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El avance en actinia de comprensión vierte la luz en la función de la célula

Una modificación química minúscula en una de las proteínas más abundantes y más importantes de las células, actinia, ha sido de largo algo misteriosa, su función entendida no no completo, pero los científicos de la Facultad de Medicina de Perelman en la Universidad de Pensilvania ahora han tomado una medida grande hacia la aclaración del misterio.

Los científicos, que denuncian su descubrimiento en la modificación poste-de translación de la actinia en avances de la ciencia, creen su luz de los cobertizos del descubrimiento en la construcción de la vida--similar a entender cómo una estrella nace o a un calabozo se forma. Esta información fundamental puede potencialmente informar a la investigación en una amplia gama de enfermedades, incluyendo los síndromes de la debilidad muscular y de la deficiencia inmune causados por defectos o falla en actinia.

actiniaHaber de imagen: DrimaFilm/Shutterstock.com

Las demostraciones de la investigación cómo se modifica la actinia, y deben acelerar la investigación adicional sobre cómo la actinia trabaja y se regula en células. Los investigadores utilizaron la cristalografía de la radiografía y otras técnicas avanzadas para revelar la estructura de la atómico-escala de la actinia mientras que está siendo modificada por una enzima del socio durante la agregación de un atado de átomos, llamado un grupo del acetilo, al inicio de la cadena de aminoácidos que forma la proteína.

La modificación, llamada acetilación de la N-terminal, puede ocurrir en la gran mayoría de proteínas humanas y se piensa para tener funciones biológicas importantes. Sin embargo, en el caso de actinia esas funciones no han estado totalmente sin obstrucción.

Las conclusión también iluminan la biología general de la acetilación de la N-terminal. De hecho, esto es la primera vez que la estructura de la atómico-escala de cualquier proteína como se está modificando de este modo se ha determinado.

“Éstas son las conclusión fundamentales que amplían nuestra comprensión de cómo la actinia trabaja y también cómo la acetilación de la N-terminal trabaja,” dijeron el estudio autor Roberto mayor Domínguez, doctorado, el profesor presidencial de Measey del mazo de Guillermo de la fisiología en Penn.

La importancia de la actinia es subrayada por el hecho que de células mamíferas es la proteína más abundante del citoplasma, el espacio fuera del núcleo. Es la más conocida para formar cable-como las estructuras llamadas los filamentos, que componen mucho del “esqueleto de apoyo” de células, y también desempeña los papeles dominantes en la división celular y en la capacidad de las células de moverse alrededor en tejidos.

la acetilación de la N-terminal puede ocurrir en la actinia, como hace en el más de 80 por ciento de proteínas humanas, y aparece ayudar a regular la capacidad de la actinia de formar filamentos. Sin embargo, las funciones exactas de esta modificación nunca han sido sin obstrucción, y científicos--las personas llevaron por Domínguez y las personas de colaboradores en la universidad de Bergen en Noruega llevaron por el Dr. Thomas Arnesen--descubrió la enzima que cataliza la acetilación de la N-terminal de la actinia solamente en 2018.

Esa enzima, NAA80, es una de siete enzimas que realicen la acetilación de la N-terminal en las proteínas humanas, pero es especial porque trabaja apenas en la actinia. En el nuevo estudio, Domínguez y Arnesen y sus colegas siguieron su descubrimiento de NAA80 explorando cómo actúa selectivamente en la actinia entre millares de otras proteínas en la célula.

Una de sus conclusión dominantes era que NAA80 no reconoce y no acetiliza la actinia cuando la proteína se monta en filamentos. Acetiliza la actinia cuando existe como molécula separada, llamada un monómero.

Sin embargo, la acetilación más eficiente de la N-terminal ocurre cuando la actinia está limitada a otra proteína llamada profilin--un socio conocido de la actinia, y uno que está implicado de cerca en la formación de la actinia de filamentos y como la actinia es también muy abundantes en la célula.

“Era una sorpresa a nosotros para encontrar que esta proteína, NAA80, aparece haberse desarrollado para reconocer no la actinia solamente sino el complejo de la profilin-actinia,” a Domínguez dice. “Sugiere que el profilin tenga un papel como “señora de compañía” que permita que la actinia sea N-terminally acetilizado antes de la formación del filamento.”

Las personas utilizaron la cristalografía de la radiografía para construir una imagen de la atómico-escala de este complejo de tres vías actin-profilin-NAA80. Es la primera vez que los científicos han podido resolver la estructura atómica de una N-acetiltransferasa en pleno acto de agregar un grupo del acetilo a otra proteína.

El logro revelador cómo la estructura especial de NAA80 permite que reconozca y que acetilice específicamente las seis variantes o “isoforms” de la actinia que ocurren en células humanas--aunque el sitio en la proteína en donde difieren estas variantes de la actinia es también el sitio que NAA80 acetiliza.

Las características estructurales y funcionales que destapamos en este estudio también explican cómo NAA80 realiza la acetilación de la N-terminal solamente en la actinia y no en otras proteínas.”

Roberto Domínguez, profesor presidencial de Measey del mazo de Guillermo de la fisiología en Penn

El estudio representa un avance básico en biología celular pero, generalmente como los científicos desarrollan un retrato más detallado de las funciones de la actinia y dinámicas en células, ellas entenderá mejor los muchos desordenes en los cuales se rompen esas funciones y dinámicas. Éstos incluyen la función del músculo y del corazón, el revelado del tejido, y el movimiento de patógeno y de células cancerosas numerosos durante metástasis.

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