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Os resultados indicam intervenções terapêuticas potenciais para Alzheimer e outras doenças

Uma equipe dos cientistas de Japão conseguiu recentemente uma degradação mais eficiente da proteína humana da albumina de soro; uma proteína importante no sangue; através da irradiação infravermelha da alta intensidade, anexando um complexo do metal do zinco à proteína.

Seus resultados indicam o potencial para a aplicação futura de determinados complexos do metal às intervenções terapêuticas para doenças tais como Alzheimer.

Os metalloenzymes artificiais são os compostos híbridos que são sintetizados anexando complexos do metal às moléculas de proteína. Nos últimos anos, estes compostos garnered a atenção considerável nas comunidades de pesquisa devido a sua aplicabilidade como catalizadores bio-inspirados, em pilhas do combustível biológico, e em intervenções terapêuticas tais como a degradação da proteína e a entrega visadas da droga.

A pesquisa de avanço sobre sua aplicação na degradação visada da proteína, uma equipe dos cientistas da universidade de Tóquio de ciência, Japão, e Universidad Complutense de Madri, Espanha, examinaram a degradação de um metalloenzyme específico em cima da irradiação com radiação infravermelha alta-tensão. Este metalloenzyme era um que tinham criado anexando um complexo do metal do zinco (ZnL) à albumina de soro humana (HSA).

O uso da radiação infravermelha alta-tensão degradar proteínas não é novo. Por exemplo, um estudo precedente na universidade de Tóquio de ciência usou esta técnica para degradar diversos agregados da proteína, incluindo o agregado da proteína cujo o acúmulo entre os neurônios no cérebro, chamado chapa do amyloid, causa a doença de Alzheimer.

O que o estudo actual encontra, como o Dr. Takashiro Akitsu, cientista do chumbo, explica, é aquele “quando a albumina de soro humana é conjugada com um complexo do zinco, dano da proteína é promovido em cima da irradiação com um laser meados de-infravermelho do livre-elétron.”

Um laser meados de-infravermelho do livre-elétron (IR-FEL) é o instrumento que os cientistas usados para irradiar o híbrido.

A equipe dos cientistas que compreendem o prof. Akitsu, o prof. Koichi Tsukiyama, o Dr. Takayasu Kawasaki, e o prof. assistente Tomoyuki Haraguchi, entre outros, de Japão e de prof. Mauricio A. Palafox de Complutense de Madri, Espanha, espectroscopia infravermelha primeiramente (IR) usada para verificar o acessório de ZnL TEM. Os espectros que do IR obtiveram igualmente indicaram os comprimentos de onda óptimos para a degradação: estes eram 1537, 1652, e 1622 cm-1, correspondendo às duas ligações do amido TÊM dentro e a ligação dobro do carbono-nitrogênio de ZnL, respectivamente.

Os cientistas criaram filmes finos do TÊM e o híbrido de HAS+ZnL e as parcelas visadas irradiadas destes filmes.

Compararam então o dano de radiação causado pela irradiação de IR-FEL aos filmes, usando uma técnica chamada Fourier transformam a microscopia (FT-IR) infravermelha e um programa para avaliar mudanças na estrutura secundária da proteína, chamada IR-SSE.

Em 1622 cm-1, a estrutura híbrida de HAS+ZnL não se separou. Mas, em outros dois comprimentos de onda, a estrutura da proteína de TEM, no puro TEM e os formulários híbridos, parecidos danificados significativamente. Mais, nos últimos casos, o composto híbrido era mais degradado do que puro TEM era.

Os cientistas acreditam que o acessório de ZnL ao TEM a proteína desestabilizada a estrutura da proteína, permitindo que degrade mais facilmente. Total, este acessório de ZnL era praticável e ajudava à degradação da proteína em vez de aliviá-la.

Estes resultados são apresentados em um papel publicado no jornal internacional das ciências moleculars, em que os cientistas destacam que “presentemente, o mecanismo obrigatório exacto entre o complexo e a proteína é desconhecido.”

Mais, o prof. Akitsu esclarece que a “pesquisa sobre pares complexos do vário proteína-metal é em curso.” Os resultados deste estudo não podem ainda ser generalizados e até cientistas não têm as melhores introspecções, as aplicações de tais híbrido da complexo-proteína do metal em intervenções terapêuticas ou outras áreas da biotecnologia permanecerão limitadas.

Não obstante, este estudo, além do que os estudos precedentes conduzidos na universidade de Tóquio de ciência neste campo, faz-nos certamente esperançosos de um futuro em que as doenças que envolvem defeitos da proteína, tais como Alzheimer, são curáveis.

Source:
Journal reference:

Onami, Y., et al. (2020) Degradation of Human Serum Albumin by Infrared Free Electron Laser Enhanced by Inclusion of a Salen-Type Schiff Base Zn (II) Complex. International Journal of Molecular Sciences. doi.org/10.3390/ijms21030874.