Avertissement : Cette page est une traduction automatique de cette page à l'origine en anglais. Veuillez noter puisque les traductions sont générées par des machines, pas tous les traduction sera parfaite. Ce site Web et ses pages Web sont destinés à être lus en anglais. Toute traduction de ce site et de ses pages Web peut être imprécis et inexacte, en tout ou en partie. Cette traduction est fournie dans une pratique.

Les découvertes indiquent l'intervention thérapeutique potentielle pour Alzheimer et d'autres maladies

Une équipe des scientifiques du Japon a récent réalisé une dégradation plus efficace de la protéine de sérum-albumine humaine ; une protéine importante dans le sang ; par l'intermédiaire de l'irradiation infrarouge à haute intensité, en fixant un composé en métal de zinc à la protéine.

Leurs découvertes indiquent le potentiel pour la future application de certains composés en métal à l'intervention thérapeutique pour les maladies telles qu'Alzheimer.

Les metalloenzymes artificiels sont des composés hybrides qui sont synthétisés en fixant des composés en métal aux molécules de protéine. Au cours des dernières années, ces composés ont recueilli une attention considérable dans des communautés de la recherche à cause de leurs possibilités d'application en tant que catalyseurs inspirés par bio, en cellules de combustible organique, et dans l'intervention thérapeutique telle que la dégradation de protéine et la distribution visées de médicament.

La recherche de avancement sur leur application dans la dégradation visée de protéine, une équipe des scientifiques de l'université de Tokyo de la Science, le Japon, et Universidad Complutense De Madrid, Espagne, ont examiné la dégradation d'un metalloenzyme spécifique sur l'irradiation avec le rayonnement infrarouge de grande énergie. Ce metalloenzyme était un qu'ils avaient produit en fixant un composé en métal de zinc (ZnL) à la sérum-albumine humaine (HSA).

L'utilisation du rayonnement infrarouge de grande énergie de dégrader des protéines n'est pas neuve. Par exemple, une étude précédente à l'université de Tokyo de la Science a employé cette technique pour dégrader plusieurs ensembles de protéine, y compris l'ensemble de protéine dont l'habillage entre les neurones dans le cerveau, plaque amyloïde appelée, maladie d'Alzheimer de causes.

Ce que la présente étude trouve, comme M. Takashiro Akitsu, scientifique de fil, explique, est ce « quand de la sérum-albumine humaine est conjuguée avec un composé de zinc, les dégâts de protéine s'introduit sur l'irradiation avec un laser de libre-électron de mi-infrared. »

Un laser de libre-électron de mi-infrared (IR-FEL) est l'instrument qui les scientifiques utilisés pour irradier l'hybride.

L'équipe des scientifiques comportant prof. Akitsu, prof. Koichi Tsukiyama, M. Takayasu Kawasaki, et prof. auxiliaire Tomoyuki Haraguchi, notamment, du Japon et prof. Mauricio A. Palafox de Complutense De Madrid, l'Espagne, la première spectroscopie infrarouge (IR) utilisée pour vérifier la pièce d'assemblage de ZnL A. Les spectres d'IR qu'ils ont obtenus ont également indiqué les longueurs d'onde optimales pour la dégradation : c'étaient 1537, 1652, et le cm 1622-1, correspondant aux deux obligations d'amide A dedans et le lien double de carbone-azote de ZnL, respectivement.

Les films minces produits par scientifiques du A et l'hybride de HAS+ZnL et les parties visées irradiées de ces films.

Ils puis comparés les dommages causés par les radiations provoqués par irradiation d'IR-FEL aux films, utilisant une microscopie infrarouge de transformée de Fourier appelée de technique (FT-IR) et un programme pour évaluer des changements de la structure secondaire de protéine, IR-SSE appelé.

Au cm 1622-1, la structure hybride de HAS+ZnL n'a pas dissocié. Mais, les deux aux autres longueurs d'onde, la structure des protéines de A, dans le pur A et les formes hybrides, semblées sensiblement endommagées. De plus, dans les derniers cas, le composé hybride était plus dégradé que pur A était.

Les scientifiques croient que la pièce d'assemblage de ZnL au A la protéine déstabilisée la structure des protéines, lui permettant de dégrader plus facilement. De façon générale, cette pièce d'assemblage de ZnL était faisable et a aidé la dégradation de la protéine au lieu de l'alléger.

Ces résultats sont présentés dans un papier publié dans le tourillon international des sciences moléculaires, en lesquelles les scientifiques mettent en valeur que « actuellement, le mécanisme de liaison exact entre le composé et la protéine est inconnu. »

De plus, prof. Akitsu explique que la « recherche sur des paires complexes de protéine-métal varié est actuelle. » Les découvertes de cette étude ne peuvent pas encore être généralisées et jusqu'aux scientifiques n'ont pas de meilleures analyses, les applications de tels hybrides de complexe-protéine en métal dans l'intervention thérapeutique ou d'autres domaines de la biotechnologie demeureront limités.

Cependant, cette étude, en plus des études précédentes entreprises à l'université de Tokyo de la Science dans ce domaine, nous rend certainement pleins d'espoir d'un contrat à terme l'où les maladies qui concernent des défectuosités de protéine, telles qu'Alzheimer, sont durcissables.

Source:
Journal reference:

Onami, Y., et al. (2020) Degradation of Human Serum Albumin by Infrared Free Electron Laser Enhanced by Inclusion of a Salen-Type Schiff Base Zn (II) Complex. International Journal of Molecular Sciences. doi.org/10.3390/ijms21030874.