricercatori sono catturati alla sprovvista tramite la differenza fra questo trasportatore e qualunque altra proteina di trasporto convenzionale conosciuta. Commentano, “cambiano il modo che esaminiamo la fisiologia dei batteri. Ci sono forti indicazioni che altre specie batteriche hanno un simile sistema, in modo da significa che prendono le molecole casuali dal loro ambiente.„

D'altra parte, i ricercatori sono intrigati dalla possibilità che le cellule umane potrebbero anche avere un meccanismo molto simile alle sostanze del trasporto come cobalamina. Questa vitamina in primo luogo lega un peptide gastrico chiamato fattore intrinseco. Questo peptide, dalle celle parietali gastriche specializzate del rivestimento dello stomaco, permette che il vitamina b12 formi un complesso con. Questo complesso poi è preso dalle celle epiteliali.

Il complesso definitivo atterra nei lisosomi all'interno delle celle epiteliali. I lisosomi sono “suicidio insacca„ in pieno degli enzimi potenti. Qui, il fattore intrinseco è suddiviso e B12 è rilasciato dal lisosoma per entrare nelle celle. Qui definitivo partecipa al metabolismo della cella. Slotboom dice, “sospetto forte che questo comprende un simile trasportatore non specifico.„

Gli scienziati egualmente ritengono che potrebbero potere stimolare l'attività della proteina di trasporto della cobalamina-bleomicina per contribuire a trattare la tubercolosi. Dicono, “'se potessimo stimolare l'attività di questo trasportatore, potrebbero includere più efficientemente gli antibiotici, rendendolo più facile uccidere queste celle. Realizziamo, sebbene, che questo non può essere diretto, poichè il batterio usa le efficaci strategie per impedire di entrare gli antibiotici.„

Per compire questo, gli scienziati stanno analizzando dopo il lavoro del trasportatore. L'ipotesi corrente è che “dentro la cella, la chiusa è svuotata legando ed idrolizzando il trifosfato di adenosina. Ma non sappiamo si apre sull'esterno, per lasciare le nuove molecole dentro.„

Il trasportatore dimero è composto di due metà. Questi sembrano aggettare all'esterno della membrana cellulare ed è possibile che si aprano in qualche modo, come un portone, per permettere che il carico fresco entri nella cella. Gli scienziati vogliono vedere se possono stimolare in qualche modo questa apertura o trattamento di allentamento in modo da aumentare l'entrata degli antibiotici.

Journal reference:

Reference: S. Rempel, C. Gati, M. Nijland, C. Thangaratnarajah, A. Karyolaimos, J. W. de Gier, A. Guskov & D. J. Slotboom: A mycobacterial ABC transporter mediates the uptake of hydrophilic compounds. Nature, 26 March 2020, http://dx.doi.org/10.1038/s41586-020-2072-8

Dr. Liji Thomas

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Dr. Liji Thomas

Dr. Liji Thomas is an OB-GYN, who graduated from the Government Medical College, University of Calicut, Kerala, in 2001. Liji practiced as a full-time consultant in obstetrics/gynecology in a private hospital for a few years following her graduation. She has counseled hundreds of patients facing issues from pregnancy-related problems and infertility, and has been in charge of over 2,000 deliveries, striving always to achieve a normal delivery rather than operative.

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