Attenzione: questa pagina è una traduzione automatica di questa pagina originariamente in lingua inglese. Si prega di notare in quanto le traduzioni sono generate da macchine, non tutte le traduzioni saranno perfetti. Questo sito web e le sue pagine web sono destinati ad essere letto in inglese. Ogni traduzione del sito e le sue pagine web possono essere imprecise e inesatte, in tutto o in parte. Questa traduzione è fornita per comodità.

I risultati indicano gli interventi terapeutici potenziali per Alzheimer ed altre malattie

Un gruppo degli scienziati dal Giappone recentemente ha raggiunto la degradazione più efficiente della proteina umana dell'albumina; una proteina importante nel sangue; via irradiamento infrarosso ad alta intensità, fissando un complesso del metallo dello zinco alla proteina.

I loro risultati indicano il potenziale per l'applicazione futura di determinati complessi del metallo agli interventi terapeutici per le malattie quale Alzheimer.

I metalloenzymes artificiali sono composti ibridi che sono sintetizzati fissando i complessi del metallo alle molecole di proteina. In questi ultimi anni, questi composti hanno raccolto la considerevole attenzione nelle comunità di ricerca a causa della loro applicabilità come da catalizzatori ispirati da bio-, in celle del combustibile biologico e negli interventi terapeutici quali degradazione della proteina e la consegna mirate a della droga.

La ricerca d'avanzamento sulla loro applicazione nella degradazione mirata a della proteina, un gruppo degli scienziati dall'università di Tokyo di scienza, il Giappone e Universidad Complutense il de Madrid, Spagna, hanno esaminato la degradazione di un metalloenzyme specifico sopra irradiamento con radiazione infrarossa ad alta energia. Questo metalloenzyme era uno che avevano creato fissando un complesso del metallo dello zinco (ZnL) all'albumina umana (HSA).

L'uso di radiazione infrarossa ad alta energia degradare le proteine non è nuovo. Per esempio, uno studio precedente all'università di Tokyo di scienza ha usato questa tecnica per degradare parecchi cumuli della proteina, compreso il cumulo della proteina di cui l'accumulazione fra i neuroni nel cervello, chiamato placca dell'amiloide, causa il morbo di Alzheimer.

Che cosa lo studio presente trova, come il Dott. Takashiro Akitsu, scienziato del cavo, spiega, è quello “quando l'albumina umana è coniugata con un complesso dello zinco, danno della proteina è promosso sopra irradiamento con un laser a elettroni liberi di mezzo infrarosso.„

Un laser a elettroni liberi di mezzo infrarosso (IR-FEL) è lo strumento che gli scienziati usati per irradiare l'ibrido.

Il gruppo degli scienziati che comprendono prof. Akitsu, prof. Koichi Tsukiyama, il Dott. Takayasu Kawasaki e prof. di aiuto Tomoyuki Haraguchi, tra l'altro, dal Giappone e da prof. Mauricio A. Palafox da Complutense il de Madrid, la Spagna, la prima spettroscopia infrarossa (IR) usata per verificare il collegamento di ZnL HA. Gli spettri che di IR hanno ottenuto egualmente hanno indicato le lunghezze d'onda ottimali per degradazione: questi erano 1537, 1652 e 1622 cm-1, corrispondenti alle due obbligazioni dell'ammide dentro HANNO ed il legame doppio dell'carbonio-azoto di ZnL, rispettivamente.

Gli scienziati hanno creato le pellicole sottili sia del HA che l'ibrido di HAS+ZnL e le parti mirate a irradiate di queste pellicole.

Poi hanno confrontato il danno da radiazione causato da irradiamento di IR-FEL alle pellicole, facendo uso di una tecnica chiamata microscopia infrarossa di trasformata di fourier (FT-IR) e un programma per valutare i cambiamenti nella struttura secondaria della proteina, chiamata IR-SSE.

A 1622 cm-1, la struttura ibrida di HAS+ZnL non ha dissociato. Ma, alle altre due lunghezze d'onda, la struttura della proteina di HA, sia nel puro HA che moduli ibridi, sembrati nocivi significativamente. Più ulteriormente, nei casi posteriori, il composto ibrido era degradato di puro HA era.

Gli scienziati ritengono che il collegamento di ZnL al ABBIA proteina destabilizzata la struttura della proteina, permettendo che si degradi più facilmente. In generale, questo collegamento di ZnL era fattibile ed ha assistito la degradazione della proteina invece di alleviazione.

Questi risultati sono presentati in un documento pubblicato nel giornale internazionale delle scienze molecolari, in cui gli scienziati evidenziano che “attualmente, il meccanismo di legatura esatto fra il complesso e la proteina è sconosciuto.„

Più ulteriormente, prof. Akitsu chiarisce che “la ricerca sulle paia complesse del vario proteina-metallo è in corso.„ I risultati di questo studio non possono ancora essere generalizzati e fino agli scienziati non hanno migliori comprensioni, le applicazioni di tali ibridi della complesso-proteina del metallo negli interventi terapeutici o altri campi di biotecnologia rimarranno limitati.

Tuttavia, questo studio, oltre agli studi precedenti intrapresi all'università di Tokyo di scienza in materia, certamente ci rende promettenti di un futuro in cui le malattie che comprendono i difetti della proteina, quale Alzheimer, sono curabili.

Source:
Journal reference:

Onami, Y., et al. (2020) Degradation of Human Serum Albumin by Infrared Free Electron Laser Enhanced by Inclusion of a Salen-Type Schiff Base Zn (II) Complex. International Journal of Molecular Sciences. doi.org/10.3390/ijms21030874.